uk EP300

EP300
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1L3E, 1P4Q, 2K8F, 2MH0, 2MZD, 3BIY, 3I3J, 3IO2, 3P57, 3T92, 4BHW, 4PZR, 4PZS, 4PZT, 5BT3
Ідентифікатори
Символи	EP300, KAT3B, RSTS2, p300, E1A binding protein p300, MKHK2
Зовнішні ІД	OMIM: 602700 MGI: 1276116 HomoloGene: 1094 GeneCards: EP300
Реагує на сполуку
	Куркумін, Ґаллат епіґаллокатехіну, plumbagin
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein C-terminus binding; • transcription factor binding; • GO:0001104 transcription coregulator activity; • зв'язування з іоном металу; • acyltransferase activity; • transferase activity; • beta-catenin binding; • pre-mRNA intronic binding; • zinc ion binding; • chromatin binding; • damaged DNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • acetyltransferase activity; • DNA binding; • GO:0001077, GO:0001212, GO:0001213, GO:0001211, GO:0001205 DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific; • GO:0001105 transcription coactivator activity; • p53 binding; • androgen receptor binding; • chromatin DNA binding; • histone acetyltransferase activity; • lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor; • peptide N-acetyltransferase activity; • peptide-lysine-N-acetyltransferase activity; • protein propionyltransferase activity; • STAT family protein binding; • peptide butyryltransferase activity; • histone crotonyltransferase activity; • histone butyryltransferase activity; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding;
Клітинна компонента	• клітинне ядро; • histone acetyltransferase complex; • transcription regulator complex; • нуклеоплазма; • цитоплазма; • гіалоплазма; • хромосома;
Біологічний процес	• somitogenesis; • ритмічний процес; • transcription by RNA polymerase II; • histone H2B acetylation; • animal organ morphogenesis; • клітинний цикл; • B cell differentiation; • GO:0097285 апоптоз; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • lung development; • N-terminal peptidyl-lysine acetylation; • Тромбоцитопоез; • stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; • transcription, DNA-templated; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • heart development; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • GO:0022415 viral process; • protein acetylation; • Сигнальний шлях Notch; • cellular response to UV; • protein stabilization; • positive regulation of DNA-binding transcription factor activity; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • нейробіологія розвитку; • regulation of autophagy; • regulation of androgen receptor signaling pathway; • positive regulation of protein binding; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter involved in unfolded protein response; • fat cell differentiation; • positive regulation by host of viral transcription; • megakaryocyte development; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator; • internal protein amino acid acetylation; • regulation of cell cycle; • regulation of tubulin deacetylation; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • histone H4 acetylation; • regulation of cellular response to heat; • transcription-coupled nucleotide-excision repair; • skeletal muscle tissue development; • positive regulation of type I interferon production; • response to estrogen; • response to hypoxia; • regulation of signal transduction by p53 class mediator; • internal peptidyl-lysine acetylation; • beta-catenin-TCF complex assembly; • DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest; • macrophage derived foam cell differentiation; • циркадний ритм; • protein deubiquitination; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • protein destabilization; • regulation of megakaryocyte differentiation; • histone acetylation; • epigenetic maintenance of chromatin in transcription-competent conformation; • peptidyl-lysine propionylation; • peptidyl-lysine crotonylation; • peptidyl-lysine butyrylation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2033
	328572
	ENSG00000100393
	ENSMUSG00000055024
	Q09472
	B2RWS6
	NM_001429; NM_001362843
	NM_177821
	NP_001420; NP_001349772
	NP_808489
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EP300 (англ. E1A binding protein p300) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 414 амінокислот, а молекулярна маса — 264 161^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAENVVEPGP	PSAKRPKLSS	PALSASASDG	TDFGSLFDLE	HDLPDELINS
TELGLTNGGD	INQLQTSLGM	VQDAASKHKQ	LSELLRSGSS	PNLNMGVGGP
GQVMASQAQQ	SSPGLGLINS	MVKSPMTQAG	LTSPNMGMGT	SGPNQGPTQS
TGMMNSPVNQ	PAMGMNTGMN	AGMNPGMLAA	GNGQGIMPNQ	VMNGSIGAGR
GRQNMQYPNP	GMGSAGNLLT	EPLQQGSPQM	GGQTGLRGPQ	PLKMGMMNNP
NPYGSPYTQN	PGQQIGASGL	GLQIQTKTVL	SNNLSPFAMD	KKAVPGGGMP
NMGQQPAPQV	QQPGLVTPVA	QGMGSGAHTA	DPEKRKLIQQ	QLVLLLHAHK
CQRREQANGE	VRQCNLPHCR	TMKNVLNHMT	HCQSGKSCQV	AHCASSRQII
SHWKNCTRHD	CPVCLPLKNA	GDKRNQQPIL	TGAPVGLGNP	SSLGVGQQSA
PNLSTVSQID	PSSIERAYAA	LGLPYQVNQM	PTQPQVQAKN	QQNQQPGQSP
QGMRPMSNMS	ASPMGVNGGV	GVQTPSLLSD	SMLHSAINSQ	NPMMSENASV
PSLGPMPTAA	QPSTTGIRKQ	WHEDITQDLR	NHLVHKLVQA	IFPTPDPAAL
KDRRMENLVA	YARKVEGDMY	ESANNRAEYY	HLLAEKIYKI	QKELEEKRRT
RLQKQNMLPN	AAGMVPVSMN	PGPNMGQPQP	GMTSNGPLPD	PSMIRGSVPN
QMMPRITPQS	GLNQFGQMSM	AQPPIVPRQT	PPLQHHGQLA	QPGALNPPMG
YGPRMQQPSN	QGQFLPQTQF	PSQGMNVTNI	PLAPSSGQAP	VSQAQMSSSS
CPVNSPIMPP	GSQGSHIHCP	QLPQPALHQN	SPSPVPSRTP	TPHHTPPSIG
AQQPPATTIP	APVPTPPAMP	PGPQSQALHP	PPRQTPTPPT	TQLPQQVQPS
LPAAPSADQP	QQQPRSQQST	AASVPTPTAP	LLPPQPATPL	SQPAVSIEGQ
VSNPPSTSST	EVNSQAIAEK	QPSQEVKMEA	KMEVDQPEPA	DTQPEDISES
KVEDCKMEST	ETEERSTELK	TEIKEEEDQP	STSATQSSPA	PGQSKKKIFK
PEELRQALMP	TLEALYRQDP	ESLPFRQPVD	PQLLGIPDYF	DIVKSPMDLS
TIKRKLDTGQ	YQEPWQYVDD	IWLMFNNAWL	YNRKTSRVYK	YCSKLSEVFE
QEIDPVMQSL	GYCCGRKLEF	SPQTLCCYGK	QLCTIPRDAT	YYSYQNRYHF
CEKCFNEIQG	ESVSLGDDPS	QPQTTINKEQ	FSKRKNDTLD	PELFVECTEC
GRKMHQICVL	HHEIIWPAGF	VCDGCLKKSA	RTRKENKFSA	KRLPSTRLGT
FLENRVNDFL	RRQNHPESGE	VTVRVVHASD	KTVEVKPGMK	ARFVDSGEMA
ESFPYRTKAL	FAFEEIDGVD	LCFFGMHVQE	YGSDCPPPNQ	RRVYISYLDS
VHFFRPKCLR	TAVYHEILIG	YLEYVKKLGY	TTGHIWACPP	SEGDDYIFHC
HPPDQKIPKP	KRLQEWYKKM	LDKAVSERIV	HDYKDIFKQA	TEDRLTSAKE
LPYFEGDFWP	NVLEESIKEL	EQEEEERKRE	ENTSNESTDV	TKGDSKNAKK
KNNKKTSKNK	SSLSRGNKKK	PGMPNVSNDL	SQKLYATMEK	HKEVFFVIRL
IAGPAANSLP	PIVDPDPLIP	CDLMDGRDAF	LTLARDKHLE	FSSLRRAQWS
TMCMLVELHT	QSQDRFVYTC	NECKHHVETR	WHCTVCEDYD	LCITCYNTKN
HDHKMEKLGL	GLDDESNNQQ	AAATQSPGDS	RRLSIQRCIQ	SLVHACQCRN
ANCSLPSCQK	MKRVVQHTKG	CKRKTNGGCP	ICKQLIALCC	YHAKHCQENK
CPVPFCLNIK	QKLRQQQLQH	RLQQAQMLRR	RMASMQRTGV	VGQQQGLPSP
TPATPTTPTG	QQPTTPQTPQ	PTSQPQPTPP	NSMPPYLPRT	QAAGPVSQGK
AAGQVTPPTP	PQTAQPPLPG	PPPAAVEMAM	QIQRAAETQR	QMAHVQIFQR
PIQHQMPPMT	PMAPMGMNPP	PMTRGPSGHL	EPGMGPTGMQ	QQPPWSQGGL
PQPQQLQSGM	PRPAMMSVAQ	HGQPLNMAPQ	PGLGQVGISP	LKPGTVSQQA
LQNLLRTLRS	PSSPLQQQQV	LSILHANPQL	LAAFIKQRAA	KYANSNPQPI
PGQPGMPQGQ	PGLQPPTMPG	QQGVHSNPAM	QNMNPMQAGV	QRAGLPQQQP
QQQLQPPMGG	MSPQAQQMNM	NHNTMPSQFR	DILRRQQMMQ	QQQQQGAGPG
IGPGMANHNQ	FQQPQGVGYP	PQQQQRMQHH	MQQMQQGNMG	QIGQLPQALG
AEAGASLQAY	QQRLLQQQMG	SPVQPNPMSP	QQHMLPNQAQ	SPHLQGQQIP
NSLSNQVRSP	QPVPSPRPQS	QPPHSSPSPR	MQPQPSPHHV	SPQTSSPHPG
LVAAQANPME	QGHFASPDQN	SMLSQLASNP	GMANLHGASA	TDLGLSTDNS
DLNSNLSQST	LDIH

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, клітинний цикл, біологічні ритми, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Lundblad J.R., Kwok R.P.S., Laurance M.E., Harter M.L., Goodman R.H. (1995). Adenoviral E1A-associated protein p300 as a functional homologue of the transcriptional co-activator CBP. Nature. 374: 85—88. PMID 7870179 doi:10.1038/374085a0
Ogryzko V.V., Schiltz R.L., Russanova V., Howard B.H., Nakatani Y. (1996). The transcriptional coactivators p300 and CBP are histone acetyltransferases. Cell. 87: 953—959. PMID 8945521 doi:10.1016/S0092-8674(00)82001-2
Yang X.-J., Ogryzko V.V., Nishikawa J., Howard B.H., Nakatani Y. (1996). A p300/CBP-associated factor that competes with the adenoviral oncoprotein E1A. Nature. 382: 319—324. PMID 8684459 doi:10.1038/382319a0
Bex F., Yin M.-J., Burny A., Gaynor R.B. (1998). Differential transcriptional activation by human T-cell leukemia virus type 1 Tax mutants is mediated by distinct interactions with CREB binding protein and p300. Mol. Cell. Biol. 18: 2392—2405. PMID 9528808 doi:10.1128/MCB.18.4.2392
Fryer C.J., Archer T.K. (1998). Chromatin remodelling by the glucocorticoid receptor requires the BRG1 complex. Nature. 393: 88—91. PMID 9590696 doi:10.1038/30032
Lau P., Bailey P., Dowhan D.H., Muscat G.E. (1999). Exogenous expression of a dominant negative RORalpha1 vector in muscle cells impairs differentiation: RORalpha1 directly interacts with p300 and myoD. Nucleic Acids Res. 27: 411—420. PMID 9862959 doi:10.1093/nar/27.2.411