غلوكوكيناز

غلوكوكيناز
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي2.7.1.2
رقم التسجيل CAS9001-36-9
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

غلوكوكينازأو جلوكوكيناز(بالإنجليزية: Glucokinase)‏ ويسمى أيضا (هكسوكيناز IV) شيفرته الكيميائية (EC 2.7.1.2)، وهو أحد انزيمات الكبد،[1] يسرع ويسهل عملية تحويل الغلوكوز إلى غلوكوز -6- فوسفات. وهي المرحلة الأولى من تحلل السكر (Glycolysis).[2]

الوظيفة

يقوم انزيم غلوكوكيناز بتسهل الفسفرة من الجلوكوز إلى جلوكوز 6 فوسفات. والذي يحدث في خلايا في الكبد والبنكرياس والأمعاء، والدماغ في البشر ومعظم الفقاريات الأخرى. فييلعب دورا هاما في كل من هذه الأجهزة في تنظيم التمثيل الغذائي للكربوهيدرات من خلال العمل كجهاز استشعار الجلوكوز، مما يثير التحولات في التمثيل الغذائي أو في وظيفة الخلية ويؤدي نتيجة ذلك إلى استجابة لارتفاع أو انخفاض مستويات الجلوكوز، حيث تبدا التغيرات في التمثيل الغذائي بسرعة وتضهر في تلك التي تحدث بعد وجبة الطعام أو عند الصيام. والطفرات في الجين المسؤول عن هذا الانزيم يمكن أن يسبب أشكال غير عادية من مرض السكري أو نقص السكر في الدم.[3]

التحفيز الكيميائي

الركيزة الرئيسية من الأهمية الفسيولوجية من غلوكوكيناز هو الجلوكوز، وهو المنتج الأكثر أهمية لجلوكوز 6 فوسفات (G6P). والركيزة الضرورية الأخرى، والتي هي مشتقة من الفوسفات، هو أدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، والتي يتم تحويلها إلى الأدينوساين ثنائي فسفات (ADP) عند إزالة الفوسفات.

رد الفعل

رد الفعل الذي يحفزه الغلوكوكيناز هو: رد فعل عمل الغلوكوكيناز على الجلوكوز ATP تشارك في رد فعل معقد في شكل المغنيسيوم (المغنيسيوم) باعتباره العامل المساعد. وعلاوة على ذلك، في ظل ظروف معينة، فان الغلوكوكيناز، مثل الهكوسوكيناز، يقوم بعملية الفسفرة في هيكسوز اس و (6 الكربون سكر اس) وفي جزيئات مماثلة. ولذلك يوصف بدقة أكبر رد فعل غلوكوكيناز العام كما الشكل التالي:

هيكسوز + MgATP2- → هيكسوز-Pأكسجين32- + MgADP- + H+

المراجع

  1. ^ Kawai S, Mukai T, Mori S, Mikami B, Murata K (أبريل 2005). "Hypothesis: structures, evolution, and ancestor of glucose kinases in the hexokinase family". J. Biosci. Bioeng. ج. 99 ع. 4: 320–30. DOI:10.1263/jbb.99.320. PMID:16233797.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  2. ^ Iynedjian PB (يناير 2009). "Molecular physiology of mammalian glucokinase". Cell. Mol. Life Sci. ج. 66 ع. 1: 27–42. DOI:10.1007/s00018-008-8322-9. PMC:2780631. PMID:18726182.
  3. ^ Cardenas, M.L. (2004). "Comparative biochemistry of glucokinase". في Matschinsky, F.M.؛ Magnuson, M.A. (المحررون). Glucokinase And Glycemic Disease: From Basics to Novel Therapeutics (Frontiers in Diabetes). Basel: S. Karger AG (Switzerland). ص. 31–41. ISBN:3-8055-7744-3.

وصلات اضافية