Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.
Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.
Аквапорины млекопитающих
У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:
8-дневный кореньарабидопсиса. Коричневый цвет - эпидермис, красный - осевой цилиндр, синий - эндодерма, зелёный - перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3]
Интегральные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
Интегральные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
Интегральные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
Малые основные интегральные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]
Интегральные X белки, X Intrinsic Protein (XIP)[9]
Данные пять групп аквапоринов на основе последовательностей, кодирующих их ДНК, были разделены на эволюционные подгруппы. Аквапорины плазматической мембраны (PIP) делятся на две подгруппы: PIP1 и PIP2. Аквапорины тонопласта (TIP) классифицируются на 5 подгрупп: TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 и TIP5. В каждой подгруппе выделяют изоформы, например: PIP1;1, PIP1;2. Важно также отметить, что набор аквапоринов не только видоспецифичен, но также ткане- и цитоспецифичен; также следует учитывать, что паттерн экспрессии аквапоринов изменяется в ходе онтогенеза.[10]
Функции аквапоринов в растениях
У растений вода поглощается корнями, главным образом, в зоне всасывания, для которой характерно наличие корневых волосков - цитоплазматических выростов трихобластов. После поглощения вода проходит кору корня и поступает в проводящие ткани. Выделяют три пути латерального (от периферии корня к центральной его части)[11]:
апопластный транспорт - транспорт по пространству клеточных стенок и межклетников;
трансмембранный транспорт - транспорт от клетки к клетке связан с пересечением плазматических мембран при участии аквапоринов плазматической мембраны и тонопласта.[12][10]
Было показано, что при погружении корней в хлорид ртути (наиболее общеупотребительный ингибитор аквапоринов растений) поток воды значительно снижается, в то время как транспорт ионов не изменяется.[11] Данный факт подтверждает наличие специализированных механизмов поглощения воды корнями растений, не связанных с транспортом ионов.
Также важно отметить, что аквапорины играют важную роль в поддержании нормальной осмолярности цитоплазмы и принимают участие в росте растительных клеток растяжением, регулируя трансмембранный поток воды в клетку.[10] В частности, предполагается участие аквапоринов в регидратации обезвоженных пыльцевых зёрен на рыльце пестика и регуляция трансмембранного потока воды в растущую пыльцевую трубку. [13]
Регуляция работы аквапоринов позволяет контролировать их пропускающую способность, что может быть необходимо, например при засухе, когда необходимо ограничить потери воды клетками.[15] Закрывание/открывание аквапоринов достигается путем посттрансляционных модификаций, которые приводят к изменения конформации белка. В настоящее время у растений известно два механизма, контролирующих состояние аквапоринов:
Показано в частности, что фосфорилирование/дефосфорилирование аквапоринов играет важную роль в открывании и закрывании лепестков тюльпана в ответ на изменения температуры.[16][17]
↑Nielsen S., Frøkiaer J., Marples D., Kwon T.H., Agre P., Knepper M.A. Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine (англ.) // Physiol. Rev.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 82, no. 1. — P. 205—244. — doi:10.1152/physrev.00024.2001. — PMID11773613.
↑Kammerloher W., Fischer U., Piechottka G.P., Schäffner A.R. Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system (англ.) // Plant J.[англ.] : journal. — 1994. — Vol. 6, no. 2. — P. 187—199. — doi:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. — PMID7920711.
↑Wallace I.S., Choi W.G., Roberts D.M. The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 1758, no. 8. — P. 1165—1175. — doi:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. — PMID16716251.
↑Azad A.K., Sawa Y., Ishikawa T., Shibata H. Phosphorylation of plasma membrane aquaporin regulates temperature-dependent opening of tulip petals (англ.) // Plant Cell Physio : journal. — 2004. — Vol. 45, no. 5. — P. 608—617. — doi:10.1093/pcp/pch069. — PMID15169943.
↑Azad A.K., Katsuhara M., Sawa Y., Ishikawa T., Shibata H. Characterization of four plasma membrane aquaporins in tulip petals: a putative homolog is regulated by phosphorylation (англ.) // Plant Cell Physiol : journal. — 2008. — Vol. 49, no. 8. — P. 1196—1208. — doi:10.1093/pcp/pcn095. — PMID18567892.
