C-koniec

Tetrapeptid (príklad: Val-Gly-Ser-Ala), kde zelenou farbou je zvýraznená N-koncová α-aminokyselina (v tomto príklade L-valín) a modrou farbou je označená C-koncová α-aminokyselina (v tomto prípade L-alanín).

C-koniec[1] alebo karboxylový koniec[1] je koniec aminokyselinového reťazca (polypeptidu alebo proteínu), ktorý je ukončený karboxylovou skupinou (-COOH). Keď sú proteíny tvorené podľa mRNA, syntetizujú sa od N-konca po C-koniec (pri translácii sa peptidový reťazec z mRNA tvorí v smere od N-konca ku C-koncu, pretože aminokyseliny sú pridávané na karboxylový koniec). Vzorce peptidov sa zapisujú v smere od N-konca po C-koniec zľava doprava, takže C-koniec polypeptidu je na pravej strane.

Chemické vlastnosti

Každá aminokyselina má amino skupinu a karboxylovú skupinu. Aminokyseliny sú spojené peptidovou väzbou, ktorá vzniká dehydratačnou reakciou karboxylovej skupiny jednej aminokyseliny a amino skupiny druhej aminokyseliny. Po vzniku väzby vzniká polypeptid, ktorý má voľný N-koniec (voľnú amino skupinu) a C-koniec (voľnú karboxylovú skupinu). Keď sa bielkovina prekladá z mRNA, vzniká od N-konca po C-koniec.

Funkcia

C-terminálne retenčné signály

Zatiaľ čo N-koniec proteínu zvyčajne obsahuje smerovacie signálne sekvencie, C-koniec môže obsahovať retenčné signály pre triedenie proteínov. Bežný ER retenčný signál (signál označujúci proteíny, ktoré ostávajú v endoplazmatickom retikule) je aminokyseliná sekvencia -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) or -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) na C-konci. Vďaka tomu proteíny ostávajú v endoplazmatickom retikule a nevstupujú do sekréčnej dráhy.

C-terminálne modifikácie

C-koniec proteínov môže byť posttranslačne upravený, typicky prídavkom lipidovej kotvy na C-koniec, ktorý umožňuje uchytiť proteíny do membrány bez toho, aby mali transmembránovú doménu.

Prenylácia

Jedna z možných úprav C-konca je prenylácia. Pri prenylácii sa na cysteinové reziduum na konci C-koncia naviaže farnezylová alebo geranylgeranylová izoprenoidová membránová kotva. Malé proteíny viazané na membránoy sú takto upravované, napríklad G-proteíny.

GPI kotvy

Ďalším spôsobom modifikácie C-konca je adícia fosfoglykánu, glykozylfosfatidylinozitolu (GPI), ako membránovej kotvy. GPI kotva sa viaže na C-koniec po proteolytickom štiepení C-koncového propeptidu. Najbežnejším príkladom tejto modifikácie sú prióny.

C-terminálna doména

RNA polymeráza II, na ktorej C-terminálnej doméne sú naviazané proteíny (P).

C-terminálna doména niektorých proteínov má špecializované funkcie. U ľudí pozostáva C-terminálna doména RNA polymerázy II z až 52 opakovaní sekvencie Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser.[2] Vďaka tomu sa môžu iné proteíny viazať na túto C-koncovú doménu RNA polymerázy a tým zvýšiť jej polymerázovú aktivitu. Tieto domény sa potom účastnia iniciácie transkripcie DNA, naviazania čiapočky na RNA transkript a naviazanie na spliceozóm na RNA zostrih.[3]

Referencie

1. VODRÁŽKA, Zdeněk. Biochemie. Praha : Academia, 1996. (2., opr. vyd.) Dostupné online. ISBN 80-200-0600-1. S. 53.
2. Meinhart A, Cramer P. Recognition of RNA polymerase II carboxy-terminal domain by 3'-RNA-processing factors. Nature, July 2004, s. 223–6. DOI: 10.1038/nature02679. PMID 15241417.
3. Brickey WJ, Greenleaf AL. Functional studies of the carboxy-terminal repeat domain of Drosophila RNA polymerase II in vivo. Genetics, June 1995, s. 599–613. PMID 7498740.

Pozri aj

• N-koniec

Zdroj

Chemický portál

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku C-terminus na anglickej Wikipédii.