fr Ac%C3%A9tolactate synthase

L'acétolactate synthase (ALS, ou encore AHAS) est la première enzyme commune à la voie de biosynthèse des acides aminés ramifiés, présente chez les plantes et les microorganismes. Ces acides aminés à chaîne ramifiée sont la valine, la leucine et l'isoleucine.

Cible principale des herbicides « inhibiteurs »

Les herbicides qui inhibent l'ALS font partie des herbicides les plus utilisés dans le monde, avec de nouvelles matières actives^[2]^,^[3] récemment mises au point (ex : pyroxsulame^[4]). Localement, « l'emploi systématique d'herbicides inhibiteurs de l'ACCase, puis d'inhibiteurs de l'ALS, a sélectionné des plantes de vulpin résistantes à la plupart des substances ayant ces modes d'action (fénoxaprop, clodinafop, pinoxaden, quizalofop, iodosulfuron+mésosulfuron et pyroxsulame) »^[5], y compris dans les pays dits en voie de développement avec par exemple au Maroc des souches d'ivraie raide (Lolium rigidum) trouvée entre 2000 et 2009 devenue résistante dans les régions de Doukkala à « 9 herbicides anti-graminées (Clodinafop, Diclofop, Fluazifop, Haloxyfop, Pinoxaden, Propaquizafop, Quizalofop, Séthoxydime et Tralkoxydime) mais encore sensible à 11 autres herbicides (Cléthodime, Flucarbazone, Glyphosate, Iodosulfuron, Mésosulfuron, Paraquat, Pronamide ou Propyzamide, Prosulfocarbe, Pyroxsulame, S-Métolachlore et Sulfosate) »^[6].

↑ (en) Bettina Sommer, Holger von Moeller, Martina Haack, Farah Qoura, Clemens Langner, Gleb Bourenkov, Daniel Garbe, Bernhard Loll et Thomas Brück, « Detailed Structure–Function Correlations of Bacillus subtilis Acetolactate Synthase », ChemBioChem, vol. 16, n^o 1,‎ 2 janvier 2015, p. 110-118 (PMID 25393087, DOI 10.1002/cbic.201402541, lire en ligne)
↑ N'Drin CS(2007) Suivi d'un réseau d'essai en vue du lancement d'un nouvel herbicide sur céréales (Doctoral dissertation).
↑ Decoin M (2010) Herbicides céréales, la campagne en cours a vu du tout nouveau: Nouvelles substances et associations inédites, mais toujours les mêmes modes d'action. Phytoma-La Défense des végétaux, (630), 36-38 (résumé)
↑ Ministère de l'Agriculture français Substance active: pyroxsulame, e-PHy
↑ DELYE, C., GARDIN, J., BOUCANSAUD, K., COULOUME, B., & PETIT, C. (2011). Vulpin, résistance non liée à la cible ou RNLC: Une armée de clones mobilisés pour la cerner: des difficultés à prêvoir pour la lutte contre le vulpin des champs dans les blés. Phytoma-La Défense des végétaux, (646), 37-40. (résumé)
↑ Tanji, A. Efficacité des herbicides sur l’ivraie raide (Lolium rigidum).

PDB 1YHY; McCourt JA, Pang SS, King-Scott J, Guddat LW, Duggleby RG (January 2006). "Herbicide-binding sites revealed in the structure of plant acetohydroxyacid synthase". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (3): 569–73. doi:10.1073/pnas.0508701103. PMC 1334660. PMID 16407096.
Chipman D, Barak Z, Schloss JV (June 1998). "Biosynthesis of 2-aceto-2-hydroxy acids: acetolactate synthases and acetohydroxyacid synthases". Biochim. Biophys. Acta 1385 (2): 401–19. doi:10.1016/S0167-4838(98)00083-1. PMID 9655946.
Joutel A, Ducros A, Alamowitch S, Cruaud C, Domenga V, Maréchal E, Vahedi K, Chabriat H, Bousser MG, Tournier-Lasserve E (December 1996). "A human homolog of bacterial acetolactate synthase genes maps within the CADASIL critical region". Genomics 38 (2): 192–8. doi:10.1006/geno.1996.0615. PMID 8954801.
Dailey FE, Cronan JE (February 1986). "Acetohydroxy acid synthase I, a required enzyme for isoleucine and valine biosynthesis in Escherichia coli K-12 during growth on acetate as the sole carbon source". J. Bacteriol. 165 (2): 453–60. PMC 214440. PMID 3511034.
Bar-Ilan A, Balan V, Tittmann K, Golbik R, Vyazmensky M, Hübner G, Barak Z, Chipman DM. (2001) Binding and activation of thiamin diphosphate in acetohydroxyacid synthase. Biochemistry. 2001 Oct 2;40(39):11946-54