uk %D0%93%D1%96%D1%81%D1%82%D0%BE%D0%BD%D0%B4%D0%B5%D0%B0%D1%86%D0%B5%D1%82%D0%B8%D0%BB%D0%B0%D0%B7%D0%B0-6

HDAC6
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3C5K, 3GV4, 3PHD, 5EDU, 5KH7
Ідентифікатори
Символи	HDAC6, CPBHM, HD6, PPP1R90, JM21, histone deacetylase 6
Зовнішні ІД	OMIM: 300272 MGI: 1333752 HomoloGene: 31353 GeneCards: HDAC6
Реагує на сполуку
	belinostat, bufexamac, givinostat, panobinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, ricolinostat, tacedinaline
Онтологія гена
Молекулярна функція	• histone deacetylase binding; • misfolded protein binding; • зв'язування з іоном металу; • enzyme binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • beta-catenin binding; • zinc ion binding; • polyubiquitin modification-dependent protein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • tau protein binding; • dynein complex binding; • Hsp90 protein binding; • histone deacetylase activity; • microtubule binding; • alpha-tubulin binding; • ubiquitin binding; • beta-tubulin binding; • actin binding; • hydrolase activity; • ubiquitin protein ligase binding; • tubulin deacetylase activity; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • protein deacetylase activity; • acetylspermidine deacetylase activity;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • perinuclear region of cytoplasm; • caveola; • мікротрубочка; • клітинне ядро; • multivesicular body; • cell projection; • microtubule associated complex; • aggresome; • dynein complex; • histone deacetylase complex; • перикаріон; • аксон; • inclusion body; • дендрит (нейробіологія); • cell leading edge; • cytoplasmic microtubule; • cell body; • neuron projection; • нуклеоплазма; • цитоплазма; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• Hsp90 deacetylation; • protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins; • response to organic substance; • cellular response to topologically incorrect protein; • tubulin deacetylation; • regulation of establishment of protein localization; • ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway; • response to growth factor; • intracellular protein transport; • aggresome assembly; • negative regulation of proteolysis; • histone H3 deacetylation; • positive regulation of signal transduction; • peptidyl-lysine deacetylation; • response to misfolded protein; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of protein stability; • ubiquitin-dependent protein catabolic process; • mitochondrion localization; • positive regulation of epithelial cell migration; • regulation of fat cell differentiation; • transcription, DNA-templated; • regulation of autophagy of mitochondrion; • polyubiquitinated misfolded protein transport; • response to toxic substance; • positive regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death; • regulation of microtubule-based movement; • regulation of signaling receptor activity; • protein polyubiquitination; • protein deacetylation; • negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process; • regulation of autophagy; • GO:2001216 negative regulation of oxidoreductase activity; • regulation of androgen receptor signaling pathway; • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated; • cellular response to misfolded protein; • positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly; • Епігенетичне успадкування; • negative regulation of protein-containing complex disassembly; • автофагія; • negative regulation of microtubule depolymerization; • lysosome localization; • histone deacetylation; • cellular response to hydrogen peroxide; • collateral sprouting; • dendritic spine morphogenesis; • cilium assembly; • regulation of macroautophagy; • parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization; • positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization; • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization; • positive regulation of protein oligomerization; • GO:0043624 protein-containing complex disassembly; • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation; • polyamine deacetylation; • spermidine deacetylation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	10013
	15185
	ENSG00000094631
	ENSMUSG00000031161
	Q9UBN7
	Q9Z2V5
NM_006044; NM_001321225; NM_001321226; NM_001321227; NM_001321228;
	NM_001321229; NM_001321230; NM_001321231
	NM_001130416; NM_010413
NP_001308154; NP_001308155; NP_001308156; NP_001308157; NP_001308158;
	NP_001308159; NP_001308160; NP_006035
	NP_001123888; NP_034543
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HDAC6 (англ. Histone deacetylase 6) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 215 амінокислот, а молекулярна маса — 131 419^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTSTGQDSTT	TRQRRSRQNP	QSPPQDSSVT	SKRNIKKGAV	PRSIPNLAEV
KKKGKMKKLG	QAMEEDLIVG	LQGMDLNLEA	EALAGTGLVL	DEQLNEFHCL
WDDSFPEGPE	RLHAIKEQLI	QEGLLDRCVS	FQARFAEKEE	LMLVHSLEYI
DLMETTQYMN	EGELRVLADT	YDSVYLHPNS	YSCACLASGS	VLRLVDAVLG
AEIRNGMAII	RPPGHHAQHS	LMDGYCMFNH	VAVAARYAQQ	KHRIRRVLIV
DWDVHHGQGT	QFTFDQDPSV	LYFSIHRYEQ	GRFWPHLKAS	NWSTTGFGQG
QGYTINVPWN	QVGMRDADYI	AAFLHVLLPV	ALEFQPQLVL	VAAGFDALQG
DPKGEMAATP	AGFAQLTHLL	MGLAGGKLIL	SLEGGYNLRA	LAEGVSASLH
TLLGDPCPML	ESPGAPCRSA	QASVSCALEA	LEPFWEVLVR	STETVERDNM
EEDNVEESEE	EGPWEPPVLP	ILTWPVLQSR	TGLVYDQNMM	NHCNLWDSHH
PEVPQRILRI	MCRLEELGLA	GRCLTLTPRP	ATEAELLTCH	SAEYVGHLRA
TEKMKTRELH	RESSNFDSIY	ICPSTFACAQ	LATGAACRLV	EAVLSGEVLN
GAAVVRPPGH	HAEQDAACGF	CFFNSVAVAA	RHAQTISGHA	LRILIVDWDV
HHGNGTQHMF	EDDPSVLYVS	LHRYDHGTFF	PMGDEGASSQ	IGRAAGTGFT
VNVAWNGPRM	GDADYLAAWH	RLVLPIAYEF	NPELVLVSAG	FDAARGDPLG
GCQVSPEGYA	HLTHLLMGLA	SGRIILILEG	GYNLTSISES	MAACTRSLLG
DPPPLLTLPR	PPLSGALASI	TETIQVHRRY	WRSLRVMKVE	DREGPSSSKL
VTKKAPQPAK	PRLAERMTTR	EKKVLEAGMG	KVTSASFGEE	STPGQTNSET
AVVALTQDQP	SEAATGGATL	AQTISEAAIG	GAMLGQTTSE	EAVGGATPDQ
TTSEETVGGA	ILDQTTSEDA	VGGATLGQTT	SEEAVGGATL	AQTTSEAAME
GATLDQTTSE	EAPGGTELIQ	TPLASSTDHQ	TPPTSPVQGT	TPQISPSTLI
GSLRTLELGS	ESQGASESQA	PGEENLLGEA	AGGQDMADSM	LMQGSRGLTD
QAIFYAVTPL	PWCPHLVAVC	PIPAAGLDVT	QPCGDCGTIQ	ENWVCLSCYQ
VYCGRYINGH	MLQHHGNSGH	PLVLSYIDLS	AWCYYCQAYV	HHQALLDVKN
IAHQNKFGED	MPHPH

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, автофагія, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, клітинних відростках.

Література

Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. (1999). Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 4868—4873. PMID 10220385 doi:10.1073/pnas.96.9.4868
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Gao L., Cueto M.A., Asselbergs F., Atadja P. (2002). Cloning and functional characterization of HDAC11, a novel member of the human histone deacetylase family. J. Biol. Chem. 277: 25748—25755. PMID 11948178 doi:10.1074/jbc.M111871200
Hook S.S., Orian A., Cowley S.M., Eisenman R.N. (2002). Histone deacetylase 6 binds polyubiquitin through its zinc finger (PAZ domain) and copurifies with deubiquitinating enzymes. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 13425—13430. PMID 12354939 doi:10.1073/pnas.172511699
North B.J., Marshall B.L., Borra M.T., Denu J.M., Verdin E. (2003). The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase. Mol. Cell. 11: 437—444. PMID 12620231 doi:10.1016/S1097-2765(03)00038-8
Pugacheva E.N., Jablonski S.A., Hartman T.R., Henske E.P., Golemis E.A. (2007). HEF1-dependent Aurora A activation induces disassembly of the primary cilium. Cell. 129: 1351—1363. PMID 17604723 doi:10.1016/j.cell.2007.04.035