Lécithine-cholestérol acyltransférase

LCAT
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 4X96, 4XWG, 4XX1, 5BV7
Identifiants
Aliases	LCAT
IDs externes	OMIM: 606967 MGI: 96755 HomoloGene: 68042 GeneCards: LCAT
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 16 humain[1] Locus 16q22.1 Début 67,939,750 bp[1] Fin 67,944,131 bp[1]
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 8 (souris)[2] Locus 8 D3|8 53.06 cM Début 106,666,183 bp[2] Fin 106,670,014 bp[2]
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans right lobe of liver right hemisphere of cerebellum nerf tibial left lobe of thyroid gland apex of heart right lobe of thyroid gland aorte ascendante artère coronaire droite endocol body of uterus Fortement exprimé dans left lobe of liver lumbar subsegment of spinal cord dentate gyrus of hippocampal formation granule cell cerebellar cortex Vésicule vitelline primary visual cortex CA3 field nerf optique hippocampus proper gyrus frontal supérieur Plus de données d'expression de référence BioGPS n/a
Gene Ontology Fonction moléculaire activité de transférase O-acyltransferase activity apolipoprotein A-I binding liaison protéique acyltransferase activity phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activity Composant cellulaire région extracellulaire high-density lipoprotein particle exosome milieu extracellulaire Processus biologique processus métabolique stéroidique regulation of high-density lipoprotein particle assembly processus métabolique lipidique cholesterol transport cholesterol metabolic process cholesterol esterification very-low-density lipoprotein particle remodeling phospholipid metabolic process lipoprotein biosynthetic process cholesterol homeostasis phosphatidylcholine biosynthetic process phosphatidylcholine metabolic process reverse cholesterol transport high-density lipoprotein particle remodeling Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 3931 16816 Ensembl ENSG00000213398 ENSMUSG00000035237 UniProt P04180 P16301 RefSeq (mRNA) NM_000229 NM_008490 RefSeq (protéine) NP_000220 NP_032516 Localisation (UCSC) Chr 16: 67.94 – 67.94 Mb Chr 8: 106.67 – 106.67 Mb Publication PubMed [3] [4]
Wikidata
Voir/Editer Humain Voir/Editer Souris

La lécithine-cholestérol acyltransférase (LCAT) est une enzyme de type acyltransférase. Elle permet le transfert d'un acide gras à partir de la lécithine (phosphatidylcholine) sur le cholestérol dans le cadre de la formation des stérides. Son gène est LCAT situé sur le chromosome 16 humain.

Rôle

Synthétisée dans le foie, elle se localise sur les HDL notamment les pré-bêta HDL et ne peut fonctionner qu'en présence d'un cofacteur qui est l'ApoA1.

Elle va utiliser les phospholipides pour estérifier le cholestérol libre afin de donner une lipophospholipide (LPL), il s'agit d'une transestérification plasmatique du cholestérol.

C'est ainsi grâce à ce processus que le pré-bêta HDL discoïdale se transforme en HDL3 sphérique qui donnera à son tour un HDL2. On a donc la création d'un véritable "gradient" de cholestérol libre entre la cellule et l'accepteur.

	+		${\displaystyle \rightleftharpoons }$		+
Lécithine		Cholestérol		Lysolécithine		Ester de cholestérol (stéride)
Lécithine-cholestérol acyltransférase – EC 2.3.1.43

En médecine

Il existe plusieurs mutations du gène LCAT entraînant une inactivation plus ou moins complète de l'enzyme[5], avec un taux sanguin abaissé en HDL-cholestérol, et des tableaux plus ou moins sévères, souvent caractérisés par un athérome précoce[6] mais pas toujours[7].

Notes et références

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000213398 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000035237 - Ensembl, May 2017
3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
5. Kuivenhoven JA, Pritchard H, Hill J, Frohlich J, Assmann G, Kastelein J, The molecular pathology of lecithin:cholesterol acyltransferase (LCAT) deficiency syndromes, J Lipid Res, 1997;38:191–205
6. Hovingh GK, Hutten BA, Holleboom AG et al. Compromised LCAT function is associated with increased atherosclerosis, Circulation, 2005;112:879–884
7. Calabresi L, Baldassarre D, Castelnuovo S et al. Functional lecithin: cholesterol acyltransferase is not required for efficient atheroprotection in humans, Circulation, 2009;120:628–635