Isocitrato deidrogenasi (NADP+)

isocitrato deidrogenasi (NADP+)
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC	1.1.1.42
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
isocitrato:NADP^+ ossidoreduttasi (decarbossilante)
Altri nomi
ossalsuccinato decarbossilasi; ossalsuccinico decarbossilasi; isocitrato (NADP) deidrogenasi; isocitrato (nicotinamide adenin dinucleotide fosfato) deidrogenasi; NADP-specifico isocitrato deidrogenasi; NADP-legato isocitrato deidrogenasi; NADP-dependente isocitrato deidrogenasi; NADP isocitrico deidrogenasi; isocitrato deidrogenasi (NADP-dependente); NADP-dependente isocitrico deidrogenasi; trifosfopiridin nucleotide-legato isocitrato deidrogenasi-ossalosuccinato carbossilasi; NADP^+-legato isocitrato deidrogenasi; IDH (ambiguo); cofattore-duale-specifico isocitrato deidrogenasi; NADP^+-ICDH; NADP^+-IDH; IDP; IDP1; IDP2; IDP3
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

La isocitrato deidrogenasi (NADP+) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

1. isocitrato + NADP^+ ⇄ 2-ossoglutarato + CO₂ + NADPH;
2. ossalsuccinato ⇄ 2-ossoglutarato + CO₂

Richiede Mn^2+ o Mg^2+ per reagire. Diversamente da isocitrato deidrogenasi (NAD^+), l'ossalsuccinato può essere usato come substrato. Negli eucarioti, l'isocitrato deidrogenasi esiste in due forme: una legata NAD^+-che si trova solo nei mitocondri e mostra proprietà allosteriche, e una forma non allosterica di enzima NADP^+-legato che si trova sia nei mitocondri sia nel citoplasma [6]. L'enzima di alcune specie può usare anche NAD^+ ma molto più lentamente [6,7].

Bibliografia

• Ceccarelli, C., Grodsky, N.B., Ariyaratne, N., Colman, R.F. and Bahnson, B.J., Crystal structure of porcine mitochondrial NADP^+-dependent isocitrate dehydrogenase complexed with Mn^2+ and isocitrate. Insights into the enzyme mechanism, in J. Biol. Chem., vol. 277, 2002, pp. 43454–43462, Entrez PubMed 12207025.
• Koh, H.J., Lee, S.M., Son, B.G., Lee, S.H., Ryoo, Z.Y., Chang, K.T., Park, J.W., Park, D.C., Song, B.J., Veech, R.L., Song, H. and Huh, T.L., Cytosolic NADP^+-dependent isocitrate dehydrogenase plays a key role in lipid metabolism, in J. Biol. Chem., vol. 279, 2004, pp. 39968–39974, Entrez PubMed 15254034.
• Steen, I.H., Lien, T. and Birkeland, N.-K., Biochemical and phylogenetic characterization of isocitrate dehydrogenase from a hyperthermophilic archaeon, Archaeoglobus fulgidus, in Arch. Microbiol., vol. 168, 1997, pp. 412–420, Entrez PubMed 9325430.
• Camacho, M.L., Brown, R.A., Bonete, M.J., Danson, M.J. and Hough, D.W., Isocitrate dehydrogenases from Haloferax volcanii and Sulfolobus solfataricus: enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence, in FEMS Microbiol. Lett., vol. 134, 1995, pp. 85–90, Entrez PubMed 8593959.
• Vickery, H.B., A suggested new nomenclature for the isomers of isocitric acid, in J. Biol. Chem., vol. 237, 1962, pp. 1739–1741, Entrez PubMed 13925783.
• Plaut, G.W.E., Isocitrate dehydrogenases, in Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (a cura di), The Enzymes, 2nd, New York, Academic Press, 1963, pp. 105–126.
• Siebert, G., Dubuc, J., Warner, R.C. and Plaut, G.W.E., The preparation of isocitrate dehydrogenase from mammalian heart, in J. Biol. Chem., vol. 226, 1957, pp. 965–975, Entrez PubMed 13438885.
• Moyle, J. and Dixon, M., Purification of the isocitrate enzyme (triphosphopyridine nucleotide-linked isocitrate dehydrogenase-oxalosuccinate carboxylase), in Biochem. J., vol. 63, 1956, pp. 548–552, Entrez PubMed 13355848.
• Agosin, M.U. and Weinbach, E.C., Partial purification and characterization of the isocitric dehydrogenase from Trypanosoma cruzi, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 21, 1956, pp. 117–126, Entrez PubMed 13363868.