Анексин А3

Аннексин А3
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1AII, 1AXN
Ідентифікатори
Символи	ANXA3, ANX3, annexin A3
Зовнішні ІД	OMIM: 106490 MGI: 1201378 HomoloGene: 68445 GeneCards: ANXA3
Пов'язані генетичні захворювання
бічний аміотрофічний склероз, ревматоїдний артрит[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • phospholipase inhibitor activity • calcium ion binding • phospholipase A2 inhibitor activity • calcium-dependent protein binding • calcium-dependent phospholipid binding Клітинна компонента • цитоплазма • phagocytic vesicle membrane • мембрана • клітинна мембрана • аксон • soma • дендрит (нейробіологія) • specific granule • екзосома • гіалоплазма Біологічний процес • GO:0048553 negative regulation of catalytic activity • positive regulation of DNA metabolic process • neutrophil degranulation • positive regulation of DNA-binding transcription factor activity • response to glucocorticoid • positive regulation of angiogenesis • positive regulation of endothelial cell migration • defense response to bacterium • animal organ regeneration • Фагоцитоз • response to growth factor • hippocampus development • homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules • regulation of NMDA receptor activity Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	306	11745
Ensembl	ENSG00000138772	ENSMUSG00000029484
UniProt	P12429	O35639
RefSeq (мРНК)	NM_005139	NM_013470
RefSeq (білок)	NP_005130	NP_038498
Локус (UCSC)	Хр. 4: 78.55 – 78.61 Mb	Хр. 5: 96.94 – 96.99 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Аннексин А3 (англ. Annexin A3) – білок, який кодується геном ANXA3, розташованим у людей на довгому плечі 4-ї хромосоми.[4][5][6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 323 амінокислот, а молекулярна маса — 36 375[7].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MASIWVGHRG		TVRDYPDFSP		SVDAEAIQKA		IRGIGTDEKM		LISILTERSN
AQRQLIVKEY		QAAYGKELKD		DLKGDLSGHF		EHLMVALVTP		PAVFDAKQLK
KSMKGAGTNE		DALIEILTTR		TSRQMKDISQ		AYYTVYKKSL		GDDISSETSG
DFRKALLTLA		DGRRDESLKV		DEHLAKQDAQ		ILYKAGENRW		GTDEDKFTEI
LCLRSFPQLK		LTFDEYRNIS		QKDIVDSIKG		ELSGHFEDLL		LAIVNCVRNT
PAFLAERLHR		ALKGIGTDEF		TLNRIMVSRS		EIDLLDIRTE		FKKHYGYSLY
SAIKSDTSGD		YEITLLKICG		GDD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до інгібіторів фосфоліпази A2, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію та фосфоліпідами.

Властивості

Білок належить до родини протеїнів анексинів^[en], що є кальційзалежними фосфоліпід-зв'язуювальними білками. Білки цієї родини, зокрема анексин А3, беруть участь у регуляції клітинного росту та шляхах сигнальної трансдукції. За деякими даним анексин А3 може брати участь в антикоагуляції.

Патологія

Анексин А3 посилено експресується в тканині плода при штучному запліденні та методом ІКСІ, що може негативно впливати на результати цих репродуктивних методик.[8]

Див. також

• Хромосома 4

Література

• Tait J.F., Smith C., Xu L., Cookson B.T. (1993). Structure and polymorphisms of the human annexin III (ANX3) gene. Genomics. 18: 79—86. PMID 8276419 doi:10.1006/geno.1993.1428
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Ross T.S., Tait J.F., Majerus P.W. (1990). Identity of inositol 1,2-cyclic phosphate 2-phosphohydrolase with lipocortin III. Science. 248: 605—607. PMID 2159184 doi:10.1126/science.2159184
• Ernst J.D., Hoye E., Blackwood R.A., Jaye D. (1990). Purification and characterization of an abundant cytosolic protein from human neutrophils that promotes Ca2(+)-dependent aggregation of isolated specific granules. J. Clin. Invest. 85: 1065—1071. PMID 2138632 doi:10.1172/JCI114537
• Favier-Perron B., Lewit-Bentley A., Russo-Marie F. (1996). The high-resolution crystal structure of human annexin III shows subtle differences with annexin V. Biochemistry. 35: 1740—1744. PMID 8639653 doi:10.1021/bi952092o

Примітки

1. Захворювання, генетично пов'язані з Аннексин А3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Human PubMed Reference:.
3. Mouse PubMed Reference:.
4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:541 (англ.) . Архів оригіналу за 27 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018. [Архівовано 2018-04-27 у Wayback Machine.]
5. Tait JF, Frankenberry DA, Miao CH, Killary AM, Adler DA, Disteche CM (Aug 1991). Chromosomal localization of the human annexin III (ANX3) gene. Genomics. 10 (2): 441—8. doi:10.1016/0888-7543(91)90330-H. PMID 1830024.
6. Entrez Gene: ANXA3 annexin A3.
7. UniProt, P12429 (англ.) . Архів оригіналу за 26 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018.
8. Zhang Y, Zhang YL, Feng C та ін. (September 2008). Comparative proteomic analysis of human placenta derived from assisted reproductive technology. Proteomics. 8 (20): 4344—56. doi:10.1002/pmic.200800294. PMID 18792929. {{cite journal}}: Явне використання «та ін.» у: |author= (довідка)

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»