Coenzyme B

Coenzyme B
Structure de la coenzyme B
Identification
Nom UICPA	acide 2-[(7-mercapto-1-oxoheptyl)amino]-3-phosphonooxybutanoïque
N^o CAS	104302-77-4
PubChem	5486800
SMILES	C[C@H]([C@H](C(=O)O)NC(=O)CCCCCCS)OP(=O)(O)O PubChem, vue 3D
InChI	Std. InChI : vue 3D InChI=1S/C11H22NO7PS/c1-8(19-20(16,17)18)10(11(14)15)12-9(13)6-4-2-3-5-7-21/h8,10,21H,2-7H2,1H3,(H,12,13)(H,14,15)(H2,16,17,18)/t8-,10-/m1/s1 Std. InChIKey : JBJSVEVEEGOEBZ-PSASIEDQSA-N
Propriétés chimiques
Formule	C11H22NO7PS  [Isomères]
Masse molaire[1]	343,334 ± 0,018 g/mol C 38,48 %, H 6,46 %, N 4,08 %, O 32,62 %, P 9,02 %, S 9,34 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
modifier

La coenzyme B, abrégée en CoB–SH, in extenso 7-mercaptoheptanoylthréonine phosphate, est une coenzyme intervenant dans les réactions d'oxydo-réduction de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes[2]. La molécule contient un groupement thiol –SH, qui est le principal site réactionnel.

La coenzyme B réagit avec la méthyl-coenzyme M afin de libérer le méthane lors de la méthanogenèse[3] :

CoB–SH + CH₃–S–CoM → CoB–S–S–CoM + CH₄.

Cette réaction est catalysée par la méthyl-coenzyme M réductase, avec le cofacteur F430 comme groupement prosthétique.

Une réaction apparentée, utilisant à la fois CoB–SH et CoM–SH, est la réduction du fumarate en succinate, catalysée par la fumarate réductase[4] :

CoB–SH + HS–CoM + ^−OOC–CH=CH–COO^− → CoB-S-S-CoM + ^−OOC–CH₂–CH₂–COO^−.

Notes et références

1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
2. (en) K. M. Noll, K. L. Rinehart, R. S. Tanner, R. S. Wolfe, « Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 83, n^o 12,‎ 1986, p. 4238–4242 (PMID 3086878, PMCID 323707, DOI 10.1073/pnas.83.12.4238)
3. (en) R. K. Thauer, « Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson », dans Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
4. (en) S. Heim, A. Künkel, R. K. Thauer, R. Hedderich, « Thiol:fumarate Reductase (Tfr) from Methanobacterium thermoautotrophicum: Identification of the Catalytic Sites for Fumarate Reduction and Thiol Oxidation », dans European Journal of Biochemistry 1998, 253, 292-299.