Por lo tanto, esta enzima posee un único sustrato, la ornitina, y dos productos, prolina y amonio.
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente al grupo de las liasas de amonio, las cuales rompen enlaces entre carbono y nitrógeno. El nombre sistemático de esta enzima es L-ornitina amonio-liasa (cicladora; formadora de L-prolina). Otros nombres de uso común son, por ejemplo ornitina ciclasa, ornitina ciclasa (desaminadora), y L-ornitina amonio-liasa (cicladora). La enzima participa en la biosíntesis de arginina y prolina. Utiliza como cofactor al NAD+
Estudios estructurales
Hacia finales de 2007 se habían resuelto dos estructuras terciarias para esta clase de enzimas, las cuales poseen los códigos de acceso PDB1U7H
Costilow RN, Laycock L (1971). «Ornithine cyclase (deaminating). Purification of a protein that converts ornithine to proline and definition of the optimal assay conditions». J. Biol. Chem.246 (21): 6655-60. PMID4399881.
Muth WL, Costilow RN (1974). «Ornithine cyclase (deaminating). II. Properties of the homogeneous enzyme». J. Biol. Chem.249 (23): 7457-62. PMID4373469.
Goodman JL, Wang S, Alam S, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). «Ornithine cyclodeaminase: structure, mechanism of action, and implications for the mu-crystallin family». Biochemistry43 (44): 13883-91. PMID15518536. doi:10.1021/bi048207i.
Alam S, Wang SC, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). «Crystallization and X-ray diffraction analysis of ornithine cyclodeaminase from Pseudomonas putida». Acta Crystallogr. D60 (Pt 5): 941-4. PMID15103146. doi:10.1107/S0907444904005256.
