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Arginine dihydrolase Pour les articles homonymes, voir ADH. Arginine désiminase
L'arginine dihydrolase (ADH) ou arginine désiminase, souvent écrite arginine déiminase par anglicisme, est une hydrolase qui catalyse la réaction :
L'enzymeLe nom systématique de l'enzyme est la L-arginine iminohydrolase. On trouve aussi : arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; citrulline iminase ; L-arginine déiminase. L'arginine dihydrolase (ADH) est une enzyme capable en anaérobiose de dégrader l'arginine[1] agissant selon les deux réactions successives :  Cette réaction libère de l'ammoniac, de l'ornithine et du dioxyde de carbone, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux de Moeller pour l'identification bactérienne[1]. La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas alcalinisation sera beaucoup plus importante. Elle agit aussi sur la canavanine[2]. Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -. Autres utilisationsDu fait de ses propriétés antitumorales, l'arginine déiminase est étudiée en oncologie[3]. Voie arginine dihydrolaseL'arginine dihydrolase intervient naturellement dans le métabolisme de certains protozoaires (Giardia), ainsi que dans une algue verte[4]. Milieu et TechniqueVoir Lysine décarboxylase et Milieu de Moeller Références
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