TUBA1A

TUBA1A
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3HKC, 4X20, 3HKE, 3N2G, 4X1Y, 3N2K, 4X1I, 4X1K, 3HKB, 3HKD, 5JCO
Ідентифікатори
Символи	TUBA1A, B-ALPHA-1, LIS3, TUBA3, tubulin alpha 1a
Зовнішні ІД	OMIM: 602529 MGI: 98869 HomoloGene: 68498 GeneCards: TUBA1A
Пов'язані генетичні захворювання
lissencephaly due to TUBA1A mutation[1]
Реагує на сполуку
velban, ixabepilone, plinabulin, vinblastine sulfate, patupilone, vincristine sulfate, dolastatin 10[2]
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • protein domain specific binding • GTP binding • structural molecule activity • structural constituent of cytoskeleton • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0006184 GTPase activity Клітинна компонента • цитоплазма • recycling endosome • гіалоплазма • myelin sheath • cytoplasmic microtubule • cytoplasmic ribonucleoprotein granule • мікротрубочка • екзосома • цитоскелет • клітинне ядро • microtubule cytoskeleton • membrane raft • neuromuscular junction Біологічний процес • cytoskeleton-dependent intracellular transport • поділ клітини • G2/M transition of mitotic cell cycle • microtubule-based process • cytoskeleton organization • ciliary basal body-plasma membrane docking • regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle • microtubule cytoskeleton organization • GO:0007067 мітоз • GO:1904739 regulation of synapse organization Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7846	22142
Ensembl	ENSG00000167552	ENSMUSG00000072235
UniProt	Q71U36	P68369
RefSeq (мРНК)	NM_006009 NM_001270399 NM_001270400	NM_011653
RefSeq (білок)	NP_001257328 NP_001257329 NP_006000	NP_035783
Локус (UCSC)	Хр. 12: 49.18 – 49.19 Mb	Хр. 15: 98.85 – 98.85 Mb
PubMed search	[3]	[4]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

TUBA1A (англ. Tubulin alpha 1a) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 451 амінокислот, а молекулярна маса — 50 136[6].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MRECISIHVG		QAGVQIGNAC		WELYCLEHGI		QPDGQMPSDK		TIGGGDDSFN
TFFSETGAGK		HVPRAVFVDL		EPTVIDEVRT		GTYRQLFHPE		QLITGKEDAA
NNYARGHYTI		GKEIIDLVLD		RIRKLADQCT		GLQGFLVFHS		FGGGTGSGFT
SLLMERLSVD		YGKKSKLEFS		IYPAPQVSTA		VVEPYNSILT		THTTLEHSDC
AFMVDNEAIY		DICRRNLDIE		RPTYTNLNRL		IGQIVSSITA		SLRFDGALNV
DLTEFQTNLV		PYPRIHFPLA		TYAPVISAEK		AYHEQLSVAE		ITNACFEPAN
QMVKCDPRHG		KYMACCLLYR		GDVVPKDVNA		AIATIKTKRT		IQFVDWCPTG
FKVGINYQPP		TVVPGGDLAK		VQRAVCMLSN		TTAIAEAWAR		LDHKFDLMYA
KRAFVHWYVG		EGMEEGEFSE		AREDMAALEK		DYEEVGVDSV		EGEGEEEGEE
Y

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

• Hall J.L., Cowan N.J. (1985). Structural features and restricted expression of a human alpha-tubulin gene. Nucleic Acids Res. 13: 207—223. PMID 3839072 DOI:10.1093/nar/13.1.207
• Crabtree D.V., Ojima I., Geng X., Adler A.J. (2001). Tubulins in the primate retina: evidence that xanthophylls may be endogenous ligands for the paclitaxel-binding site. Bioorg. Med. Chem. 9: 1967—1976. PMID 11504633 DOI:10.1016/S0968-0896(01)00103-1
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Cowan N.J., Dobner P., Fuchs E.V., Cleveland D.W. (1983). Expression of human alpha-tubulin genes: interspecies conservation of 3' untranslated regions. Mol. Cell. Biol. 3: 1738—1745. PMID 6646120 DOI:10.1128/MCB.3.10.1738
• Valenstein M.L., Roll-Mecak A. (2016). Graded control of microtubule severing by tubulin glutamylation. Cell. 164: 911—921. PMID 26875866 DOI:10.1016/j.cell.2016.01.019
• Nirschl J.J., Magiera M.M., Lazarus J.E., Janke C., Holzbaur E.L. (2016). Alpha-tubulin tyrosination and CLIP-170 phosphorylation regulate the initiation of dynein-driven transport in neurons. Cell Rep. 14: 2637—2652. PMID 26972003 DOI:10.1016/j.celrep.2016.02.046

Примітки

1. Захворювання, генетично пов'язані з TUBA1A переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Сполуки, які фізично взаємодіють з Tubulin alpha 1a переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
3. Human PubMed Reference:.
4. Mouse PubMed Reference:.
5. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:20766 (англ.) . Архів оригіналу за 28 травня 2017. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2017-05-28 у Wayback Machine.]
6. UniProt, Q71U36 (англ.) . Архів оригіналу за 5 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

• Хромосома 12

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»