يقمو انزيم فوسفوفركتوكيناز بتحفيز مجموعة الفسفوريل من ATP والذي هو رد فعل مهم في طائفة واسعة من العمليات البيولوجية.[1] ، حيث يحفز الفسفرة من الفركتوز 6 فوسفات إلى الفركتوز -1،6 - ،في خطوة تنظيمية رئيسية في مسار تحلل السكر .[2][3]
موقعه
انزيم فوسفوفركتوكيناز موجود في البكتيرياوالثدييات (حيث تمتلك كل مونومر 2 من مجالات المماثلة ) وباعتبارها قليل الوحدات (octomer) في الخميرة (حيث هناك يوجد 4 ألفا (PFK1) و 4 بيتا من سلسلة (PFK2)، وهذا الأخير، مثل مونومرات الثدييات، ويحتوي على 2 مجالات مماثلة [3]). هذا البروتين قد يستخدم كنموذج للمورفيين (morpheein) من التنظيم التفارغي.[4]
^Evans PR, Hellinga HW (1987). "Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase". Nature. ج. 327 ع. 6121: 437–439. DOI:10.1038/327437a0. PMID:2953977.
^Wegener G, Krause U (2002). "Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle". Biochem. Soc. Trans. ج. 30 ع. 2: 264–270. PMID:12023862.