Endopeptidasa

Endopeptidasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.4.11
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína	Peptidasa
Funciones	Enzima
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Ubicación (UCSC)	n/a n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e

Las endopeptidasas (EC 3.4.11.-) son una familia de enzimas proteoliticas o peptidasas que desdoblan los enlaces péptidicos situados en el centro de una molécula proteica, dividiendo por lo tanto la proteína o polipeptido en 2 fragmentos de aproximadamente el mismo tamaño, en cambio las exopeptidasas liberan el aminoácido terminal de una cadena polipeptídica. Ejemplos de endopeptidasas son:

• Tripsina. Secretada por el páncreas para facilitar la digestión de los alimentos.
• Quimiotripsina. También producida por el páncreas.
• Elastasa. Liberada por los leucocitos polimorfonucleares en el pulmón.
• Termolisina. Es producida por la bacteria Bacillus thermoproteolyticus.
• Pepsina. Procede del pepsinógeno liberado por las células principales del estómago.[1]​[2]​

Referencias

1. Peptidasas: Introducción. Consultado el 23 de enero de 2014.
2. Ricardo Martínez Rodríguez; Raquel R Gragera Martínez: Fundamentos teóricos y prácticos de la histoquímica. Madrid, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 2008.

• Datos: Q417262