Proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa

Proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.1
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína	Transferasa
Funciones	Enzima
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Ubicación (UCSC)	n/a n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e

Sistema fosfotransferasa para azúcares de la Escherichia coli y del Bacillus subtilis.

La proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa (EIIB) (EC 2.7.1.69) es una enzima que cataliza la reacción:

Proteína EIIB N(pi)-fosfo-L-histidina/cisteína + azúcar ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ proteína EIIB + azúcar fosfato

El sustrato proteico es una proteína fosfotransportadora de bajo peso molecular (9,5 kDa). La proteína sustrato es fosforilada en una reacción catalizada por la enzima fosfoenolpiruvato-proteína kinasa (EC 2.7.3.9) y actúa como donante del grupo fosfato. La EIIB translocaliza el azúcar que fosforila al interior de la célula. Las aldohexosas, sus glicósidos y sus alditoles son fosforilados en el oxígeno 6 (O-6). La fructosa y la sorbosa en O-1. La glicerina y los disacáridos actúan también como sustratos.

Sistema fosfotransferasa para azúcares

Las bacterias han evolucionado un mecanismo único para importar carbohidratos, el sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). El PTS sincroniza el transporte y fosforilación del azúcar utilizando algunas proteínas en una cascada de fosforilación de cinco etapas. Con algunas variaciones, el PTS tiene tres proteínas:

• En el citoplasma el fosfoenolpiruvato fosforila la fosfoenolpiruvato-proteína kinasa (Enzima I, EI) que transfiere el grupo fosforilo a la histidina de la proteína fosfotransportadora (HPr).
• Desde la HPr, el grupo fosforilo es transferido a los transportadores asociados a la membrana y específicos para los azúcares (Enzima II, EII).
• Cada transportador se compone de dos dominios citoplasmáticos (EIIA y EIIB) y un dominio integrado en la membrana (EIIC). En la EII, EIIA acepta el grupo fosforilo desde la HPr y se lo da a la EIIB, mientras que la EIIC media en la translocación del azúcar con la EIIB proporcionando el grupo fosforilo. La EIIB es la enzima proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa (EC 2.7.1.69).

Aparte de controlar la translocación de azúcares, el estado de fosforilación de las proteínas del PTS está también asociado con la regulación de rutas metabólicas y de señalización en las células bacterianas.

Tipos de dominios

De acuerdo a los análisis estructurales y secuenciales realizados, el dominio proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa (EIIB) puede dividirse en cinco grupos según la siguiente tabla:

Dominio EIIB	Clase PTS	Longitud media aproximada	Sitio de fosforilación
Tipo 1	Glucosa	80 aminoácidos	Cisteína
Tipo 2	Manitol	100 aminoácidos	Cisteína
Tipo 3	Lactosa	100 aminoácidos	Cisteína
Tipo 4	Manosa	160 aminoácidos	Histidina
Tipo 5	Sorbitol	190 aminoácidos	Cisteína

El dominio tipo 2 se encuentra en algunas proteínas bacterianas reguladoras de la transcripción. En estos casos, el dominio EIIB se encuentra asociado con otros dominios como el HTH tipo DeoR o el dominio regulador de la PTS.

Enlaces externos

• Protopedia.
• Ficha de la base de datos PROSITE para la EIIB.
• Ficha de la base de datos ExPASy.

• Datos: Q7251410