Protéine de choc thermique

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Les protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques [1] dans une étude qui prolongeait les observations de Ferruccio Ritossa (en) sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche [2]. Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid[3], aux rayons UV[4] et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire[5]. Plusieurs membres de ce groupe assurent une fonction de chaperonne moléculaire par stabilisation des nouvelles protéines pour assurer un pliage tridimentionnel correct ou en aidant à replier les protéines qui ont subi un stress cellulaire[6]. Cette expression accrue est la conséquence d'une activation transcriptionnelle régulée. Les fortes augmentations de synthèse des protéines du choc thermique est un élément clé de la réponse au choc thermique et sont induites principalement par le facteur de transcription Heat Shock Factor (ou HSF)[7]. Les HSF se retrouvent dans pratiquement tous les organismes vivants, des bactéries aux humains.

Description

Les protéines de choc thermique sont nommés et classés en fonction de leur localisation, de leur expression et en fonction de leur poids moléculaire. Par exemple, Hsp60, Hsp70 et Hsp90 (les HSP les plus courantes) font référence à des familles de protéines de choc thermique de l'ordre de 60, 70 et 90 kDa respectivement[8]. La petite protéine ubiquitine, de 8 kDa, qui étiquette les protéines pour les engager vers les voies de dégradation cellulaire, possède également les caractéristiques d'une protéine de choc thermique[9]. Un domaine conservé pour la liaison aux protéines d'environ 80 acides aminés (alpha crystalline) sont appelés petites protéines du choc thermique (sHSP)[10].

Cette classe regroupe des protéines nommées d'après leur masse moléculaire :

Régulation

Heat shock factor ou HSF

Fonctions

  • Réponse au stress (thermique, chimique, etc.)
  • Régulation des fonctions des facteurs de transcription notamment des récepteurs des stéroïdes
  • Maintien des protéines adressées aux mitochondries dans un repliement linéaire.
  • Elles possèdent également un rôle secondaire d'activation du système immunitaire:
  • Les HSP délivrent les antigènes des cellules malades aux cellules présentatrices d'antigène (APC)[pas clair] du système immunitaire, via un récepteur de surface appelé CD91[11]

Notes et références

  1. ↑ Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster: relation to chromosome puffs (1974) A Tissières, H K Mitchell, U M Tracy J Mol Biol Apr 15;84(3):389-98. doi: 10.1016/0022-2836(74)90447-1.
  2. ↑ (en) F. Ritossa, « A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in drosophila », Experientia, vol. 18, no 12,‎ , p. 571–573 (DOI 10.1007/BF02172188, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ J. M. Matz, M. J. Blake, H. M. Tatelman et K. P. Lavoi, « Characterization and regulation of cold-induced heat shock protein expression in mouse brown adipose tissue », American Journal of Physiology, vol. 269, no 1 Pt 2,‎ , R38–47 (PMID 7631901, DOI 10.1152/ajpregu.1995.269.1.R38, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ Y. Cao, N. Ohwatari, T. Matsumoto et M. Kosaka, « TGF-beta1 mediates 70-kDa heat shock protein induction due to ultraviolet irradiation in human skin fibroblasts », Pflugers Archiv: European Journal of Physiology, vol. 438, no 3,‎ , p. 239–244 (PMID 10398851, lire en ligne, consulté le )
  5. ↑ A. F. Laplante, V. Moulin, F. A. Auger et J. Landry, « Expression of heat shock proteins in mouse skin during wound healing », The Journal of Histochemistry and Cytochemistry: Official Journal of the Histochemistry Society, vol. 46, no 11,‎ , p. 1291–1301 (PMID 9774628, DOI 10.1177/002215549804601109, lire en ligne, consulté le )
  6. ↑ A. De Maio, « Heat shock proteins: facts, thoughts, and dreams », Shock (Augusta, Ga.), vol. 11, no 1,‎ , p. 1–12 (PMID 9921710, lire en ligne, consulté le )
  7. ↑ C. Wu, « Heat shock transcription factors: structure and regulation », Annual Review of Cell and Developmental Biology, vol. 11,‎ , p. 441–469 (PMID 8689565, DOI 10.1146/annurev.cb.11.110195.002301, lire en ligne, consulté le )
  8. ↑ Zihai Li et Pramod Srivastava, « Heat-shock proteins », Current Protocols in Immunology, vol. Appendix 1,‎ , Appendix 1T (PMID 18432918, DOI 10.1002/0471142735.ima01ts58, lire en ligne, consulté le )
  9. ↑ B. Raboy, G. Sharon, H. A. Parag et Y. Shochat, « Effect of stress on protein degradation: role of the ubiquitin system », Acta Biologica Hungarica, vol. 42, nos 1-3,‎ , p. 3–20 (PMID 1668897, lire en ligne, consulté le )
  10. ↑ Jamie L. Lahvic, Yongchang Ji, Paloma Marin et Jonah P. Zuflacht, « Small heat shock proteins are necessary for heart migration and laterality determination in zebrafish », Developmental Biology, vol. 384, no 2,‎ , p. 166–180 (PMID 24140541, PMCID PMC3924900, DOI 10.1016/j.ydbio.2013.10.009, lire en ligne, consulté le )
  11. ↑ (en) Sudesh Pawaria et Robert J. Binder, « CD91-dependent programming of T-helper cell responses following heat shock protein immunization », Nature Communications, vol. 2, no 1,‎ , p. 521 (ISSN 2041-1723, DOI 10.1038/ncomms1524, lire en ligne, consulté le )

Annexes

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