Metaloprotease

Metaloprotease (bahasa Inggris: metalloprotease, metallopeptidase, metalloproteinase, metallocarboxypeptidase) merupakan salah satu jenis enzim golongan hidrolase yang mampu memotong ikatan peptida dengan bantuan ion logam bivalen sebagai aktivatornya.^[1]

Metaloprotease terbagi menjadi dua klasifikasi yaitu:

• Eksometalokarboksipeptidase (EC 3.4.17)
• Endometalopeptidase (EC 3.4.24)

Secara keseluruhan, terdapat 14 jenis enzim yang tergolong dalam kelas enzim metaloprotease dan kebanyakan diantaranya diaktivasi oleh ion Zn.^[2] Ion logam lainnya yang dapat digunakan sebagai aktivator adalah mangan (Mn), kobalt (Co), nikel (Ni), dan tembaga (Cu).^[1] Ion-ion logam tersebut akan terikat kuat membentuk suatu kompleks enzim.^[1] Beberapa asam amino menjadi perantara ikatan ini, antara lain histamin, aspartat, glutamat, dan lisin.^[1] Enzim-enzim ini dapat ditemukan pada banyak mikroorganisme, seperti Bacillus thermoproteolyticus, Vibrio alginolyticus, Thermus aquaticus, Bacillus anthractis, dan Escherichia coli.^[1] Beberapa jenis fungi juga mampu menghasilkan enzim metaloprotease, seperti Aspergillus niger dan Saccharomyces cerevisiae.^[3]

Metaloproteinase matriks, atau MMP, sesuai dengan namanya, merupakan protease dengan aktivitas degradasi terhadap protein jaringan ikat seperti kolagen, elastin, proteoglikan dan laminin.^[4] Pada semua organisme, MMP merupakan endopeptidase yang mengandung domain aktif Zn²⁺ dan terbagi ke dalam klasifikasi menurut struktur domain katalitik. Seperti, MMP metzincin dengan karakter berupa motif ikat Zn berupa 3-histidina dan methionina. Anggota MMP metzincin meliputi reprolisin, seralisin, astacin, matriksin atau metaloproteinase matriks; MMP.

MMP telah dikenal perannya dalam pertumbuhan sel kanker dan metastasis,^[5] pada kanker payudara, usus besar, dan pankreas,^[6] dan telah sering menjadi target terapi anti kanker,^[7] oleh karena ekspresinya yang berlebih.^[8]