TNKS2
Наявні структури
PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
2Y0I , 3KR7 , 3KR8 , 3MHJ , 3MHK , 3P0N , 3P0P , 3P0Q , 3TWQ , 3TWR , 3TWS , 3TWT , 3TWU , 3TWV , 3TWW , 3TWX , 3U9H , 3U9Y , 3UA9 , 3W51 , 4AVU , 4AVW , 4BFP , 4BJ9 , 4BJB , 4BJC , 4BS4 , 4BU3 , 4BU5 , 4BU6 , 4BU7 , 4BU8 , 4BU9 , 4BUA , 4BUD , 4BUE , 4BUF , 4BUI , 4BUS , 4BUT , 4BUU , 4BUV , 4BUW , 4BUX , 4BUY , 4HKI , 4HKK , 4HKN , 4HL5 , 4HLF , 4HLG , 4HLH , 4HLK , 4HLM , 4HMH , 4HYF , 4IUE , 4J1Z , 4J21 , 4J22 , 4J3L , 4J3M , 4KZL , 4KZQ , 4KZU , 4L09 , 4L0B , 4L0I , 4L0S , 4L0T , 4L0V , 4L10 , 4L2F , 4L2G , 4L2K , 4L31 , 4L32 , 4L33 , 4L34 , 4M7B , 4PML , 4PNL , 4PNM , 4PNN , 4PNQ , 4PNR , 4PNS , 4PNT , 4TJU , 4TJW , 4TJY , 4TK0 , 4TK5 , 4TKF , 4TKG , 4TKI , 4UVL , 4UVN , 4UVO , 4UVP , 4UVS , 4UVT , 4UVU , 4UVV , 4UVW , 4UVX , 4UVY , 4UVZ , 4UX4 , 4W5I , 5AKU , 5AKW , 5AL1 , 5AL2 , 5AL3 , 5AL4 , 5AL5 , 5C5P , 5C5Q , 5C5R , 5ADT , 5ADS , 5ADQ , 5AEH , 5ADR , 4Z68 , 5BXU , 4UI5 , 4UFY , 4UI7 , 4UI3 , 4UI4 , 4UFU , 4UHG , 4UI6 , 5BXO , 4UI8
Ідентифікатори
Символи TNKS2 Зовнішні ІД
OMIM : 607128 MGI: 1921743 HomoloGene: 11890 GeneCards: TNKS2
Ортологи
Види
Людина Миша Entrez Ensembl UniProt RefSeq (мРНК)
RefSeq (білок)
Локус (UCSC)
Хр. 10: 91.8 – 91.87 Mb Хр. 19: 36.81 – 36.87 Mb PubMed search[ 1] [ 2] Вікідані
TNKS2 (англ. Tankyrase 2 ) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.[ 3] амінокислот , а молекулярна маса — 126 918[ 4]
Послідовність амінокислот
10 20 30 40 50 MSGRRCAGGG AACASAAAEA VEPAARELFE ACRNGDVERV KRLVTPEKVN SRDTAGRKST PLHFAAGFGR KDVVEYLLQN GANVQARDDG GLIPLHNACS FGHAEVVNLL LRHGADPNAR DNWNYTPLHE AAIKGKIDVC IVLLQHGAEP TIRNTDGRTA LDLADPSAKA VLTGEYKKDE LLESARSGNE EKMMALLTPL NVNCHASDGR KSTPLHLAAG YNRVKIVQLL LQHGADVHAK DKGDLVPLHN ACSYGHYEVT ELLVKHGACV NAMDLWQFTP LHEAASKNRV EVCSLLLSYG ADPTLLNCHN KSAIDLAPTP QLKERLAYEF KGHSLLQAAR EADVTRIKKH LSLEMVNFKH PQTHETALHC AAASPYPKRK QICELLLRKG ANINEKTKEF LTPLHVASEK AHNDVVEVVV KHEAKVNALD NLGQTSLHRA AYCGHLQTCR LLLSYGCDPN IISLQGFTAL QMGNENVQQL LQEGISLGNS EADRQLLEAA KAGDVETVKK LCTVQSVNCR DIEGRQSTPL HFAAGYNRVS VVEYLLQHGA DVHAKDKGGL VPLHNACSYG HYEVAELLVK HGAVVNVADL WKFTPLHEAA AKGKYEICKL LLQHGADPTK KNRDGNTPLD LVKDGDTDIQ DLLRGDAALL DAAKKGCLAR VKKLSSPDNV NCRDTQGRHS TPLHLAAGYN NLEVAEYLLQ HGADVNAQDK GGLIPLHNAA SYGHVDVAAL LIKYNACVNA TDKWAFTPLH EAAQKGRTQL CALLLAHGAD PTLKNQEGQT PLDLVSADDV SALLTAAMPP SALPSCYKPQ VLNGVRSPGA TADALSSGPS SPSSLSAASS LDNLSGSFSE LSSVVSSSGT EGASSLEKKE VPGVDFSITQ FVRNLGLEHL MDIFEREQIT LDVLVEMGHK ELKEIGINAY GHRHKLIKGV ERLISGQQGL NPYLTLNTSG SGTILIDLSP DDKEFQSVEE EMQSTVREHR DGGHAGGIFN RYNILKIQKV CNKKLWERYT HRRKEVSEEN HNHANERMLF HGSPFVNAII HKGFDERHAY IGGMFGAGIY FAENSSKSNQ YVYGIGGGTG CPVHKDRSCY ICHRQLLFCR VTLGKSFLQF SAMKMAHSPP GHHSVTGRPS VNGLALAEYV IYRGEQAYPE YLITYQIMRP EGMVDG
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз , глікозилтрансфераз .
Задіяний у такому біологічному процесі, як сигнальний шлях Wnt.
Білок має сайт для зв'язування з НАД, іонами металів, іоном цинку .
Локалізований у цитоплазмі , ядрі , мембрані, хромосомах , апараті гольджі .
Sbodio J.I., Lodish H.F., Chi N.-W. (2002). Tankyrase-2 oligomerizes with tankyrase-1 and binds to both TRF1 (telomere-repeat-binding factor 1) and IRAP (insulin-responsive aminopeptidase). Biochem. J . 361 : 451—459. PMID 11802774 DOI :10.1042/0264-6021:3610451 Sbodio J.I., Chi N.W. (2002). Identification of a tankyrase-binding motif shared by IRAP, TAB182, and human TRF1 but not mouse TRF1. NuMA contains this RXXPDG motif and is a novel tankyrase partner. J. Biol. Chem . 277 : 31887—31892. PMID 12080061 DOI :10.1074/jbc.M203916200 Cook B.D., Dynek J.N., Chang W., Shostak G., Smith S. (2002). Role for the related poly(ADP-Ribose) polymerases tankyrase 1 and 2 at human telomeres. Mol. Cell. Biol . 22 : 332—342. PMID 11739745 DOI :10.1128/MCB.22.1.332-342.2002 Cockman M.E., Webb J.D., Kramer H.B., Kessler B.M., Ratcliffe P.J. (2009). Proteomics-based identification of novel factor inhibiting hypoxia-inducible factor (FIH) substrates indicates widespread asparaginyl hydroxylation of ankyrin repeat domain-containing proteins. Mol. Cell. Proteomics . 8 : 535—546. PMID 18936059 DOI :10.1074/mcp.M800340-MCP200 Hottiger M.O., Hassa P.O., Luscher B., Schuler H., Koch-Nolte F. (2010). Toward a unified nomenclature for mammalian ADP-ribosyltransferases. Trends Biochem. Sci. 35 : 208—219. PMID 20106667 DOI :10.1016/j.tibs.2009.12.003 Cho-Park P.F., Steller H. (2013). Proteasome regulation by ADP-ribosylation. Cell . 153 : 614—627. PMID 23622245 DOI :10.1016/j.cell.2013.03.040
