Hydrolase des amides d'acides gras

Hydrolase des amides d'acides gras

Structure d'une hydrolase d'amide d'acides gras cristallisée (PDB 1MT5[1])

Données clés

N° EC	EC 3.5.1.99

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

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L'hydrolase des amides d'acides gras (FAAH, pour fatty acid amide hydrolase en anglais), ou amidohydrolase des acides gras, est une hydrolase à sérine qui catalyse les réactions :

1. anandamide + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  acide arachidonique + éthanolamine ;
2. oléamide + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  acide oléique + NH₃.

Cette enzyme est une protéine membranaire intégrale avec un domaine transmembranaire N-terminal unique. In vitro, elle possède une activité amidase et une activité estérase[2].

Notes et références

1. (en) Michael H. Bracey, Michael A. Hanson, Kim R. Masuda, Raymond C. Stevens et Benjamin F. Cravatt, « Structural Adaptations in a Membrane Enzyme That Terminates Endocannabinoid Signaling », Science, vol. 298, n^o 5599,‎ 29 novembre 2002, p. 1793-1796 (PMID 12459591, DOI 10.1126/science.1076535, lire en ligne)
2. (en) Matthew P. Patricelli et Benjamin F. Cravatt, « Fatty Acid Amide Hydrolase Competitively Degrades Bioactive Amides and Esters through a Nonconventional Catalytic Mechanism », Biochemistry, vol. 38, n^o 43,‎ 26 octobre 1999, p. 14125-14130 (PMID 10571985, DOI 10.1021/bi991876p, lire en ligne)