Transglutaminase

Transglutaminase

4 représentations de la transglutaminase.

Données clés

N° EC	EC 2.3.2.13
N° CAS	80146-85-6
Cofacteur(s)	Ca^2+

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La transglutaminase est une aminoacyltransférase qui catalyse la réaction :

glutamine protéique + alkylamine  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  N^5-alkylglutamine + NH₃.

Cette enzyme catalyse la formation de liaisons covalentes entre des groupes amine libres, par exemple ceux de résidus de lysine, et le groupe gamma-carboxamide des résidus de glutamine. Les liaisons formées par la transglutaminase montrent une grande résistance à la protéolyse.

La transglutaminase fut décrite pour la première fois en 1959[1]. Son activité biochimique précise ne fut découverte qu'en 1968 lors de l'étude de l'implication du facteur XIII comme protéine de coagulation sanguine[2].

Mécanisme d'action

La transglutaminase forme des polymères de protéines généralement insolubles. Ces polymères biologiques sont indispensables à l'organisme pour créer des barrières et structures stables. Ainsi la transglutaminase est impliquée entre autres dans la coagulation du sang (facteur XIII de coagulation), la synthèse de peau et de cheveux. La réaction catalytique est généralement vue comme irréversible, et doit être finement contrôlée au travers de mécanismes de contrôle[3]. Un ensemble de substrats protéiques et de partenaires d'interaction des différentes transglutaminases est accessible sur la base de données TRANSDAB.

Transglutaminases chez les vertébrés

Transglutaminases humaines

Huit transglutaminases ont été caractérisées[3].

Nom	Gène	Localisation	Chromosome	OMIM
Facteur XIII (facteur de stabilisation des fibrines)	F13A1, F13B	sang	6p25-p24	134570
Transglutaminase kératinocytaire	TGM1	peau	14q11.2	190195
Transglutaminase tissulaire	TGM2	ubiquitaire	20q11.2-q12	190196
Transglutaminase épidermique	TGM3	peau	20q12	600238
Transglutaminase prostatique	TGM4	prostate	3p22-p21.33	600585
TGM X	TGM5[4]	peau	15q15.2	603805
TGM Y	TGM6	indéterminé	20q11-15	indéterminé
TGM Z	TGM7	testicule, poumon	15q15.2	606776

Implications dans les maladies

Une déficience en facteur XIII (une maladie génétique rare) prédispose aux hémorragies ; une solution d'enzymes concentrée peut être utilisée pour corriger les anormalités et réduire les risques de saignements[3].

Des anticorps anti-transglutaminase tissulaire sont retrouvés dans la maladie cœliaque et peuvent jouer un rôle dans les dommages causés à l'intestin grêle lors d'un régime riche en gluten qui caractérisent cette maladie[3]. Dans les dermatites herpétiformes, dans lesquels les modifications de l'intestin grêle sont souvent observées en réponse aux régimes excluant les produits céréaliers contenant du gluten, la transglutaminase épidermique est l'antigène prédominant[5].

De récentes recherches indiquent que les patients souffrant de maladies neurologiques comme la maladie de Huntington[6] et la maladie de Parkinson[7] pourraient avoir un taux anormalement élevé de transglutaminase tissulaire. Cette transglutaminase tissulaire pourrait être impliquée dans la formation d'agrégats protéiques causant la maladie d'Huntington, bien que cela ne soit pas l'élément indispensable au déclenchement de cette maladie[3],[8].

Des mutations au niveau de la transglutaminase kératinocytaire sont impliquées dans l'ichthyose lamellaire.

Transglutaminases chez les invertébrés

Des transglutaminases ont été caractérisées chez différents invertébrés : drosophile, moustique, limule, écrevisse, crevette... Tout comme chez les vertébrés, la transglutaminase est indispensable à la coagulation^[réf. nécessaire]. De plus, elle est impliquée dans les processus hématopoïétiques chez l'écrevisse Pacifastacus leniusculus[9].

Applications industrielles et culinaires

Trois pièces de viande réunies par l'Activa GS. Elles resteront ainsi toute la nuit avant d'être emballées, coupées en portions, cuisinées et servies.

Dans l'industrie agroalimentaire, la transglutaminase est utilisée pour lier des protéines ensemble. On peut ainsi citer l'imitation chair de crabe (surimi) ou les croquettes de poissons. Elle est produite par Streptomyces mobaraensis[10] par fermentation à des quantités commerciales ou extraite à partir de sang animal[11] et utilisée dans un grand nombre de processus, notamment la production de viande ou poisson reconstitués. Elle peut être utilisée comme agent liant afin d'améliorer la texture de produits riches en protéines comme le surimi ou le jambon[12].

La transglutaminase est aussi utilisée en cuisine moléculaire pour combiner de nouvelles textures avec des goûts existants.

La transglutaminase peut être utilisée dans les applications suivantes ^[réf. nécessaire]:

• Amélioration des textures de produits de viandes émulsifiées tels que les saucisses et les hot dogs.
• Liaison de différentes pièces de viandes en une pièce plus grande tels que les steaks restructurés.
• Amélioration des textures des viandes de mauvaise qualité (viande pâle, molle, et exsudative, caractéristiques attribuées au stress et à la chute de pH rapide postmortem)
• Fabrication de lait et yaourt
• Fabrication de nouilles fermes

Au-delà de ces applications principales, la transglutaminase est aussi utilisée pour créer certains produits hors du commun. Le chef britannique Heston Blumenthal est reconnu pour avoir introduit la "meat glue" (colle à viande) dans la cuisine moderne. Wylie Dufresne, chef du restaurant new yorkais d'avant-garde wd~50 a utilisé la transglutaminase produite par Blumenthal et a inventé les "pasta" faites à base de crevettes à plus de 95 %[13].

En termes d'appréciation qualitative, les consommateurs ne semblent pas faire de différence entre l'usage de thrombine et celui de transglutaminase[14]

Notes et références

1. (en) Clarke DD, Mycek MJ, Neidle A, Waelsch H, « The incorporation of amines into proteins », Arch Biochem Biophys, vol. 79,‎ 1959, p. 338–354 (DOI 10.1016/0003-9861(59)90413-8)
2. (en) Pisano JJ, Finlayson JS, Peyton MP, « [Cross-link in fibrin polymerized by factor 13: epsilon-(gamma-glutamyl)lysine.] », Science, vol. 160, n^o 830,‎ 1968, p. 892–893 (PMID 4967475, DOI 10.1126/science.160.3830.892)
3. (en) Griffin M, Casadio R, Bergamini CM, « Transglutaminases: nature's biological glues », Biochem J, vol. 368(Pt 2), n^o Pt 2,‎ 2002, p. 377–96 (PMID 12366374, PMCID 1223021, DOI 10.1042/BJ20021234, lire en ligne)
4. (en) Aeschlimann D, Koeller MK, Allen-Hoffmann BL, Mosher DF, « Isolation of a cDNA encoding a novel member of the transglutaminase gene family from human keratinocytes. Detection and identification of transglutaminase gene products based on reverse transcription-polymerase chain reaction with degenerate primers », J. Biol. Chem., vol. 273, n^o 6,‎ 1998, p. 3452–3460 (PMID 9452468, DOI 10.1074/jbc.273.6.3452, lire en ligne)
5. (en) Sárdy M, Kárpáti S, Merkl B, Paulsson M, Smyth N, « Epidermal transglutaminase (TGase 3) is the autoantigen of dermatitis herpetiformis », J. Exp. Med., vol. 195, n^o 6,‎ mars 2002, p. 747–57 (PMID 11901200, PMCID 2193738, DOI 10.1084/jem.20011299, lire en ligne)
6. (en) Karpuj MV, Becher MW, Steinman L, « Evidence for a role for transglutaminase in Huntington's disease and the potential therapeutic implications », Neurochem. Int., vol. 40, n^o 1,‎ 2002, p. 31-36 (PMID 11738470, DOI 10.1016/S0197-0186(01)00060-2)
7. (en) Vermes I, Steur EN, Jirikowski GF, Haanen C, « Elevated concentration of cerebrospinal fluid tissue transglutaminase in Parkinson's disease indicating apoptosis », Mov. Disord., vol. 19, n^o 10,‎ 2004, p. 1252–1254 (PMID 15368613, DOI 10.1002/mds.20197)
8. (en) Lesort M, Chun W, Tucholski J, Johnson GV, « Does tissue transglutaminase play a role in Huntington's disease? », Neurochem. Int., vol. 40, n^o 1,‎ 2002, p. 37–52 (PMID 11738471, DOI 10.1016/S0197-0186(01)00059-6)
9. (en) Lin X, Söderhäll K, Söderhäll I., « Transglutaminase activity in the hematopoietic tissue of a crustacean, Pacifastacus leniusculus, importance in hemocyte homeostasis », BMC Immunology, vol. 7, n^o 9,‎ 2008, p. 58 (PMID 18840279, DOI 10.1186/1471-2172-9-58, lire en ligne)
10. (en) http://cookingissues.wordpress.com/primers/transglutaminase-aka-meat-glue/ Retrieved 24 May 2010
11. (nl) Wim Köhler, « Gelijmde slavink », NRC Handelsblad,‎ 22 août 2008 (lire en ligne, consulté le 5 mars 2009)
12. (en) Yokoyama K, Nio N, Kikuchi Y, « Properties and applications of microbial transglutaminase », Appl. Microbiol. Biotechnol., vol. 64, n^o 4,‎ 2004, p. 447–454 (PMID 14740191, DOI 10.1007/s00253-003-1539-5)
13. (en) Bonné Jon, « Noodles, reinvented », MSNBC.com,‎ 11 février 2005 (lire en ligne, consulté le 2 avril 2008)
14. Nancy C. Flores,Elizabeth A.E. Boyle and Curtis L. Kastner ; Instrumental and consumer evaluation of pork restructured with activa™ or with fibrimex™ formulated with and without phosphate ; doi:10.1016/j.lwt.2005.09.005 Résumé)

Voir aussi

Articles connexes

• Surimi