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Dihydrolipoamide S-acétyltransférase
La dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2), ou dihydrolipoyl transacétylase, est la deuxième des trois enzymes du complexe pyruvate déshydrogénase (PDC), constitué d'une décarboxylase, d'une transacétylase et d'une réductase agissant séquentiellement dans la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui réalise notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs ; les autres enzymes du complexe sont la pyruvate déshydrogénase (E1) et la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3). Le complexe pyruvate déshydrogénaseAcétyl-CoA:dihydrolipoamide
S-acétyltransférase (E2)
La réaction globale catalysée par le PDC est la suivante :
Le mécanisme de cette réaction est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :
La dihydrolipoamide S-acétyltransféraseLa dihydrolipoamide S-acétyltransférase est une acétyltransférase faisant intervenir successivement trois cofacteurs : la thiamine pyrophosphate (TPP, liée à la pyruvate déshydrogénase), le dihydrolipoamide et la coenzyme A (CoA-SH), cette dernière étant convertie en acétyl-coenzyme A (acétyl-CoA).
Le véritable cofacteur est en fait l'acide lipoïque davantage que le (dihydro)lipoamide, mais cet acide carboxylique est lié par covalence à la protéine E2 au moyen d'une liaison amide sur un résidu lysine, ce qui donne l'équivalent d'un résidu lipoamide.
Nomenclature et dénominationsLe nom systématique de cette enzyme est acétyl-CoA:enzyme-N6-(dihydrolipoyl)lysine S-acétyltransférase. Dans la littérature, elle peut cependant être désignée par tout une série de noms d'usage, tels que (liste non limitative) :
Notes et références
Articles connexes |
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