Desacetoxicefalosporina-C sintasa

Desacetoxicefalosporina-C sintasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.20.1
Número CAS	85746-10-7
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e

La desacetoxicefalosporina-C sintasa (EC 1.14.20.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

penicilina N + 2-oxoglutarato + O
2 ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ desacetoxicefalosporina C + succinato + CO
2 + H
2O

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son penicilina N, 2-oxoglutarato, y oxígeno; mientras que los cuatro productos son desacetoxicefalosporina C, succinato, dióxido de carbono y agua.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de dadores de electrones, con la incorporación o reducción de oxígeno molecular; y con 2-oxoglurarato como uno de los dadores de electrones, mientras que el otro dador resulta deshidrogenado.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es penicilina-N,2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (expansora de anillo). Otros nombres de uso común pueden ser DAOCS, penicilina N expandasa, y DAOC sintasa.

Papel biológico

Esta enzima participa en la biosíntesis de penicilina y cefalosporina, por lo que además de valor biológico específico tiene un importante valor biotecnológico.

Estudios estructurales

Hasta el año 2007 se habían resuelto siete estructuras para esta clase de enzimas, las cuales poseen los códigos 1UNB, 1UO9, 1UOB, 1UOF, 1UOG, 1W28, and 1W2A; de acceso a PDB.

Referencias

• Cantwell C, Beckmann R, Whiteman P, Queener SW, Abraham EP (1992). «Isolation of deacetoxycephalosporin C from fermentation broths of Penicillium chrysogenum transformants: construction of a new fungal biosynthetic pathway». Proceedings of the Royal Society B 248 (1323): 283-9. PMID 1354366. doi:10.1098/rspb.1992.0073. 
• Lee HJ, Lloyd MD, Harlos K, Clifton IJ, Baldwin JE, Schofield CJ (2001). «Kinetic and crystallographic studies on deacetoxycephalosporin C synthase (DAOCS)». J. Mol. Biol. 308 (5): 937-48. PMID 11352583. doi:10.1006/jmbi.2001.4649. 
• Yeh WK, Ghag SK and Queener SW (1992). «Enzymes for epimerization of isopenicillin N, ring expansion of penicillin N, and 3'-hydroxylation of deacetoxycephalosporin C Function, evolution, refolding, and enzyme engineering». Ann. N.Y. Acad. Sci. 672: 396-408. doi:10.1111/j.1749-6632.1992.tb32705.x. 
• Andersson I; Van Scheltinga, AC; Lloyd, MD; Hara, T; Ramaswamy, S; Perrakis, A; Thompson, A; Lee, HJ et al. (1998). «Structure of a cephalosporin synthase». Nature. 394 (6695): 805-9. PMID 9723623. doi:10.1038/29575. 
• Dotzlaf JE, Yeh WK (1989). «Purification and properties of deacetoxycephalosporin C synthase from recombinant Escherichia coli and its comparison with the native enzyme purified from Streptomyces clavuligerus». J. Biol. Chem. 264 (17): 10219-27. PMID 2656705. 

• Datos: Q1085492