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Hélice de colágenoLa hélice de colágeno[1] es un tipo de estructura secundaria que forma las unidades básicas denominadas tropocolágeno y son estas las que forman la arquitectura macro-molecular de la fibrilla que en biología celular y biología molecular se denomina colágeno.  Estructura químicaProtocolágenoEl Pre-procolágeno o proto-colágeno (de proto= primero, más antiguo), es la denominación de cadenas peptídicas largas de 1.200-1.400 aminoácidos (aa), denominada cadena alfa (cadenaA).[2]
Proceso desde Pre-procolágeno (cadenas alfa) hasta Tropocolágeno.
Proto-colágeno (Proto-Col) es una larga secuencia repetitiva de tripletes de aminoácidos Gly-aaX-aaY, es decir cada tres aminoácidos uno es glicina (Gly) y los otros habitualmente son prolina (Pro) y lisina (Lys). En Proto-Col los aa prolina y lisina no se han hidroxilado aún. Proto-Col es precursor del procolágeno.[3] ProcolágenoEl pro-colágeno (Pro-Col) es precursor de la biosíntesis del tropocolágeno.
Pro-Col contiene tres cadenas polipeptídicas helicoidales centrales y secuencias de aminoácidos desordenados en ambos extremos denominados propéptido y telopéptido.
Cambios desde la traducción del DNA hasta Tropocolágeno. Recorte de cadenas alfa en sus extremos, con formación de dominios no colagenosos N-terminal y C-terminal.
El Pro-Col es rico en glicina, prolina, hidroxiprolina, e hidroxilisina, cada una de las cadenas consta de una larga secuencia de repeticiones de tripletes Gly-aaX-aaY, donde aaX y aaY son a menudo prolina (Pro, P) e hidroxiprolina (Hyp, O). [4]
TropocolágenoEl Tropocolágeno es la unidad molecular de las fibrillas de colágeno; está formado por unidades polipeptídicas de tres filamentos ordenadas de cabeza a cola en haces paralelos. Es una triple hélice derecha compuesta por tres cadenas polipeptídicas. La triple hélice, está formada por tres cadenas polipeptídicas entrelazadas. Es rica en glicina, prolina, hidroxiprolina, e hidroxilisina, cada una de las cadenas consta de una larga secuencia repetitiva de tripletes Gly-aaX-aaY, donde aaX e aaY son por lo común los aminoácidos prolina (Pro, P) e hidroxiprolina (Hyp, O).[6] El tropocolágeno es la molécula que está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de forma levógira sobre sí mismas. Está formado por un haz dextrógiro de tres hélices paralelas de tipo poliprolina II, de giro levógiro.[3] .jpg) Al enrollarse las tres hélices para formar la triple hélice de colágeno lo hacen de forma dextrógira. Es decir, la triple hélice de colágeno es una hélice dextrógira formada por tres hélices levógiras.[7] No están tan enrolladas como los muy conocidos motivos hélices alfa, sino que son hélices más extendidas o alargadas. La hélice del colágeno contiene tres aminoácidos por vuelta, mientras que la hélice alfa contiene 3,6. Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-aaX-aaY-Gly-aaX-aaY etc. en todas las cadenas. X e Y son cualquier aminoácido (aa), aunque mayoritariamente son prolina, hidroxiprolina y en menor proporción lisina. La glicina (Gly) es el aminoácido más pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice (en la zona de contacto entre las 3 cadenas que forman la hélice triple), los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños. EstabilidadLa estabilidad se mantiene por los enlaces de hidrógeno entre el grupo amino de los enlaces peptídicos en los que participa la glicina y el carbonilo de cualquier enlace peptídico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como entre hebras, por lo tanto son enlaces intermoleculares intercatenarios. También contribuyen a la estabilidad las fuerzas de van der Waals, estas interacciones son de tipo físico (por atracción entre aminoácidos). También se pueden formar enlaces covalentes entre restos de aminoácidos (Lys). Estos suelen ser entre cadenas, se forman de manera espontánea y se pueden destruir con el calor. Véase tambiénReferencias
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