Sérine hydroxyméthyltransférase

Sérine hydroxyméthyltransférase

Homotétramère de sérine hydroxyméthyl-transférase 1 (cytosolique) humaine (PDB 6M5W[1])

Données clés

N° EC	EC 2.1.2.1
N° CAS	9029-83-8
Cofacteur(s)	PLP

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La sérine hydroxyméthyltransférase (SHMT) est une transférase qui catalyse la réaction :

5,10-méthylènetétrahydrofolate + glycine + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  tétrahydrofolate + L-sérine.

Cette enzyme joue un rôle important dans les voies métaboliques des composés à un seul atome de carbone en catalysant la conversion simultanée et réversible de la L-sérine en glycine et du tétrahydrofolate en 5,10-méthylènetétrahydrofolate[2]. Cette réaction fournit la plus grande partie des unités monocarbonées pour les biosynthèses de la cellule[3].

Des bactéries telles qu’Escherichia coli et Bacillus stearothermophilus possèdent leur propre version de cette enzyme et il apparaît y avoir deux isoformes de sérine hydroxyméthyltransférase chez les mammifères, l'une dans le cytoplasme (cSHMT) et l'autre dans les mitochondries (mSHMT). Les plantes posséderaient également une isoforme particulière dans les chloroplastes[4].

Chez les mammifères, l'enzyme est un tétramère de sous-unités identiques d'environ 50 kDa chacune. L'holoenzyme a par conséquent une masse moléculaire d'environ 200 kDa et incorpore quatre molécules de phosphate de pyridoxal (vitamine B₆) comme coenzyme[5].

Notes et références

1. (en) Tomoki Ota, Akinobu Senoo, Masumi Shirakawa, Hiroshi Nonaka, Yutaro Saito, Sho Ito, Go Ueno, Satoru Nagatoishi, Kouhei Tsumoto et Shinsuke Sando, « Structural basis for selective inhibition of human serine hydroxymethyltransferase by secondary bile acid conjugate », iScience, vol. 24, n^o 2,‎ 6 janvier 2021, article n^o 102036 (PMID 33521601, PMCID 7820547, DOI 10.1016/j.isci.2021.102036, Bibcode 2021iSci...24j2036O, lire en ligne)
2. (en) N. Appaji Rao, M. Ambili, Venkatakrishna R. Jala, H.S. Subramanya et H.S. Savithri, « Structure–function relationship in serine hydroxymethyltransferase », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1647, n^os 1-2,‎ avril 2003, p. 24-29 (lire en ligne) DOI 10.1016/S1570-9639(03)00043-8 ; PMID 12686103
3. (en) P. Stover et V. Schirch, « Serine hydroxymethyltransferase catalyzes the hydrolysis of 5,10-methenyltetrahydrofolate to 5-formyltetrahydrofolate », Journal of the Biological Chemistry, vol. 265,‎ 25 août 1990, p. 14227-14233 (lire en ligne) PMID 2201683
4. (en) V. Besson, M. Neuburger, F. Rebeille et R. Douce, « Evidence for three serine hydroxymethyltransferases in green leaf cells. Purification and characterization of the mitochondrial and chloroplastic isoforms », Plant Physiology and Biochemistry, vol. 33, n^o 6,‎ 1995, p. 665-673 DOI 
5. (en) M. Martinez-Carrion, W. Critz et J. Quashnock, « Molecular weight and subunits of serine transhydroxymethylase », Biochemistry, vol. 11, n^o 9,‎ avril 1972, p. 1613-1615 (lire en ligne) DOI 10.1021/bi00759a011 ; PMID 5028104