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Dihydrolipoyl déshydrogénase
La dihydrolipoyl déshydrogénase (DLD), également appelée dihydrolipoamide déshydrogénase, est la dernière des trois enzymes du complexe pyruvate déshydrogénase (PDC), du complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase et du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, constitués chacun d'une décarboxylase, d'une transacétylase et d'une réductase. Le complexe pyruvate déshydrogénaseLe PDC catalyse la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui réalise notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs ; les autres enzymes du complexe sont la pyruvate déshydrogénase (E1) et la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2). Cette réaction s'écrit globalement :
Le mécanisme en est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :  - la pyruvate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP), - la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH), - la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+. La dihydrolipoyl déshydrogénaseDihydrolipoyl déshydrogénase
La DLD est une flavoprotéine qui, outre sa participation aux trois complexes enzymatiques que sont le complexe pyruvate déshydrogénase, le complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase et le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, catalyse plus simplement la réduction du lipoamide en dihydrolipoamide. Son confacteur est la flavine adénine dinucléotide (FAD), qui transfère au nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) les deux atomes d'hydrogène libérés par le dihydrolipoamide lors de son oxydation en lipoamide.
Notes et références
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