Фактор зсідання крові X

F10
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1C5M, 1EZQ, 1F0R, 1F0S, 1FAX, 1FJS, 1G2L, 1G2M, 1HCG, 1IOE, 1IQE, 1IQF, 1IQG, 1IQH, 1IQI, 1IQJ, 1IQK, 1IQL, 1IQM, 1IQN, 1KSN, 1LPG, 1LPK, 1LPZ, 1LQD, 1MQ5, 1MQ6, 1NFU, 1NFW, 1NFX, 1NFY, 1P0S, 1V3X, 1WU1, 1XKA, 1XKB, 1Z6E, 2BMG, 2BOH, 2BOK, 2BQ6, 2BQ7, 2BQW, 2CJI, 2D1J, 2EI6, 2EI7, 2EI8, 2FZZ, 2G00, 2GD4, 2H9E, 2J2U, 2J34, 2J38, 2J4I, 2J94, 2J95, 2JKH, 2P16, 2P3F, 2P3T, 2P3U, 2P93, 2P94, 2P95, 2PHB, 2PR3, 2Q1J, 2RA0, 2UWL, 2UWO, 2UWP, 2VH0, 2VH6, 2VVC, 2VVU, 2VVV, 2VWL, 2VWM, 2VWN, 2VWO, 2W26, 2W3I, 2W3K, 2WYG, 2WYJ, 2XBV, 2XBW, 2XBX, 2XBY, 2XC0, 2XC4, 2XC5, 2Y5F, 2Y5G, 2Y5H, 2Y7X, 2Y7Z, 2Y80, 2Y81, 2Y82, 3CEN, 3CS7, 3ENS, 3FFG, 3HPT, 3IIT, 3K9X, 3KL6, 3Q3K, 3SW2, 3TK5, 3TK6, 4A7I, 3KQB, 3KQC, 3KQD, 3KQE, 3LIW, 3M36, 3M37, 4BTI, 4BTT, 4BTU, 4Y6D, 4Y71, 4Y76, 4Y79, 4Y7A, 4Y7B, 4ZHA, 4ZH8, 5K0H
Ідентифікатори
Символи	F10, FX, FXA, coagulation factor X
Зовнішні ІД	OMIM: 613872 MGI: 103107 HomoloGene: 30976 GeneCards: F10
Реагує на сполуку
Апіксабан, Едоксабан, Ривароксабан, Едоксабан[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • serine-type peptidase activity • serine-type endopeptidase activity • phospholipid binding • hydrolase activity Клітинна компонента • endoplasmic reticulum lumen • intrinsic component of external side of plasma membrane • клітинна мембрана • extracellular region • Golgi lumen • міжклітинний простір Біологічний процес • гемостаз • positive regulation of protein kinase B signaling • positive regulation of cell migration • зсідання крові • протеоліз • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • blood coagulation, extrinsic pathway Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2159	14058
Ensembl	ENSG00000126218	ENSMUSG00000031444
UniProt	P00742	O88947
RefSeq (мРНК)	NM_000504 NM_001312674 NM_001312675	NM_001242368 NM_007972
RefSeq (білок)	NP_000495 NP_001299603 NP_001299604	NP_001229297 NP_031998
Локус (UCSC)	Хр. 13: 113.12 – 113.15 Mb	Хр. 8: 13.09 – 13.11 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

F10 (англ. Coagulation factor X, Фактор Стюарта-Прауера, протромбіназа, аутопротромбін III) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 488 амінокислот, а молекулярна маса — 54 732[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGRPLHLVLL		SASLAGLLLL		GESLFIRREQ		ANNILARVTR		ANSFLEEMKK
GHLERECMEE		TCSYEEAREV		FEDSDKTNEF		WNKYKDGDQC		ETSPCQNQGK
CKDGLGEYTC		TCLEGFEGKN		CELFTRKLCS		LDNGDCDQFC		HEEQNSVVCS
CARGYTLADN		GKACIPTGPY		PCGKQTLERR		KRSVAQATSS		SGEAPDSITW
KPYDAADLDP		TENPFDLLDF		NQTQPERGDN		NLTRIVGGQE		CKDGECPWQA
LLINEENEGF		CGGTILSEFY		ILTAAHCLYQ		AKRFKVRVGD		RNTEQEEGGE
AVHEVEVVIK		HNRFTKETYD		FDIAVLRLKT		PITFRMNVAP		ACLPERDWAE
STLMTQKTGI		VSGFGRTHEK		GRQSTRLKML		EVPYVDRNSC		KLSSSFIITQ
NMFCAGYDTK		QEDACQGDSG		GPHVTRFKDT		YFVTGIVSWG		EGCARKGKYG
IYTKVTAFLK		WIDRSMKTRG		LPKAKSHAPE		VITSSPLK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, серинових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як зсідання крові, гемостаз. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію. Секретований назовні.

Див. також

• Хромосома 13
• Зсідання крові

Примітки

1. Сполуки, які фізично взаємодіють з Фактор зсідання крові X переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Human PubMed Reference:.
3. Mouse PubMed Reference:.
4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3528 (англ.) . Архів оригіналу за 27 липня 2016. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2016-07-27 у Wayback Machine.]
5. UniProt, P00742 (англ.) . Архів оригіналу за 19 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Література

• Messier T.L., Pittman D.D., Long G.L., Kaufman R.J., Church W.R. (1991). Cloning and expression in COS-1 cells of a full-length cDNA encoding human coagulation factor X. Gene. 99: 291—294. PMID 1902434 DOI:10.1016/0378-1119(91)90141-W
• Leytus S.P., Foster D.C., Kurachi K., Davie E.W. (1986). Gene for human factor X: a blood coagulation factor whose gene organization is essentially identical with that of factor IX and protein C. Biochemistry. 25: 5098—5102. PMID 3768336 DOI:10.1021/bi00366a018
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Fung M.R., Hay C.W., McGillivray R.T.A. (1985). Characterization of an almost full-length cDNA coding for human blood coagulation factor X. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 3591—3595. PMID 2582420 DOI:10.1073/pnas.82.11.3591
• Kaul R.K., Hildebrand B., Roberts S., Jagadeeswaran P. (1986). Isolation and characterization of human blood-coagulation factor X cDNA. Gene. 41: 311—314. PMID 3011603 DOI:10.1016/0378-1119(86)90112-5
• Leytus S.P., Chung D.W., Kisiel W., Kurachi K., Davie E.W. (1984). Characterization of a cDNA coding for human factor X. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81: 3699—3702. PMID 6587384 DOI:10.1073/pnas.81.12.3699

Портал «Біологія»   Портал «Хімія»