La imagen de arriba muestra AGT3 (WGA3) en el programa Chimera (código PDB 1WGT). El color cian muestra los residuos de cisteína, el color verde claro muestra los residuos de glicina y el color gris oscuro muestra los residuos hidrofóbicos restantes.Imagen de microscopía fluorescente de un arbúsculo fúngico teñido con AGT y Alexa Fluor.
La aglutinina del germen de trigo (AGT, WGA, Wheat germ agglutinin, en nomenclatura inglesa) es una lectina que protege al trigo (Triticum) de insectos, levaduras y bacterias. La AGT se asocia al salvado del trigo y no a su semilla.
La AGT (WGA) se compone de una mezcla de tres isoformas (WGA1, WGA2, WGA3), que son bastante similares entre sí y cada una contiene una cantidad inusualmente alta de glicina.[3][4] Estas tres isoformas varían en un total de 10 posiciones de aminoácidos y todas tienen estructuras diméricas con cuatro dominios por monómero.[3] Cada dominio (WGA.A, WGA.B, WGA.C, WGA.D) es similar a la heveína y está estabilizado por un enlace disulfuro.[5] La N-acetil-D-glucosamina en el entorno natural del trigo se encuentra en la quitina de los insectos y en la membrana celular de levaduras y bacterias.
La AGT se encuentra en abundancia -pero no exclusivamente- en el grano de trigo, de donde le viene el nombre de "germen". En los mamíferos, la N-acetil-D-glucosamina a la que se une la AGT se encuentra en el cartílago[6] y la córnea,[7] entre otros lugares. En estos animales, el ácido siálico se encuentra en las membranas mucosas, por ejemplo en el revestimiento interno de la nariz, y en el tracto digestivo.
En solución, la AGT existe principalmente como un heterodímero de 38.000 daltons. Es catiónica a pH fisiológico. Contiene un módulo de unión a carbohidratos denominado CBM18.
Uso en biología molecular
La AGT también es utilizada ampliamente en la investigación biológica, sobre todo en el campo de la glicobiología.[5] Como la AGT se une a los glucoconjugados, puede utilizarse para marcar membranas celulares,[8] tejido cicatricial fibrótico[9] y micorrizas arbusculares[10] con fines de imagen y análisis.
La AGT es bastante estable en soluciones ácidas y puede ser resistente a la proteólisis.[11] También ha demostrado cierta citotoxicidad, por lo que se ha utilizado en investigaciones recientes sobre cánceres hematológicos, en particular la leucemia mieloide aguda.[2] Además, se cree que la AGT mejora la administración de fármacos gracias a su capacidad para atravesar la barrera hematoencefálica, pero aún no se ha investigado esta hipótesis.[5]
Véase también
Proteopedia: 2uvo – High Resolution Crystal Structure of Wheat Germ Agglutinin in Complex with N-Acetyl-D-Glucosamine.
Proteopedia: 2uwg – Crystal structure of Wheat Germ Agglutinin isolectin 1 in complex with glycosylurethan.
Referencias
↑Monsigny M., Roche A. C., Sene C., Maget-Dana R., Delmotte F. (febrero de 1980). «Sugar-lectin interactions: how does wheat-germ agglutinin bind sialoglycoconjugates?». European Journal of Biochemistry104 (1): 147–53. PMID6892800. doi:10.1111/j.1432-1033.1980.tb04410.x.
↑Ohno J., Tajima Y., Utsumi N. (octubre de 1986). «Binding of wheat germ agglutinin in the matrix of rat tracheal cartilage». The Histochemical Journal18 (10): 537–40. PMID3804790. S2CID25384990. doi:10.1007/BF01675194.
↑Marfurt C. F. (febrero de 1988). «Sympathetic innervation of the rat cornea as demonstrated by the retrograde and anterograde transport of horseradish peroxidase-wheat germ agglutinin». The Journal of Comparative Neurology268 (2): 147–60. PMID3360982. S2CID23955233. doi:10.1002/cne.902680202.
↑«Plasma Membrane». thermofisher.com(en inglés). Consultado el 10 de julio de 2024.
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