Глутамин-2-оксоглутаратаминотрансфераза

Глутамин-2-оксоглутаратаминотрансфераза или глутаматсинтаза[1] (GOGAT, ГОГАТ) — фермент, катализирующий реакцию образования глутаминовой кислоты из глутамина и α-кетоглутарата. Вместе с глутаминсинтетазой (GS) играет центральную роль в ассимиляции азота фотосинтезирующими эукариотами и прокариотами, хотя встречается и у хемотрофных бактерий. Особо значима во многих морских экосистемах, где первичная продукция определяется доступностью неорганических соединений азота.

В качестве источника неорганического азота морские водоросли используют ионы нитрата и аммония. Оба соединения включаются в состав аминокислот в результате последовательной работы глутаминсинтетазы и глутаматсинтазы. Изоэнзимы GOGAT катализируют перенос амидного азота с глутамина на α-кетоглутарат (2-оксоглутарат), используя в качестве восстановителей NADH/NADPH или ферредоксин. У фотосинтезирующих эукариот изоэнзимы GS и GOGAT работают в цитоплазме и строме хлоропласта.

Классификация

В зависимости от используемого ферментом восстановителя выделяют три группы глутаматсинтаз:

• NADPH-зависимая глутаматсинтаза^[англ.] (КФ 1.4.1.13 Архивная копия от 8 июля 2019 на Wayback Machine)
• NADH-зависимая глутаматсинтаза^[англ.] (КФ 1.4.1.14 Архивная копия от 3 декабря 2019 на Wayback Machine)
• ферредоксин-зависимая глутаматсинтаза^[англ.] (КФ 1.4.7.1 Архивная копия от 8 июля 2019 на Wayback Machine)

NADH-зависимая глутаматсинтаза обнаружена в ядерном геноме сосудистых растений, грибов и диатомей. NADPH-зависимая глутаматсинтаза распространена у нефотосинтезирующих бактерий и архей. Ферредоксин-зависимая глутаматсинтаза описана исключительно у цианобактерий и фотосинтезирующих эукариот, причём у последних она активна в хлоропласте, хотя у красных водорослей фермент закодирован в геноме пластид, а у сосудистых растений — в ядерном.

Примечания

1. Зитте П. и др. Ботаника. — Москва: Академия, 2008. — Т. 2. — С. 156. — ISBN 978-5-7695-2745-6.

Источники

• Zadykowicz E., Robertson D. L. Phylogenetic Relationships Among Glutamate Synthase (GOGAT) Enzymes. — Worcester, MA: Clark University.
• T. Keiser, M. J. Bibb, M. J. Buttner, K. F. Chater, D. A. Hopwood. Practical Streptomyces Genetics. — Norwich, England: John Innes Foundation, 2000. — P. 613.