Uroporfirinogeno-III C-metiltransferasi

uroporfirinogeno-III C-metiltransferasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC	2.1.1.107
Classe	Transferasi
Nome sistematico
S-adenosil-L-metionina:uroporfirinogeno-III C-metiltransferasi
Altri nomi
uroporpfirinogeno metiltransferasi; uroporfirinogeno-III metiltransferasi; adenosilmetionina-uroporfirinogeno III metiltransferasi; S-adenosil-L-metionina-dipendente uroporfirinogeno III metilasi; uroporfirinogeno-III metilasi; SirA; CysG; CobA [ambiguo - vedi numero EC 2.5.1.17[1]] SUMT; uroporfirina-III C-metiltransferasi (non corretto); S-adenosil-L-metionina:uroporfirina-III C-metiltransferasi (non corretto)
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La uroporfirinogeno-III C-metiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

S-adenosil-L-metionina + uroporfirinogeno III ⇄ S-adenosil-L-omocisteina + precorrina-1

S-adenosil-L-metionina + precorrina-1 ⇄ S-adenosil-L-omocisteina + precorrina-2

Questo enzima catalizza due reazioni sequenziali di metilazione, la prima forma precorrina-1 e la seconda conduce alla formazione di precorrina-2.

Queste reazioni costituiscono la prima delle tre fasi che conducono alla formazione di siroeme (eme contenente ferro) a partire da uroporfirinogeno III. La seconda tappa coinvolge una deidrogenasi NAD^+-dipendente per formare siroidroclorina dalla precorrina-2 (numero EC 1.3.1.76[2], precorrina-2 deidrogenasi) e la terza tappa coinvolge la chelazione del Fe^2+ nella siroidroclorina per formare siroeme (numero EC 4.99.1.4[3], siroidroclorina ferrochelatasi).

In Saccharomyces cerevisiae, le ultime due tappe sono catalizzate da un singolo enzima bifunzionale, Met8p. In alcuni batteri, le tappe 1-3 sono catalizzate da una singola proteina multifunzionale chiamata CysG, mentre in Bacillus megaterium, tre enzimi separati sono coinvolti in ciascuna delle tre tappe, con SirA che è responsabile della reazione descritta sopra. L'enzima è coinvolto anche nella biosintesi della cobalamina.

Note

1. (EN) 2.5.1.17, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
2. (EN) 1.3.1.76, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
3. (EN) 4.99.1.4, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia

• Warren, M.J., Gonzalez, M.D., Williams, H.J., Stolowich, N.J. and Scott, A.I., Uroporphyrinogen-III methylase catalyzes the enzymatic-synthesis of sirohydrochlorin-II and sirohydrochlorin-IV by a clockwise mechanism, in J. Am. Chem. Soc., vol. 112, 1990, pp. 5343–5345.
• Warren, M.J., Roessner, C.A., Santander, P.J. and Scott, A.I., The Escherichia coli cysG gene encodes S-adenosylmethionine-dependent uroporphyrinogen III methylase, in Biochem. J., vol. 265, 1990, pp. 725–729, Entrez PubMed 2407234.
• Schubert, H.L., Raux, E., Brindley, A.A., Leech, H.K., Wilson, K.S., Hill, C.P. and Warren, M.J., The structure of Saccharomyces cerevisiae Met8p, a bifunctional dehydrogenase and ferrochelatase, in EMBO J., vol. 21, 2002, pp. 2068–2075, Entrez PubMed 11980703.