Chloramphénicol acétyltransférase

Chloramphénicol O-acétyltransférase

Structure d'une CAT de type III (PDB 3CLA[1])

Données clés

N° EC	EC 2.3.1.28
N° CAS	9040-07-7

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La chloramphénicol acétyltransférase (CAT) est une acétyltransférase qui catalyse la réaction :

acétyl-CoA + chloramphénicol  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  CoA + acétate de chloramphénicol.

Cette enzyme, présente chez certaines bactéries[2], intervient dans la détoxication du chloramphénicol, conférant à ces bactéries une résistance à cet antibiotique[3]. Cette réaction d'acétylation, dans laquelle un résidu d'histidine de l'extrémité C-terminale joue un rôle déterminant, empêche le chloramphénicol de se lier aux ribosomes.

Notes et références

1. (en) A.G.W. Leslie, « Refined crystal structure of type III chloramphenicol acetyltransferase at 1·75 Å resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 213, n^o 1,‎ 5 mai 1990, p. 167-186 (PMID 2187098, DOI 10.1016/S0022-2836(05)80129-9, lire en ligne)
2. (en) J. Engel et D. J. Prockop, « The Zipper-Like Folding of Collagen Triple Helices and the Effects of Mutations that Disrupt the Zipper », Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry, vol. 20,‎ 1991, p. 137-152 (PMID 1867713, DOI 10.1146/annurev.bb.20.060191.001033, lire en ligne)
3. (en) W. V. Shaw, L. C. Packman, B. D. Burleigh, A. Dell, H. R. Morris et B. S. Hartley, « Primary structure of a chloramphenicol acetyltransferase specified by R plasmids », Nature, vol. 282, n^o 5741,‎ 20-27 décembre 1979, p. 870-872 (PMID 390404, DOI 10.1038/282870a0, lire en ligne)