TEK

TEK
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4K0V, 1FVR, 2GY5, 2GY7, 2OO8, 2OSC, 2P4I, 2WQB, 3L8P, 4X3J
Ідентифікатори
Символи	TEK, CD202B, TIE-2, TIE2, VMCM, VMCM1, TEK tyrosine kinase, TEK receptor tyrosine kinase, GLC3E
Зовнішні ІД	OMIM: 600221 MGI: 98664 HomoloGene: 397 GeneCards: TEK
Пов'язані генетичні захворювання
multiple cutaneous and mucosal venous malformations[1]
Реагує на сполуку
linifanib[2]
Онтологія гена Молекулярна функція • transferase activity • protein kinase activity • nucleotide binding • kinase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity • protein tyrosine kinase activity • ATP binding • signaling receptor activity • growth factor binding • receptor tyrosine kinase • transmembrane signaling receptor activity Клітинна компонента • цитоплазма • integral component of membrane • мембрана • cell-cell junction • focal adhesion • integral component of plasma membrane • stress fiber • extracellular region • Мікроворсинки • cell surface • basal plasma membrane • міжклітинні контакти • basolateral plasma membrane • apical plasma membrane • мікрофіламент • membrane raft • цитоскелет • центр організації мікротрубочок • клітинна мембрана • receptor complex Біологічний процес • negative regulation of endothelial cell apoptotic process • positive regulation of protein kinase B signaling • positive regulation of protein phosphorylation • response to hypoxia • positive regulation of endothelial cell proliferation • heart trabecula formation • фосфорилювання • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway • regulation of endothelial cell apoptotic process • cell-cell signaling • response to peptide hormone • sprouting angiogenesis • negative regulation of apoptotic process • осифікація ендохондральна • GO:0010740 positive regulation of intracellular signal transduction • response to organic substance • positive regulation of angiogenesis • MAPK cascade • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity • positive regulation of endothelial cell migration • response to estrogen • heart development • regulation of vascular permeability • protein phosphorylation • protein complex oligomerization • endothelial cell proliferation • Ангіогенез • Tie signaling pathway • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade • negative regulation of angiogenesis • protein autophosphorylation • positive regulation of focal adhesion assembly • regulation of establishment or maintenance of cell polarity • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling • peptidyl-tyrosine phosphorylation • substrate adhesion-dependent cell spreading • response to cAMP • definitive hemopoiesis • positive regulation of actin cytoskeleton reorganization • negative regulation of inflammatory response • leukocyte migration • GO:0072468 сигнальна трансдукція • glomerulus vasculature development • negative regulation of signal transduction • диференціація клітин Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7010	21687
Ensembl	ENSG00000120156	ENSMUSG00000006386
UniProt	Q02763	Q02858
RefSeq (мРНК)	NM_000459 NM_001290077 NM_001290078 NM_001375475 NM_001375476	NM_001290549 NM_001290551 NM_013690
RefSeq (білок)	NP_000450 NP_001277006 NP_001277007 NP_001362404 NP_001362405	NP_001277478 NP_001277480 NP_038718
Локус (UCSC)	Хр. 9: 27.11 – 27.23 Mb	Хр. 4: 94.63 – 94.76 Mb
PubMed search	[3]	[4]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

TEK (англ. TEK receptor tyrosine kinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 124 амінокислот, а молекулярна маса — 125 830[6].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MDSLASLVLC		GVSLLLSGTV		EGAMDLILIN		SLPLVSDAET		SLTCIASGWR
PHEPITIGRD		FEALMNQHQD		PLEVTQDVTR		EWAKKVVWKR		EKASKINGAY
FCEGRVRGEA		IRIRTMKMRQ		QASFLPATLT		MTVDKGDNVN		ISFKKVLIKE
EDAVIYKNGS		FIHSVPRHEV		PDILEVHLPH		AQPQDAGVYS		ARYIGGNLFT
SAFTRLIVRR		CEAQKWGPEC		NHLCTACMNN		GVCHEDTGEC		ICPPGFMGRT
CEKACELHTF		GRTCKERCSG		QEGCKSYVFC		LPDPYGCSCA		TGWKGLQCNE
ACHPGFYGPD		CKLRCSCNNG		EMCDRFQGCL		CSPGWQGLQC		EREGIQRMTP
KIVDLPDHIE		VNSGKFNPIC		KASGWPLPTN		EEMTLVKPDG		TVLHPKDFNH
TDHFSVAIFT		IHRILPPDSG		VWVCSVNTVA		GMVEKPFNIS		VKVLPKPLNA
PNVIDTGHNF		AVINISSEPY		FGDGPIKSKK		LLYKPVNHYE		AWQHIQVTNE
IVTLNYLEPR		TEYELCVQLV		RRGEGGEGHP		GPVRRFTTAS		IGLPPPRGLN
LLPKSQTTLN		LTWQPIFPSS		EDDFYVEVER		RSVQKSDQQN		IKVPGNLTSV
LLNNLHPREQ		YVVRARVNTK		AQGEWSEDLT		AWTLSDILPP		QPENIKISNI
THSSAVISWT		ILDGYSISSI		TIRYKVQGKN		EDQHVDVKIK		NATITQYQLK
GLEPETAYQV		DIFAENNIGS		SNPAFSHELV		TLPESQAPAD		LGGGKMLLIA
ILGSAGMTCL		TVLLAFLIIL		QLKRANVQRR		MAQAFQNVRE		EPAVQFNSGT
LALNRKVKNN		PDPTIYPVLD		WNDIKFQDVI		GEGNFGQVLK		ARIKKDGLRM
DAAIKRMKEY		ASKDDHRDFA		GELEVLCKLG		HHPNIINLLG		ACEHRGYLYL
AIEYAPHGNL		LDFLRKSRVL		ETDPAFAIAN		STASTLSSQQ		LLHFAADVAR
GMDYLSQKQF		IHRDLAARNI		LVGENYVAKI		ADFGLSRGQE		VYVKKTMGRL
PVRWMAIESL		NYSVYTTNSD		VWSYGVLLWE		IVSLGGTPYC		GMTCAELYEK
LPQGYRLEKP		LNCDDEVYDL		MRQCWREKPY		ERPSFAQILV		SLNRMLEERK
TYVNTTLYEK		FTYAGIDCSA		EEAA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних контактах. Також секретований назовні.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
• Murray B.W., Padrique E.S., Pinko C., McTigue M.A. (2001). Mechanistic effects of autophosphorylation on receptor tyrosine kinase catalysis: enzymatic characterization of Tie2 and phospho-Tie2. Biochemistry. 40: 10243—10253. PMID 11513602 DOI:10.1021/bi010959e
• Hughes D.P., Marron M.B., Brindle N.P. (2003). The antiinflammatory endothelial tyrosine kinase Tie2 interacts with a novel nuclear factor-kappaB inhibitor ABIN-2. Circ. Res. 92: 630—636. PMID 12609966 DOI:10.1161/01.RES.0000063422.38690.DC
• Wehrle C., Van Slyke P., Dumont D.J. (2009). Angiopoietin-1-induced ubiquitylation of Tie2 by c-Cbl is required for internalization and degradation. Biochem. J. 423: 375—380. PMID 19689429 DOI:10.1042/BJ20091010
• Yuan H.T., Khankin E.V., Karumanchi S.A., Parikh S.M. (2009). Angiopoietin 2 is a partial agonist/antagonist of Tie2 signaling in the endothelium. Mol. Cell. Biol. 29: 2011—2022. PMID 19223473 DOI:10.1128/MCB.01472-08

Примітки

1. Захворювання, генетично пов'язані з TEK переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Сполуки, які фізично взаємодіють з TEK receptor tyrosine kinase переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
3. Human PubMed Reference:.
4. Mouse PubMed Reference:.
5. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11724 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
6. UniProt, Q02763 (англ.) . Архів оригіналу за 3 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

• Хромосома 9

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»