Alcohol deshidrogenasa (citocromo c)

Alcohol deshidrogenasa (citocromo c)
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Número EC 1.1.2.8
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
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La alcohol deshidrogenasa (citocromo c550) (EC 1.1.2.8, también conocida como quinoproteína de tipo I alcohol deshidrogenasa y quinoproteína etanol deshidrogenasa); es una enzima presente en Pseudomonas aeruginosa que cataliza la siguiente reacción química:[1]​[2]​[3]​[4]​[5]​[6]​

alcohol primario + 2 citocromo c550oxidado aldehído + 2 citocromo c550reducido + 2 H+

Estructura y función

Esta alcohol deshidrogenasa periplasmática es una enzima que contiene pirroloquina-quinona (PQQ) y se encuentra en miembros de los géneros Pseudomonas y Rhodopseudomonas. La enzima proveniente de Pseudomonas es un homodímero,[7]​ que se encuentra formado por dos subunidades idénticas codificadas por el gen exaA ([ExaA]
2). Esta enzima actúa sobre un amplio rango de alcoholes primarios y secundarios.[1]​ Tiene una gran afinidad por el etanol (Km = 14 μM).

A pesar de su similitud con la subunidad mayor de la metanol deshidrogenasa dependiente de citocromo c (enzima tetramérica) que se encuentra en metilotropos (citocromo cL), esta enzima no puede utilizar el metanol como sustrato (Km = 94 mM).

Esta proteína ha sido purificada y cristalizada.[1]​ El gen exaA que codifica para la enzima ha sido clonado y secuenciado, y exitosamente expresado en Escherichia coli.[7]​ Se ha reportado su estructura cristalina.[4]​ Al igual que todas las alcoholes deshidrogenasas PQQ-dependientes, esta enzima contiene un anillo disulfuro inusual formado entre residuos de cisteína adyacentes, el cual es esencial para una transferencia eficiente de los electrones a su aceptor natural (el citocromo c500).[6]​ El peso molecular de esta proteína deducido a partir de la secuencia de nucleótidos es de 68,123 KD, y el determinado experimentalmente es de 60,0 KD.[1]​

El nombre sistemático de esta enzima es alcohol:citocromo c oxidoreductasa.

Véase también

Referencias

  1. ↑ a b c d Rupp, M. and Gorisch, H. (1988). «Purification, crystallisation and characterization of quinoprotein ethanol dehydrogenase from Pseudomonas aeruginosa». Biol. Chem. Hoppe-Seyler 369 (6): 431-439. PMID 3144289. doi:10.1515/bchm3.1988.369.1.431. 
  2. ↑ Toyama, H., Fujii, A., Matsushita, K., Shinagawa, E., Ameyama, M. and Adachi, O. (1995). «Three distinct quinoprotein alcohol dehydrogenases are expressed when Pseudomonas putida is grown on different alcohols». J. Bacteriol. 177 (9): 2442-2450. PMC 176903. PMID 7730276. 
  3. ↑ Schobert, M. and Gorisch, H. (1999). «Cytochrome c550 is an essential component of the quinoprotein ethanol oxidation system in Pseudomonas aeruginosa: cloning and sequencing of the genes encoding cytochrome c550 and an adjacent acetaldehyde dehydrogenase». Microbiology 145: 471-481. PMID 10075429. doi:10.1099/13500872-145-2-471. 
  4. ↑ a b Keitel, T., Diehl, A., Knaute, T., Stezowski, J.J., Hohne, W. and Gorisch, H. (2000). «X-ray structure of the quinoprotein ethanol dehydrogenase from Pseudomonas aeruginosa: basis of substrate specificity». J. Mol. Biol. 297 (4): 961-974. PMID 10736230. doi:10.1006/jmbi.2000.3603. 
  5. ↑ Kay, C.W., Mennenga, B., Gorisch, H. and Bittl, R. (2004). «Characterisation of the PQQ cofactor radical in quinoprotein ethanol dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa by electron paramagnetic resonance spectroscopy». FEBS Lett. 564 (1-2): 69-72. PMID 15094044. doi:10.1016/S0014-5793(04)00317-5. 
  6. ↑ a b Mennenga, B., Kay, C.W. and Gorisch, H. (2009). «Quinoprotein ethanol dehydrogenase from Pseudomonas aeruginosa: the unusual disulfide ring formed by adjacent cysteine residues is essential for efficient electron transfer to cytochrome c550». Arch. Microbiol. 191 (4): 361-367. PMID 19224199. doi:10.1007/s00203-009-0460-4. 
  7. ↑ a b Diehl A, von Wintzingerode F, Gorisch H (1998). «Quinoprotein ethanol dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa is a homodimer--sequence of the gene and deduced structural properties of the enzyme.» (PDF (texto completo gratuito)). Eur J Biochem (en inglés) 257 (2): 409-19. PMID 9826187. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2570409.x. 

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