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ERMファミリー
ERMファミリー(ERM protein family)は、3つの密接に関連するタンパク質であるエズリン[2]、ラディキシン[3]及びモエシン[4][5]からなる。脊椎動物はこの3つのパラログを持つが、その他の種はERM遺伝子を1つだけ持つ。従って、脊椎動物のパラログは遺伝子重複により生じたと考えられている[6]。 ERMタンパク質は、進化を通じて高度に保存されている。脊椎動物、ショウジョウバエ属、カエノラブディティス・エレガンスのホモログのN末端及びC末端領域は、75%以上の配列同一性が見られる[7]。 構造ERMタンパク質は、以下の3つのドメインを含む[5]。
エズリン、ラディキシン及びモエシンは、中央のヘリカルドメインとC末端ドメインの間にポリプロリン領域を持つ。 機能ERMタンパク質は、マイクロフィラメントと細胞膜を架橋する。マイクロフィラメントと細胞膜の相互作用部位にCD44と共局在しており、N末端ドメインでCD44と、C末端ドメインでマイクロフィラメントと結合している[5][8]。 モエシンは、in vitroではN末端のFERMドメインを介して微小管と直接結合し、in vivoでは細胞皮質の微小管を安定させる。この相互作用は、有糸分裂における特定のERM依存的機能に必要である[9]。 活性化ERMタンパク質は高度に制御されたタンパク質であり、以下の2つの形で存在する[6][7]。
培養細胞では、約80–85%[10]が折り畳み型を取る。 現在のモデルでは、以下の2段階を経るとされる[11]。
出典
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Index:
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