GGT1

GGT1
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe RCSB Список идентификаторов PDB 4GDX, 4GG2, 4Z9O, 4ZBK, 4ZC6, 4ZCG
Идентификаторы
Псевдонимы	GGT1, CD224, D22S672, D22S732, GGT, GGT 1, GTG, gamma-glutamyltransferase 1, GGTD
Внешние ID	OMIM: 612346 MGI: 95706 HomoloGene: 68450 GeneCards: GGT1
Шифр КФ	3.4.19.13
Расположение гена (человек) Хр. 22-я хромосома человека[1] Локус 22q11.23 Начало 24,594,811 bp[1] Конец 24,629,005 bp[1]
Расположение гена (Мышь) Хр. 10-я хромосома мыши[2] Локус 10|10 C1 Начало 75,561,604 bp[2] Конец 75,586,200 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК Bgee Человек Мышь (ортолог) Наибольшая экспрессия в right lobe of liver mucosa of transverse colon body of pancreas upper lobe of left lung right lobe of thyroid gland left lobe of thyroid gland Наибольшая экспрессия в proximal tubule Intestinal villus epithelium of small intestine decidua efferent ductule Дополнительные справочные данные BioGPS н/д
Генная онтология Молекулярная функция трансферазная активность peptidase activity связывание с белками плазмы acyltransferase activity гидролазная активность glutathione hydrolase activity hypoglycin A gamma-glutamyl transpeptidase activity peptidyltransferase activity leukotriene-C(4) hydrolase leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity Компонент клетки часть мембраны мембрана клеточная мембрана экзосома внеклеточное пространство Биологический процесс leukotriene metabolic process zymogen activation glutathione biosynthetic process regulation of immune system process cysteine biosynthetic process Сперматогенез regulation of inflammatory response xenobiotic metabolic process glutamate metabolic process glutathione catabolic process протеолиз cellular amino acid metabolic process glutathione metabolic process fatty acid metabolic process leukotriene D4 biosynthetic process Биосинтез белка peptide modification response to estradiol response to lipopolysaccharide response to tumor necrosis factor Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи Вид Человек Мышь Entrez 2678 14598 Ensembl ENSG00000100031 ENSMUSG00000006345 UniProt P19440 Q60928 RefSeq (мРНК) NM_013430 NM_001032364 NM_001032365 NM_001288833 NM_005265 NM_013421 NM_008116 NM_001305992 RefSeq (белок) NP_001275762 NP_038265 NP_038347 NP_001292921 NP_032142 NP_001366466 NP_001366467 NP_001366468 NP_001366469 NP_001366470 Локус (UCSC) Chr 22: 24.59 – 24.63 Mb Chr 10: 75.56 – 75.59 Mb Поиск по PubMed Искать[3] Искать[4]
Информация в Викиданных
Смотреть (человек) Смотреть (мышь)

Глутатионгидролаза 1 проэнзим или гамма-глутамилтрансфераза 1 (англ. Glutathione hydrolase 1 proenzyme; Gamma-glutamyltransferase 1; GGT1; CD224) — мембранный белок, фермент, продукт гена человека GGT1[5].

Функции

GGT1 отщепляет гамма-глутамильную группу от внеклеточного глутатиона (γ-глутамилцистеинилглицина) и глутатионовых конъюгатов, а также от других компонентов с гамма-глутамильной группой. В присутствии высоких консентраций дипептидов или некоторых аминокислот GGT1 может действовать как гамма-глутамилтрансфераза, катализируя транспептидазную реакцию - перенос глутамильной группы глутатиона на аминокислоту и дипептид. Является гетеродимиром белком, состоящим из тяжёлой и лёгкой цепей, образующихся из одного белка-предшественника. Присутствует в тканях, играющих роль в абсорпции и секреции. Входит в семейство белков-гамма-глутамилтрансфераз. Сплайсинг этого белка является сложным и тканеспецифическим процессом, что приводит к образованию различных вариантов в различных тканях[5]. Инициирует распад глутатиона, обеспечивает клетки цистеином и играет роль в регуляции уровня внутриклеточного глутатиона. Является частью клеточной антиоксидантной системы

Примечания

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000100031 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000006345 - Ensembl, May 2017
3. Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Entrez Gene: GGT1 gamma-glutamyltransferase 1  (неопр.).

Литература

• Chikhi N., Holic N., Guellaen G., Laperche Y. Gamma-glutamyl transpeptidase gene organization and expression: a comparative analysis in rat, mouse, pig and human species (англ.) // Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology : journal. — 1999. — April (vol. 122, no. 4). — P. 367—380. — doi:10.1016/S0305-0491(99)00013-9. — PMID 10392451.
• Indirani N., Hill P.G. Partial purification and some properties of gamma-glutamyl transpeptidase from human bile (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta^[англ.] : journal. — 1977. — July (vol. 483, no. 1). — P. 57—62. — doi:10.1016/0005-2744(77)90007-9. — PMID 18198.
• Tate S.S., Ross M.E. Human kidney gamma-glutamyl transpeptidase. Catalytic properties, subunit structure, and localization of the gamma-glutamyl binding site on the light subunit (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1977. — September (vol. 252, no. 17). — P. 6042—6045. — PMID 19463.
• Welbourne T.C. Cytoplasmic gamma-glutamyltransferase: isolation, product formation and physiological role (англ.) // Current Problems in Clinical Biochemistry : journal. — 1978. — Vol. 8. — P. 201—215. — PMID 28899.
• Courtay C., Oster T., Michelet F., Visvikis A., Diederich M., Wellman M., Siest G. Gamma-glutamyltransferase: nucleotide sequence of the human pancreatic cDNA. Evidence for a ubiquitous gamma-glutamyltransferase polypeptide in human tissues (неопр.) // Biochemical Pharmacology. — 1992. — June (т. 43, № 12). — С. 2527—2533. — doi:10.1016/0006-2952(92)90140-E. — PMID 1378736.
• Pawlak A., Cohen E.H., Octave J.N., Schweickhardt R., Wu S.J., Bulle F., Chikhi N., Baik J.H., Siegrist S., Guellaën G. An alternatively processed mRNA specific for gamma-glutamyl transpeptidase in human tissues (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1990. — February (vol. 265, no. 6). — P. 3256—3262. — PMID 1968061.
• Pitot H.C., Goodspeed D., Dunn T., Hendrich S., Maronpot R.R., Moran S. Regulation of the expression of some genes for enzymes of glutathione metabolism in hepatotoxicity and hepatocarcinogenesis (англ.) // Toxicology and Applied Pharmacology^[англ.] : journal. — 1989. — January (vol. 97, no. 1). — P. 23—34. — doi:10.1016/0041-008X(89)90052-5. — PMID 2563599.
• Goodspeed D.C., Dunn T.J., Miller C.D., Pitot H.C. Human gamma-glutamyl transpeptidase cDNA: comparison of hepatoma and kidney mRNA in the human and rat (англ.) // Gene^[англ.] : journal. — Elsevier, 1989. — March (vol. 76, no. 1). — P. 1—9. — doi:10.1016/0378-1119(89)90002-4. — PMID 2568315.
• Pawlak A., Wu S.J., Bulle F., Suzuki A., Chikhi N., Ferry N., Baik J.H., Siegrist S., Guellaën G. Different gamma-glutamyl transpeptidase mRNAs are expressed in human liver and kidney (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications : journal. — 1989. — October (vol. 164, no. 2). — P. 912—918. — doi:10.1016/0006-291X(89)91545-3. — PMID 2573352.
• Laperche Y., Bulle F., Aissani T., Chobert M.N., Aggerbeck M., Hanoune J., Guellaën G. Molecular cloning and nucleotide sequence of rat kidney gamma-glutamyl transpeptidase cDNA (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1986. — February (vol. 83, no. 4). — P. 937—941. — doi:10.1073/pnas.83.4.937. — PMID 2869484. — PMC 322985.
• Bulle F., Mattei M.G., Siegrist S., Pawlak A., Passage E., Chobert M.N., Laperche Y., Guellaën G. Assignment of the human gamma-glutamyl transferase gene to the long arm of chromosome 22 (англ.) // Human Genetics : journal. — 1987. — July (vol. 76, no. 3). — P. 283—286. — doi:10.1007/BF00283624. — PMID 2885259.
• Tate S.S., Khadse V., Wellner D. Renal gamma-glutamyl transpeptidases: structural and immunological studies (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics^[англ.] : journal. — Elsevier, 1988. — May (vol. 262, no. 2). — P. 397—408. — doi:10.1016/0003-9861(88)90390-6. — PMID 2896486.
• Tate S.S., Galbraith R.A. In vitro translation and processing of human hepatoma cell (Hep G2) gamma-glutamyl transpeptidase (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications : journal. — 1988. — August (vol. 154, no. 3). — P. 1167—1173. — doi:10.1016/0006-291X(88)90263-X. — PMID 2900635.
• Rajpert-De Meyts E., Heisterkamp N., Groffen J. Cloning and nucleotide sequence of human gamma-glutamyl transpeptidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1988. — December (vol. 85, no. 23). — P. 8840—8844. — doi:10.1073/pnas.85.23.8840. — PMID 2904146. — PMC 282602.
• Sakamuro D., Yamazoe M., Matsuda Y., Kangawa K., Taniguchi N., Matsuo H., Yoshikawa H., Ogasawara N. The primary structure of human gamma-glutamyl transpeptidase (англ.) // Gene^[англ.] : journal. — Elsevier, 1988. — December (vol. 73, no. 1). — P. 1—9. — doi:10.1016/0378-1119(88)90307-1. — PMID 2907498.
• Ikeda Y., Fujii J., Anderson M.E., Taniguchi N., Meister A. Involvement of Ser-451 and Ser-452 in the catalysis of human gamma-glutamyl transpeptidase (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1995. — September (vol. 270, no. 38). — P. 22223—22228. — doi:10.1074/jbc.270.38.22223. — PMID 7673200.
• Wetmore L.A., Gerard C., Drazen J.M. Human lung expresses unique gamma-glutamyl transpeptidase transcripts (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1993. — August (vol. 90, no. 16). — P. 7461—7465. — doi:10.1073/pnas.90.16.7461. — PMID 7689219. — PMC 47161.
• Ikeda Y., Fujii J., Taniguchi N., Meister A. Human gamma-glutamyl transpeptidase mutants involving conserved aspartate residues and the unique cysteine residue of the light subunit (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1995. — May (vol. 270, no. 21). — P. 12471—12475. — doi:10.1074/jbc.270.21.12471. — PMID 7759490.
• Courtay C., Heisterkamp N., Siest G., Groffen J. Expression of multiple gamma-glutamyltransferase genes in man (англ.) // The Biochemical Journal^[англ.] : journal. — 1994. — February (vol. 297, no. Pt 3). — P. 503—508. — PMID 7906515. — PMC 1137862.
• Ikeda Y., Fujii J., Taniguchi N. Significance of Arg-107 and Glu-108 in the catalytic mechanism of human gamma-glutamyl transpeptidase. Identification by site-directed mutagenesis (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1993. — February (vol. 268, no. 6). — P. 3980—3985. — PMID 8095045.