Protéine antigel

Protéine antigel d'insecte de type Tenebrio

Structure β-hélicoïdale de la protéine antigel produite par le coléoptère Tenebrio molitor. À une température négative proche de zéro, cette protéine préserve son hémolymphe du gel (PDB 1L1I[1]).

Domaine protéique

Pfam	PF02420
InterPro	IPR003460
SCOP	1EZG
SUPERFAMILY	1EZG

Protéine antigel d'insecte de type Dendroides

Isoforme 501 de la protéine antigel de la tordeuse des bourgeons de l'épinette (PDB 1M8N[2])

Domaine protéique

Pfam	PF05264
InterPro	IPR007928
SCOP	1M8N
SUPERFAMILY	1M8N

Protéine antigel de poisson de type I

Domaine protéique

InterPro	IPR000104
SCOP	1WFB
SUPERFAMILY	1WFB

Protéine antigel de poisson de type II

Domaine protéique

InterPro	IPR002353
SCOP	2AFP
SUPERFAMILY	2AFP

Protéine antigel de poisson de type III

Domaine protéique

InterPro	IPR006013
SCOP	1HG7
SUPERFAMILY	1HG7

Les protéines antigel sont des cryoprotecteurs (en) qui correspondent à une classe de polypeptides naturellement produites par certaines espèces de vertébrés à sang froid, de plantes, de fungis et de bactéries et qui leur permettent d'être congelés sans mourir et/ou de vivre activement dans des environnements très froids (jusqu'à des températures inférieures à 0 °C, dans l'eau de mer par exemple)[3].

Elles sont souvent nommées AFPs (de l'anglais : Antifreeze proteins).

Principe

Ces protéines se lient aux petits cristaux de glace en formation et en inhibent la croissance et la recristallisation en glace qui, autrement, serait fatale[3]. Les sels dissous jouent également un rôle important dans l'efficacité in vivo de ces protéines[4].

Chez les mammifères ?

De nombreux indices laissent penser qu'une telle protéine puisse interagir avec les membranes de cellules de mammifères pour les protéger des dégâts normalement occasionnés par le froid. Elle joue donc un effet important dans l'acclimatation au froid[5].

Génomique

Les peptides antigel produits par un poisson vivant dans les eaux très froides de l'atlantique Nord-Ouest (Zoarces americanus) ont été identifiées au milieu des années 1980[6],[7], puis en 1988 les gènes impliqués dans la production d'une résistance au froid ont été également identifiés[8] et depuis utilisé dans une construction génétique qui a servi à créer un poisson transgénique, saumon à croissance accélérée, créé par la société Aqua Bounty Technologies et dont le nom commercial est AquAdvantage[9] pour lequel une demande d'autorisation de mise sur le marché est étudiée par l'EPA aux États-Unis (1992/1993).

Notes et références

1. (en) Margaret E. Daley, Leo Spyracopoulos, Zongchao Jia, Peter L. Davies et Brian D. Sykes, « Structure and Dynamics of a β-Helical Antifreeze Protein », Biochemistry, vol. 41, n^o 17,‎ 30 avril 2002, p. 5515-5525 (PMID 11969412, DOI 10.1021/bi0121252, lire en ligne)
2. (en) Eeva K. Leinala, Peter L. Davies, Daniel Doucet, Michael G. Tyshenko, Virginia K. Walker et Zongchao Jia, « A β-helical antifreeze protein isoform with increased activity. Structural and functional insights. », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, n^o 36,‎ 6 septembre 2002, p. 33349-33352 (PMID 12105229, DOI 10.1074/jbc.M205575200, lire en ligne)
3. (en) Fishy Proteins, Pittsburgh Supercomputing Center
4. R.P. Evans, R.S. Hobbs, S.V. Goddard, G.L. Fletcher, « The importance of dissolved salts to the in vivo efficacy of antifreeze proteins » ; Comparative Biochemistry And Physiology A-molecular & Integrative Physiology, n^o 148 (3), 2007, pages 556-561
5. (en) G.L. Fletcher, C.L. Hew, P.L. Davies, « Antifreeze proteins of teleost fishes », Annu. Rev. Physiol., n^o 63, 2001, pages 359-390
6. G.L. Fletcher, M.H. Kao, R.M. Fourney, « Antifreeze peptides confer freezing resistance to fish », Canadian Journal of Zoology, n^o 64 (9), 1986, pages 1897-1901
7. Biographie de Garth Fletcher, et publications « Copie archivée » (version du 4 juillet 2013 sur Internet Archive)
8. C.L. Hew, N.C. Wang, S. Joshi, G.L. Fletcher, G.K. Scott, P.H. Hayes, B. Buettner, P.L. Davies, « Multiple genes provide the basis for antifreeze protein diversity and dosage in the ocean pout, Macrozoarces americanus », Journal of Biological Chemistry, n^o 263 (24), 1988, pages 12049-1205
9. Investing Businessweek, "AquaBounty Technologies Company Overview « Copie archivée » (version du 11 octobre 2012 sur Internet Archive), Bloomberg Businessweek, 2011, consulté le 18 mars 2011

Voir aussi

Articles connexes

• Extrêmophile
• Froid
• Congélation

Bibliographie

• (en) R.S. Hobbs, G.L. Fletcher, « Tissue specific expression of antifreeze protein and growth hormone transgenes driven by the ocean pout (Macrozoarces americanus) antifreeze protein OP5a gene promoter in Atlantic salmon (Salmo salar) », Transgenic Research n^o 17 (1), 1998, pages 33-45.