Número de recambio

En enzimología, el término número de recambio (también conocido como k_cat o k₂) se define como el máximo número de moléculas de un sustrato que una molécula de enzima puede convertir en producto por unidad de tiempo. Se calcula del siguiente modo:

${\displaystyle k_{\mathrm {cat} }={\frac {V_{\max }}{[E]_{T}}}}$

Por ejemplo, la anhidrasa carbónica posee un número de recambio de entre 400 000 y 600 000 moléculas de producto (iones bicarbonato) por molécula de enzima por segundo.[1]​

Otros usos del término

En otras áreas de la química, tales como la catálisis en química organometálica; el número de recambio (TON siglas de turnover number en inglés) posee un significado diferente: aquí es el número de moles de sustrato que un mol de catalizador puede convertir antes de quedar inactivado. Un catalizador ideal, tendría un número de recambio infinito, ya que no debería ser consumido; pero en la práctica este número oscila entre 100 moles de sustrato y 40 millones.[1]​

Frecuencia de recambio

El término frecuencia de recambio (abreviado TOF, por las siglas de turnover frequency) se utiliza para referirse al recambio por unidad de tiempo; como en enzimología. Para las aplicaciones industriales más relevantes, la frecuencia de recambio se encuentra en el rango de 10^−2 - 10^2 s^−1 (las enzimas 10^3 - 10^7 s^−1).[1]​

Número de recambio de la acetilcolinesterasa

La acetilcolinesterasa (AChE) quizás sea una de las enzimas más rápidas que existen. Esta enzima hidroliza la acetilcolina para formar colina y acetato. Uno de los primeros números de recambio medidos para esta enzima fue de 3 x 10^7 (moléculas de acetilcolina) por minuto, por molécula de enzima.[2]​ Un valor medido más recientemente a 25 °C, pH = 7.0, y una concentración de acetilcolina de 2,5 x 10^−3 M, fue de 7,4 x 10^5 min^−1.[3]​

Podría haber alrededor de 30 sitios activos por cada molécula de enzima.[4]​ La AChE es una serina hidrolasa que reacciona con acetilcolina a una velocidad cercana a la de una reacción controlada por difusión.[5]​

Véase también

• Catálisis
• Cinética enzimática
• Cinética de Michaelis-Menten
• Constante de especificidad

Referencias

1. Hagen J (2006). Industrial Catalysis: A Practical Approach. Weinheim, Germany: Wiley-VCH. 
2. Rothenberg MA, Nachmansohn D (1947). «Studies on cholinesterase; purification of the enzyme from electric tissue by fractional ammonium sulfate precipitation.». J Biol Chem. 168 (1): 223-31. PMID 20291080. 
3. Wilson IB, Harrison MA (Aug 1961). «Turnover number of acetylcholinesterase». J Biol Chem. 236 (8): 2292-5. 
4. Berry WK (Oct 1951). «The turnover number of cholinesterase». Biochem J. 49 (5): 615-20. PMC 1197565. PMID 14886354. 
5. Bazelyansky M, Robey E, Kirsch JF (1986). «Fractional diffusion-limited component of reactions catalyzed by acetylcholinesterase». Biochem. 25 (1): 125-30. PMID 3954986. doi:10.1021/bi00349a019. 

• Datos: Q899698