Sorbitol déshydrogénase

Sorbitol déshydrogénase
Description de cette image, également commentée ci-après
Sorbitol déshydrogénase humaine complexée avec le NAD+ (PDB 1PL8[1])
N° EC EC 1.1.1.14
N° CAS 9028-21-1
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

modifier

La sorbitol déshydrogénase (SDH), ou L-iditol 2-déshydrogénase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-iditol + NAD+    L-sorbose + NADH + H+.

Cette enzyme est très largement distribuée chez les êtres vivants et a été retrouvée chez les archées, les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elle agit sur un grand nombre d'alditols, notamment sur le L-iditol, le D-glucitol, le D-xylitol et le D-galactitol. Des enzymes de tissus différents auront des spécificités différentes vis-à-vis des substrats. Cette enzyme est spécifique du NAD+ et ne fonctionne pas avec le NADP+. Un cation de zinc intervient également dans la catalyse.

Elle est connue notamment pour convertir le sorbitol, issu du glucose, en fructose[2] :

Conversion du glucose en fructose via le sorbitol.

Notes et références

  1. ↑ (en) Thomas A. Pauly, Jennifer L. Ekstrom, David A. Beebe, Boris Chrunyk, David Cunningham, Matthew Griffor, Ajith Kamath, S.Edward Lee, Rebecca Madura, Dewitt Mcguire, Timothy Subashi, David Wasilko, Paul Watts, Banavara L. Mylari, Peter J. Oates, Paul D. Adams, Virginia L. Rath, « X-Ray Crystallographic and Kinetic Studies of Human Sorbitol Dehydrogenase », Structure, vol. 11, no 9,‎ , p. 1071-1085 (lire en ligne) DOI 10.1016/S0969-2126(03)00167-9
  2. ↑ (en) O. El-Kabbani, C. Darmanin and R. P.-T. Chung, « Sorbitol Dehydrogenase: Structure, Function and Ligand Design », Current Medicinal Chemistry, vol. 11, no 4,‎ , p. 465-476 (lire en ligne) DOI 10.2174/0929867043455927