フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ (Fructose 1,6-bisphosphatase、FBPアーゼ、EC 3.1.3.11 )は、同化 過程の糖新生 やカルビン回路 でフルクトース-1,6-ビスリン酸 をフルクトース-6-リン酸 に変換する酵素 である。FBPアーゼの触媒する反応は、解糖系 におけるホスホフルクトキナーゼ の逆反応である[ 1] [ 2] フルクトース-2,6-ビスリン酸 等の代謝産物によって制御されるため、どちらか一方の活性が高くなると、もう一方の活性が低くなる。つまり、フルクトース-2,6-ビスリン酸はFBPアーゼをアロステリック阻害 するが、ホスホフルクトキナーゼ-Iを活性化させる。フルクトース-1,6-ビスリン酸は多くの異なる代謝 経路に関与し、ほぼ全ての生物で見られる。FBPアーゼは、触媒に金属イオン （Mg2+ とMn2+ ）を必要とし、Li2+ に強く阻害される[ 3]
ブタのFBPアーゼのフォールディング は、イノシトール-1-ホスファターゼ と相同である。イノシトールポリリン酸-1-ホスファターゼ、イノシトール-1-ホスファターゼ、FBPアーゼは、金属イオンに結合し触媒作用に関与していることが示されているAsp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Serのモチーフ配列を共有している。このモチーフは、菌類 、細菌 、酵母 のイノシトール-1-ホスファターゼでも保存されている。これらのタンパク質は、イノシトールシグナル、糖新生、硫酸塩 同化、そして恐らくキノン 代謝等の様々な代謝経路 に関与する。
3つの異なる種類のFBPアーゼのグループ（FBPアーゼI,II,III）が真核生物 及び細菌で同定されている[ 4] 古細菌 では発見されていなかったが、イノシトールモノホスファターゼの活性も持つ4つめの新しいグループのFBPアーゼ（FBPアーゼIV）が最近になって同定された[ 5]
また、好熱性 古細菌や超好熱性細菌Aquifex aeolicus では、新しいグループのFBPアーゼ（FBPアーゼV）が発見された[ 6] [ 6] [ 7] 二次構造 の研究により、FBPアーゼVは、通常の糖 ホスファターゼ が持つα-β-α-β-αの5層のサンドイッチ構造ではなく、新しいフォールディングであるα-β-β-αの4層構造を持っていることが明らかとなった[ 7]
低GC含量のグラム陽性 細菌であるフィルミクテス門 の持つFBPアーゼは、他の生物の持つFBPアーゼと配列上の類似性がほとんどない。枯草菌 の酵素はアデノシン一リン酸 で阻害されるが、ホスホエノールピルビン酸 によりこの阻害は解除され、またMn2+ イオンに依存する[ 8] [ 9] 変異体 は、リンゴ酸 やグリセロール のような糖新生成長基質でも生きることができる。
^ Marcus F, Harrsch PB (May 1990). “Amino acid sequence of spinach chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase”. Arch. Biochem. Biophys. 279 (1): 151-7. doi :10.1016/0003-9861(90)90475-E . PMID 2159755 . ^ Marcus F, Gontero B, Harrsch PB, Rittenhouse J (March 1986). “Amino acid sequence homology among fructose-1,6-bisphosphatases”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 135 (2): 374-81. doi :10.1016/0006-291X(86)90005-7 . PMID 3008716 . ^ York JD, Ponder JW, Majerus PW (May 1995). “Definition of a metal-dependent/Li(+)-inhibited phosphomonoesterase protein family based upon a conserved three-dimensional core structure” . Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (11): 5149-53. doi :10.1073/pnas.92.11.5149 . PMC 41866 . PMID 7761465 . https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC41866/ . ^ Donahue JL, Bownas JL, Niehaus WG, Larson TJ (October 2000). “Purification and characterization of glpX-encoded fructose 1, 6-bisphosphatase, a new enzyme of the glycerol 3-phosphate regulon of Escherichia coli” . J. Bacteriol. 182 (19): 5624-7. PMC 111013 . PMID 10986273 . https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC111013/ . ^ Stec B, Yang H, Johnson KA, Chen L, Roberts MF (November 2000). “MJ0109 is an enzyme that is both an inositol monophosphatase and the 'missing' archaeal fructose-1,6-bisphosphatase”. Nat. Struct. Biol. 7 (11): 1046-50. doi :10.1038/80968 . PMID 11062561 . ^ a b Rashid N, Imanaka H, Kanai T, Fukui T, Atomi H, Imanaka T (August 2002). “A novel candidate for the true fructose-1,6-bisphosphatase in archaea”. J. Biol. Chem. 277 (34): 30649-55. doi :10.1074/jbc.M202868200 . PMID 12065581 .
^ a b Nishimasu H, Fushinobu S, Shoun H, Wakagi T (June 2004). “The first crystal structure of the novel class of fructose-1,6-bisphosphatase present in thermophilic archaea”. Structure 12 (6): 949-59. doi :10.1016/j.str.2004.03.026 . PMID 15274916 .
^ Fujita Y, Freese E (June 1979). “Purification and properties of fructose-1,6-bisphosphatase of Bacillus subtilis”. J. Biol. Chem. 254 (12): 5340-9. PMID 221467 . ^ Fujita Y, Yoshida K, Miwa Y, Yanai N, Nagakawa E, Kasahara Y (August 1998). “Identification and expression of the Bacillus subtilis fructose-1, 6-bisphosphatase gene (fbp)” . J. Bacteriol. 180 (16): 4309-13. PMC 107433 . PMID 9696785 . https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC107433/ .
