Ácido aminolevulínico sintasa

5-Aminolevulinato sintasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.3.1.37
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e

La ácido aminolevulínico sintasa (EC 2.3.1.37) es una enzima de la clase transferasa que cataliza la condensación del grupo succinilo del succinil-coenzima A con glicina para formar delta-aminolevulinato. Es una enzima expresada en todos los organismos eucariotas no vegetales y en ciertas proteobacterias. En humanos, la transcripción genética de la ALA sintetasa es efectivamente controlada por la presencia de Fe^2+. Ese estricto control de la enzima se debe a que el organismo necesita prevenir la acumulación de intermediarios en la producción de porfirinas cuando el hierro no está presente. La enzima es inhibida por la presencia de hemina y glucosa.[1]​ La enzima es estimulada además por la presencia de alcohol, barbitúricos y condiciones de bajo oxígeno en los tejidos. Requiere de piridoxal fosfato como cofactor.

Referencias

1. Doss M, Sixel-Dietrich F, Verspohl F (1985). «"Glucose effect" and rate limiting function of uroporphyrinogen synthase on porphyrin metabolism in hepatocyte culture: relationship with human acute hepatic porphyrias.». J Clin Chem Clin Biochem 23 (9): 505-13. PMID 4067519. 

Enlaces externos

• NIH
• Abu-Farha M, Niles J, Willmore W (2005). «Erythroid-specific 5-aminolevulinate synthase protein is stabilized by low oxygen and proteasomal inhibition». Biochem Cell Biol 83 (5): 620-30. PMID 16234850. doi:10.1139/o05-045. 
• Shemin, D and Rittenberg, D (1945). «The Utilization of Glycine for the Synthesis of a Porphyrin». J. Biol. Chem. (159): 567-8. 
• SIDEROBLASTIC ANEMIAS -ALAS-2 defect disease

• Datos: Q286049