pt Xantina oxidase

xantina oxidase/desidrogenase
	Xantina oxidaseEstrutura cristalográfica (monómero) de uma xantina oxidase bovina.; The bounded FAD (red), FeS-cluster (orange), the molybdopterin cofactor with molybdenum (yellow) and salicylate (blue) are indicated.
Indicadores
Número EC	1.17.3.2
Número CAS	9002-17-9--
Bases de dados
IntEnz	IntEnz
BRENDA	BRENDA
ExPASy	NiceZyme
KEGG	KEGG
MetaCyc	via metabólica
PRIAM	PRIAM
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO / EGO
Pesquisa
PubMed Central	artigos
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A xantina oxidase (também designada como XO ou XAO) é uma forma enzimática que gera espécies reactivas de oxigénio.^[2]

Catalisa a oxidação de hipoxantina para xantina e pode catalisar ainda, de seguida, a oxidação da xantina para ácido úrico. Esta enzima desempenha um papel importante no catabolismo de purinas em algumas espécies incluindo os seres humanos.^[3]^[4]

Referências

↑ PDB 1FIQ; Enroth, C.; Eger, BT; Okamoto, K.; Nishino, T.; Nishino, T.; Pai, EF (2000). «Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (20): 10723–8. PMC 27090. PMID 11005854. doi:10.1073/pnas.97.20.10723
↑ Ardan, T.; Kovaceva, J.; Cejková, J. (2004). «Comparative histochemical and immunohistochemical study on xanthine oxidoreductase/xanthine oxidase in mammalian corneal epithelium». Acta Histochem. 106 (1): 69–75. PMID 15032331. doi:10.1016/j.acthis.2003.08.001
↑ Hille R (2005). «Molybdenum-containing hydroxylases». Arch. Biochem. Biophys. 433 (1): 107–16. PMID 15581570. doi:10.1016/j.abb.2004.08.012
↑ Harrison R (2002). «Structure and function of xanthine oxidoreductase: where are we now?». Free Radic. Biol. Med. 33 (6): 774–97. PMID 12208366. doi:10.1016/S0891-5849(02)00956-5

[pmid11005854-1] PDB 1FIQ; Enroth, C.; Eger, BT; Okamoto, K.; Nishino, T.; Nishino, T.; Pai, EF (2000). «Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (20): 10723–8. PMC 27090. PMID 11005854. doi:10.1073/pnas.97.20.10723

[2] Ardan, T.; Kovaceva, J.; Cejková, J. (2004). «Comparative histochemical and immunohistochemical study on xanthine oxidoreductase/xanthine oxidase in mammalian corneal epithelium». Acta Histochem. 106 (1): 69–75. PMID 15032331. doi:10.1016/j.acthis.2003.08.001

[3] Hille R (2005). «Molybdenum-containing hydroxylases». Arch. Biochem. Biophys. 433 (1): 107–16. PMID 15581570. doi:10.1016/j.abb.2004.08.012

[4] Harrison R (2002). «Structure and function of xanthine oxidoreductase: where are we now?». Free Radic. Biol. Med. 33 (6): 774–97. PMID 12208366. doi:10.1016/S0891-5849(02)00956-5

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