EEF2

EEF2
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識別子
記号	EEF2, EEF-2, EF-2, EF2, SCA26, eukaryotic translation elongation factor 2, Eukaryotic elongation factor 2
外部ID	OMIM: 130610 MGI: 95288 HomoloGene: 134867 GeneCards: EEF2
遺伝子の位置 (ヒト) 染色体 19番染色体 (ヒト)[1] バンド データ無し 開始点 3,976,056 bp[1] 終点 3,985,463 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス) 染色体 10番染色体 (マウス)[2] バンド データ無し 開始点 81,012,465 bp[2] 終点 81,018,332 bp[2]
RNA発現パターン さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 • ヌクレオチド結合 • ribosome binding • GTP binding • p53結合 • translation elongation factor activity • actin filament binding • 血漿タンパク結合 • 5S rRNA binding • プロテインキナーゼ結合 • RNA結合 • GTPase activity • cadherin binding 細胞の構成要素 • 細胞質 • ポリリボソーム • 膜 • 細胞膜 • アグリソーム • 脂質ラフト • エキソソーム • 細胞核 • polysomal ribosome • 細胞外マトリックス • 細胞外領域 • 細胞質基質 • secretory granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • シナプス • リボ核タンパク質 生物学的プロセス • エストラジオールへの反応 • positive regulation of cytoplasmic translation • 骨格筋収縮 • translational elongation • 老化 • positive regulation of translation • response to endoplasmic reticulum stress • cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus • response to ischemia • hematopoietic progenitor cell differentiation • peptidyl-diphthamide biosynthetic process from peptidyl-histidine • glial cell proliferation • skeletal muscle cell differentiation • response to folic acid • response to ethanol • 過酸化水素への反応 • タンパク質生合成 • protein methylation • 好中球脱顆粒 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
種	ヒト	マウス
Entrez	1938	13629
Ensembl	ENSG00000167658	ENSMUSG00000034994
UniProt	P13639	P58252
RefSeq (mRNA)	NM_001961	NM_007907
RefSeq (タンパク質)	NP_001952	NP_031933
場所 (UCSC)	Chr 19: 3.98 – 3.99 Mb	Chr 19: 81.01 – 81.02 Mb
PubMed検索	[3]	[4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス

eEF2（eukaryotic elongation factor 2）は、ヒトではEEF2遺伝子によってコードされているタンパク質である。真核生物のeEF2ならびに古細菌のaEF2は、細菌におけるEF-Gに相当する因子である[5][6][7][8]。

eEF2は、GTP結合型翻訳伸長因子（英語版）ファミリーに属する。このタンパク質はタンパク質合成に必須の因子であり、リボソームのGTP依存的トランスロケーションを促進する。また、このタンパク質はeEF2キナーゼによるリン酸化によって完全に不活性化される[7]。

ヒトを含む大部分の古細菌や真核生物にみられるaEF2/eEF2には、ヒスチジン残基の翻訳後修飾によって形成されたジフタミド（英語版）残基が含まれている。この残基はジフテリア毒素（ジフテリア菌（英語版）Corynebacterium diphtheriae由来）や外毒素A（英語版）（緑膿菌Pseudomonas aeruginosa由来）の標的となっている[9]。これらの毒素によるeEF2の不活性化によって宿主のタンパク質合成は阻害され、感染細胞の機能喪失に伴う症状が引き起こされることとなる。

出典

1. ^ GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167658 - Ensembl, May 2017
2. ^ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000034994 - Ensembl, May 2017
3. Human PubMed Reference:
4. Mouse PubMed Reference:
5. “Complete sequence of the coding region of human elongation factor 2 (EF-2) by enzymatic amplification of cDNA from human ovarian granulosa cells”. Biological Chemistry Hoppe-Seyler 370 (10): 1071–5. (October 1989). doi:10.1515/bchm3.1989.370.2.1071. PMID 2610926. 
6. “Chromosomal assignment of the gene for human elongation factor 2”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 81 (10): 3158–62. (May 1984). Bibcode: 1984PNAS...81.3158K. doi:10.1073/pnas.81.10.3158. PMC 345240. PMID 6427766. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC345240/. 
7. ^ “Entrez Gene: EEF2 eukaryotic translation elongation factor 2”. 2024年11月10日閲覧。
8. “Complex Evolutionary History of Translation Elongation Factor 2 and Diphthamide Biosynthesis in Archaea and Parabasalids”. Genome Biology and Evolution 10 (9): 2380–2393. (September 2018). doi:10.1093/gbe/evy154. PMC 6143161. PMID 30060184. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6143161/. 
9. “The life and death of translation elongation factor 2”. Biochemical Society Transactions 34 (Pt 1): 1–6. (February 2006). doi:10.1042/BST20060001. PMID 16246167. 

関連文献

• “Construction of a plasmid containing the complete coding region of human elongation factor 2”. Biological Chemistry Hoppe-Seyler 373 (4): 201–4. (April 1992). doi:10.1515/bchm3.1992.373.1.201. PMID 1596361. 
• “Kinetic determination of the effects of ADP-ribosylation on the interaction of eukaryotic elongation factor 2 with ribosomes”. The Journal of Biological Chemistry 265 (11): 6030–4. (April 1990). doi:10.1016/S0021-9258(19)39286-5. PMID 2318846. 
• “Cloning and sequence analysis of a cDNA from human ovarian granulosa cells encoding the C-terminal part of human elongation factor 2”. Biological Chemistry Hoppe-Seyler 369 (4): 247–50. (April 1988). doi:10.1515/bchm3.1988.369.1.247. PMID 2840927. 
• “Regional assignment of five genes on human chromosome 19”. Chromosoma 95 (1): 8–12. (1987). doi:10.1007/BF00293835. PMID 3034518. 
• “Identification of the major Mr 100,000 substrate for calmodulin-dependent protein kinase III in mammalian cells as elongation factor-2”. The Journal of Biological Chemistry 262 (36): 17299–303. (December 1987). doi:10.1016/S0021-9258(18)45377-X. PMID 3693353. 
• “Study of localization of the protein-synthesizing machinery along actin filament bundles”. Cell Biology International 17 (4): 409–16. (April 1993). doi:10.1006/cbir.1993.1079. PMID 8318952. 
• “Regulation of elongation factor-2 by multisite phosphorylation”. European Journal of Biochemistry 213 (2): 689–99. (April 1993). doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb17809.x. PMID 8386634. 
• “Stress-induced regulation of eukaryotic elongation factor 2 kinase by SB 203580-sensitive and -insensitive pathways”. The Biochemical Journal 367 (Pt 2): 525–32. (October 2002). doi:10.1042/BJ20020916. PMC 1222910. PMID 12171600. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1222910/. 
• “Cytoplasmic complex of p53 and eEF2”. Journal of Cellular Physiology 196 (3): 474–82. (September 2003). doi:10.1002/jcp.10329. PMID 12891704. 
• “Characterization of the protein kinase activity of TRPM7/ChaK1, a protein kinase fused to the transient receptor potential ion channel”. The Journal of Biological Chemistry 279 (5): 3708–16. (January 2004). doi:10.1074/jbc.M308820200. PMID 14594813. 
• “Large-scale characterization of HeLa cell nuclear phosphoproteins”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 101 (33): 12130–5. (August 2004). Bibcode: 2004PNAS..10112130B. doi:10.1073/pnas.0404720101. PMC 514446. PMID 15302935. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC514446/. 
• “High hydrostatic pressure inhibits the biosynthesis of eukaryotic elongation factor-2”. Journal of Cellular Biochemistry 94 (3): 497–507. (February 2005). doi:10.1002/jcb.20333. PMID 15534876. 
• “Nucleolar proteome dynamics”. Nature 433 (7021): 77–83. (January 2005). Bibcode: 2005Natur.433...77A. doi:10.1038/nature03207. PMID 15635413. 
• “Proteomic analysis of mammalian oligosaccharyltransferase reveals multiple subcomplexes that contain Sec61, TRAP, and two potential new subunits”. Biochemistry 44 (16): 5982–92. (April 2005). doi:10.1021/bi047328f. PMID 15835887. 
• “Protein profiling of human pancreatic islets by two-dimensional gel electrophoresis and mass spectrometry”. Journal of Proteome Research 4 (3): 931–40. (2005). doi:10.1021/pr050024a. PMID 15952740. 
• “Global phosphoproteome analysis on human HepG2 hepatocytes using reversed-phase diagonal LC”. Proteomics 5 (14): 3589–99. (September 2005). doi:10.1002/pmic.200401217. PMID 16097034. 

外部リンク

• Peptide Elongation Factor 2 - MeSH・アメリカ国立医学図書館・生命科学用語シソーラス（英語）