uk %D0%93%D0%B5%D0%BB%D1%81%D0%BE%D0%BB%D1%96%D0%BD

Гелсолін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1C0F, 1C0G, 1D4X, 1DEJ, 1EQY, 1ESV, 1H1V, 1KCQ, 1MDU, 1NLV, 1NM1, 1NMD, 1P8X, 1P8Z, 1SOL, 1T44, 1YAG, 1YVN, 2FF3, 2FF6, 2FH1, 2FH2, 2FH3, 2FH4, 3A5L, 3A5M, 3A5N, 3A5O, 3CI5, 3CIP, 3CJB, 3CJC, 3FFK, 3FFN, 3TU5, 4PKG, 4PKH, 4PKI, 4S10, 4Z94
Ідентифікатори
Символи	GSN, Gsn, ADF, AGEL, gelsolin
Зовнішні ІД	OMIM: 137350 MGI: 95851 HomoloGene: 147 GeneCards: GSN
Пов'язані генетичні захворювання
	hereditary gelsolin amyloidosis
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • actin binding; • myosin II binding; • calcium ion binding; • actin filament binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • blood microparticle; • клітинна мембрана; • extracellular region; • Саркоплазма; • cortical actin cytoskeleton; • actin cap; • podosome; • екзосома; • цитоскелет; • клітинне ядро; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • ruffle; • міжклітинний простір; • focal adhesion; • actin cytoskeleton; • lamellipodium; • myelin sheath; • perinuclear region of cytoplasm; • GO:0009327 protein-containing complex; • phagocytic vesicle;
Біологічний процес	• regulation of plasma membrane raft polarization; • cilium assembly; • sequestering of actin monomers; • actin filament reorganization; • amyloid fibril formation; • positive regulation of keratinocyte apoptotic process; • striated muscle atrophy; • regulation of establishment of T cell polarity; • extracellular matrix disassembly; • positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway; • positive regulation of actin nucleation; • regulation of receptor clustering; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • cell projection organization; • protein destabilization; • actin filament capping; • regulation of podosome assembly; • renal protein absorption; • hepatocyte apoptotic process; • neutrophil degranulation; • actin nucleation; • actin filament severing; • barbed-end actin filament capping; • phagocytosis, engulfment; • GO:0097285 апоптоз; • GO:0010260 старіння людини; • actin polymerization or depolymerization; • oligodendrocyte development; • vesicle-mediated transport; • actin filament polymerization; • regulation of cell adhesion; • Загоєння ран; • tissue regeneration; • response to ethanol; • phosphatidylinositol-mediated signaling; • response to folic acid; • cellular response to cadmium ion; • positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle; • cellular response to interferon-gamma;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2934
	227753
	ENSG00000148180
	ENSMUSG00000026879
	P06396
	P13020
NM_000177; NM_001127662; NM_001127663; NM_001127664; NM_001127665;
	NM_001127666; NM_001127667; NM_001258029; NM_001258030; NM_198252
NM_001206367; NM_001206368; NM_001206369; NM_146120; NM_001362945;
	NM_001362947; NM_001362948
NP_000168; NP_001121134; NP_001121135; NP_001121136; NP_001121137;
	NP_001121138; NP_001121139; NP_001244958; NP_001244959; NP_937895; NP_001339982; NP_001339983; NP_001339984; NP_001339985; NP_001339986; NP_001339987; NP_001339988; NP_001339989; NP_001339990; NP_001339991; NP_001339992; NP_001339993; NP_001339994; NP_001339995; NP_001339996; NP_001339997; NP_001339998; NP_001339999; NP_001340000; NP_001340001; NP_001340002; NP_001340003; NP_001340004; NP_001340005; NP_001340006; NP_001340007
NP_001193296; NP_001193297; NP_001193298; NP_666232; NP_001349874;
	NP_001349876; NP_001349877
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Гелсолін (англ. Gelsolin) – білок, який кодується геном GSN, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 782 амінокислот, а молекулярна маса — 85 698^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAPHRPAPAL	LCALSLALCA	LSLPVRAATA	SRGASQAGAP	QGRVPEARPN
SMVVEHPEFL	KAGKEPGLQI	WRVEKFDLVP	VPTNLYGDFF	TGDAYVILKT
VQLRNGNLQY	DLHYWLGNEC	SQDESGAAAI	FTVQLDDYLN	GRAVQHREVQ
GFESATFLGY	FKSGLKYKKG	GVASGFKHVV	PNEVVVQRLF	QVKGRRVVRA
TEVPVSWESF	NNGDCFILDL	GNNIHQWCGS	NSNRYERLKA	TQVSKGIRDN
ERSGRARVHV	SEEGTEPEAM	LQVLGPKPAL	PAGTEDTAKE	DAANRKLAKL
YKVSNGAGTM	SVSLVADENP	FAQGALKSED	CFILDHGKDG	KIFVWKGKQA
NTEERKAALK	TASDFITKMD	YPKQTQVSVL	PEGGETPLFK	QFFKNWRDPD
QTDGLGLSYL	SSHIANVERV	PFDAATLHTS	TAMAAQHGMD	DDGTGQKQIW
RIEGSNKVPV	DPATYGQFYG	GDSYIILYNY	RHGGRQGQII	YNWQGAQSTQ
DEVAASAILT	AQLDEELGGT	PVQSRVVQGK	EPAHLMSLFG	GKPMIIYKGG
TSREGGQTAP	ASTRLFQVRA	NSAGATRAVE	VLPKAGALNS	NDAFVLKTPS
AAYLWVGTGA	SEAEKTGAQE	LLRVLRAQPV	QVAEGSEPDG	FWEALGGKAA
YRTSPRLKDK	KMDAHPPRLF	ACSNKIGRFV	IEEVPGELMQ	EDLATDDVML
LDTWDQVFVW	VGKDSQEEEK	TEALTSAKRY	IETDPANRDR	RTPITVVKQG
FEPPSFVGWF	LGWDDDYWSV	DPLDRAMAEL	AA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до кепінгів актину. Задіяний у такому біологічному процесі як біогенез та деградація війок. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Maury C.P.J., Alli K., Baumann M. (1990). Finnish hereditary amyloidosis. Amino acid sequence homology between the amyloid fibril protein and human plasma gelsoline. FEBS Lett. 260: 85—87. PMID 2153578 DOI:10.1016/0014-5793(90)80072-Q
Allen P.G. (1997). Functional consequences of disulfide bond formation in gelsolin. FEBS Lett. 401: 89—94. PMID 9003812 DOI:10.1016/S0014-5793(96)01439-1
McLaughlin P.J., Gooch J.T., Mannherz H.-G., Weeds A.G. (1993). Structure of gelsolin segment 1-actin complex and the mechanism of filament severing. Nature. 364: 685—692. PMID 8395021 DOI:10.1038/364685a0
Xian W., Vegners R., Janmey P.A., Braunlin W.H. (1995). Spectroscopic studies of a phosphoinositide-binding peptide from gelsolin: behavior in solutions of mixed solvent and anionic micelles. Biophys. J. 69: 2695—2702. PMID 8599675 DOI:10.1016/S0006-3495(95)80140-2
Ghiso J., Haltia M., Prelli F., Novello J., Frangione B. (1990). Gelsolin variant (Asn-187) in familial amyloidosis, Finnish type. Biochem. J. 272: 827—830. PMID 2176481 DOI:10.1042/bj2720827

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з Гелсолін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4620 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P06396 (англ.) . Архів оригіналу за 3 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 9

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Гелсолін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4620 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-5] UniProt, P06396 (англ.) . Архів оригіналу за 3 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]