Ascorbate peroxydase

L-Ascorbate peroxydase

APX de cytosol de soja complexée avec l'ascorbate (en bleu) montrant, en rouge, l'hème lié à un résidu d'histidine (PDB 1OAF[1])

Données clés

N° EC	EC 1.11.1.11
N° CAS	72906-87-7
Cofacteur(s)	Hème

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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Une L-ascorbate peroxydase (APX) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

2 L-ascorbate + H₂O₂ + 2 H^+  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-ascorbate + L-déshydroascorbate + 2 H₂O (réaction globale) :

(a) 2 L-ascorbate + H₂O₂ + 2 H^+  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2 monodéshydroascorbate + 2 H₂O ;

(b) 2 monodéshydroascorbate  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-ascorbate + L-déshydroascorbate (spontané).

Réaction catalysée par les L-ascorbate peroxydases.

Ces enzymes sont des peroxydases héminiques de classe I, présentes chez les plantes, les algues et certaines cyanobactéries[2]. Les ascorbate peroxydases présentent une grande similitude séquentielle avec les cytochrome c peroxydases. Dans les conditions physiologiques, le produit immédiat de la réaction, le monodéshydroascorbate, est réduit en ascorbate par une monodéshydroascorbate réductase (NADH) ; en l'absence de réductase, deux radicaux monodéshydroascorbate se dismutent rapidement en ascorbate et déshydroascorbate. Avec la monodéshydroascorbate réductase, la glutathion déshydrogénase et la glutathion réductase, l'ascorbate peroxydase est un composant du cycle glutathion-ascorbate[3].

Les ascorbate peroxydases présentent une spécificité élevée pour l'ascorbate comme donneur d'électrons mais la plupart d'entre elles sont également capables d'oxyder d'autres substrats organiques qui sont davantage caractéristiques des peroxydases héminiques de classe III, parfois avec des cinétiques comparables, ce qui peut rendre délicate la classification d'une enzyme comme ascorbate peroxydase.

L'essentiel de nos connaissances relatives au mécanisme enzymatique des ascorbate peroxydases provient de travaux réalisés sur l'enzyme cytosolique du petit pois et du soja. L'oxydation est réalisée par l'intermédiaire d'un composé I faisant intervenir l'hème du site actif, qui est par la suite réduit par deux molécules de substrat S en leur transférant chacune un électron séquentiellement :

(1) APX + H₂O₂ → composé I + H₂O ;

(2) composé I + HS → composé II + S^• ;

(3) composé II + HS → APX + S^• + H₂O.

Dans le cas de l'ascorbate peroxydase, le composé I est une espèce transitoire contenant un atome de fer à l'état d'oxydation +4 (ferryle) et un radical porphyrine pi-cationique[4],[5], comme dans la peroxydase de raifort ; le composé II ne contient que le ferryle.

Notes et références

1. (en) Katherine H. Sharp, Martin Mewies, Peter C. E. Moody et Emma Lloyd Raven, « Crystal structure of the ascorbate peroxidase−ascorbate complex », Nature Structural Biology, vol. 10, n^o 4,‎ avril 2003, p. 303-307 (PMID 12640445, DOI 10.1038/nsb913, lire en ligne)
2. (en) Emma Lloyd Raven, « Understanding functional diversity and substrate specificity in haem peroxidases: what can we learn from ascorbate peroxidase? », Natural Product Reports, vol. 20, n^o 4,‎ août 2003, p. 367-381 (PMID 12964833, DOI 10.1039/B210426C, lire en ligne)
3. (en) Graham Noctor et Christine H. Foyer, « ASCORBATE AND GLUTATHIONE: Keeping Active Oxygen Under Control », Annual Reviews, vol. 49,‎ juin 1998, p. 249-279 (PMID 15012235, DOI 10.1146/annurev.arplant.49.1.249, lire en ligne)
4. (en) William R. Patterson, Thomas L. Poulos et David B. Goodin, « Identification of a Porphyrin .pi. Cation Radical in Ascorbate Peroxidase Compound I », Biochemistry, vol. 34, n^o 13,‎ avril 1995, p. 4342-4345 (PMID 7703248, DOI 10.1021/bi00013a024, lire en ligne)
5. (en) Deborah K. Jones, David A. Dalton, Federico I. Rosell et Emma Lloyd Raven, « Class I Heme Peroxidases: Characterization of Soybean Ascorbate Peroxidase », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 360, n^o 2,‎ 15 décembre 1998, p. 173-178 (PMID 9851828, DOI 10.1006/abbi.1998.0941, lire en ligne)