fr 4-M%C3%A9thylid%C3%A8neimidazole-5-one

	4-Méthylidèneimidazole-5-one
	; Noyau du cofacteur MIO
Identification
Nom UICPA	4-méthylidène-5-oxo-4,5-dihydro-1H-imidazole-1,2-diyl
Synonymes	MIO
PubChem	44123325 (cofacteur MIO)
ChEBI	50997
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule	C4H4N2O [Isomères];
Masse molaire	96,087 4 ± 0,004 2 g/mol ; C 50 %, H 4,2 %, N 29,15 %, O 16,65 %,
	Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
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La 4-méthylidèneimidazole-5-one (MIO) est un composé chimique de formule H₂(C₃N₂)(=O)(=CH₂) présent également dans le groupe prosthétique H₂N–CO–CH₂–(O=)(C₃N₂)(=CH₂)–CH(CH₃)(N⁺H₃) de certaines enzymes. Ce groupe constitue le cofacteur MIO issu de la condensation autocatalysée de résidus d'acides aminés formant une séquence Ala–Ser–Gly^[2], selon un processus analogue à la formation du chromophore 4-(p-hydroxybenzylidène)imidazolidin-5-one (HBI) de la protéine fluorescente verte (GFP).

Le cofacteur MIO est un électrophile fort, susceptible de retirer du substrat un atome d'hydrogène même assez peu acide^[3]. Il catalyse les déplacements intramoléculaires de groupes amine, voire leur clivage comme dans le cas de la phénylalanine ammonia-lyase.

D'autres aminomutases peuvent utiliser des cofacteurs différents^[2], tels que la lysine 2,3-aminomutase (en) qui utilise une S-adénosylméthionine (SAM), un cluster Fe-S et du phosphate de pyridoxal (PLP) ; d'autres aminomutases utilisent la cobalamine et le PLP.

Notes et références

↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
↑ ^{a et b} (en) Carl V. Christianson, Timothy J. Montavon, Steven G. Van Lanen, Ben Shen et Steven D. Bruner, « The Structure of l-Tyrosine 2,3-Aminomutase from the C-1027 Enediyne Antitumor Antibiotic Biosynthetic Pathway », Biochemistry, vol. 46, n^o 24,‎ 2007, p. 7205-7214 (lire en ligne) DOI 10.1021/bi7003685
↑ (en) Carl V. Christianson, Timothy J. Montavon, Grace M. Festin, Heather A. Cooke, Ben Shen et Steven D. Bruner, « The Mechanism of MIO-Based Aminomutases in β-Amino Acid Biosynthesis », Journal of the American Chemical Society, vol. 129, n^o 51,‎ 2007, p. 15744-15745 (lire en ligne) DOI 10.1021/ja0762689

(en) Julia D. Fischer, Gemma L. Holliday, Syed A. Rahman et Janet M. Thornton, « The Structures and Physicochemical Properties of Organic Cofactors in Biocatalysis », Journal of Molecular Biology, vol. 403, n^o 5,‎ 12 novembre 2010, p. 803-824 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.jmb.2010.09.018