Бета-выпуклость

Бета-выпуклость может быть описана как локализованное нарушение регулярной водородной связи бета-листа путем вставки дополнительных аминокислотных остатков в одну или обе водородные связи β-цепей[1][2][3][4].

Типы

β-выпуклости можно сгруппировать по длине разрыва, количеству остатков, вставленных в каждую цепь, параллельности или антипараллельности разорванных β-цепей, а также по их двугранным углам (которые контролируют размещение их боковых цепей). Обычно встречаются два типабета-выпуклостей.

Первый тип, классическая бета-выпуклость, возникает внутри или на краю антипараллельного бета-листа; первый остаток на выступе наружу обычно имеет конформацию α_R, а не нормальную β.

Второй тип — петля бета-выпуклости (также называемая типом бета-выпуклости G1), часто встречается в сочетании с антипараллельным листом, но также и в других ситуациях. Один остаток имеет конформацию α_L и является частью бета-поворота или альфа-поворота, так что мотив иногда образует петлю бета-шпильки[5].

Воздействие на структуру цепи

На уровне структуры основной цепи классические β-выпуклоси могут вызывать простую аневризму β-листа, например, выпуклость в длинной β-шпильке рибонуклеазы A (остатки 88-91). β-выпуклость может также вызывать складывание β-листа и его самопересечение, например, когда два остатка с левосторонними и правосторонними α-спиральными двугранными углами вставляются друг напротив друга в β-шпильку, как это происходит у Met9 и Asn16 в псевдоазурине (PDB код присоединения 1PAZ).

Влияние на функциональность белков

Сохраненные выпуклости регулярно влияют на функциональность белка. Самая основная функция выпуклостей — вмещать дополнительный остаток, добавленный из-за мутации и т. д. с сохранением структуры связывания и, следовательно, общей архитектуры белка. Другие выпуклости связаны с сайтами связывания белков. В определённых случаях, таких как у белков семейства иммуноглобулинов, консервативные выпуклости помогают димеризации доменов Ig. Они также имеют функциональное значение в белках DHFR (дигидрофолатредуктаза) и SOD (супероксиддисмутаза), где петли, содержащие выпуклости, окружают активный сайт.

Примечания

1. Richardson, JS (1978). "The β-bulge: a common small unit of nonrepetitive protein structure". Proc Natl Acad Sci USA. 75 (6): 2574–8. doi:10.1073/pnas.75.6.2574. PMID 275827.
2. Richardson, J. S. (1981). "The anatomy and taxonomy of protein structure". Adv Protein Chem. 34: 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. PMID 7020376.
3. Chan, AW (1993). "Identification, classification, and analysis of beta-bulges in proteins". Protein Sci. 2 (10): 1574–90. doi:10.1002/pro.5560021004. PMID 8251933.
4. Craveur, P (2013). "β-bulges: extensive structural analysis of β-sheet irregularities". Protein Science. 22 (10): 1366–1378. doi:10.1002/pro.2324. Архивировано 9 августа 2021. Дата обращения: 9 августа 2021.
5. Milner-White EJ (1987). "Beta-bulges within loops as recurring features of protein structure". Biochim Biophys Acta. 911 (2): 261–5. doi:10.1016/0167-4838(87)90017-3. PMID 3801498.