RIG-I
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Darstellung basierend auf PDB 2QFB
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Vorhandene Strukturdaten: 2LWD, 2LWE, 2QFB, 2QFD, 2RMJ, 2YKG, 3LRN, 3LRR, 3NCU, 3OG8, 3TMI, 3ZD6, 3ZD7, 4AY2, 4BPB, 4NQK, 4ON9, 4P4H
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Eigenschaften des menschlichen Proteins
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Masse/Länge Primärstruktur
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925 Aminosäuren
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Sekundär- bis Quartärstruktur
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Monomer; nach Virenkontakt Homomultimer
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Isoformen
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2
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Bezeichner
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Gen-Namen
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DDX58 RIG-I; RIGI; RLR-1; SGMRT2
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Externe IDs
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Enzymklassifikation
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EC, Kategorie
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3.6.1.-, Helikase
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Reaktionsart
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Entdrillung doppelsträngiger RNA
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Vorkommen
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Homologie-Familie
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DEAD-Helikasen
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Übergeordnetes Taxon
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Euteleostomi
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Orthologe
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Mensch
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Hausmaus
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Entrez
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23586
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230073
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Ensembl
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ENSG00000107201
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ENSMUSG00000040296
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UniProt
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O95786
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Q6Q899
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Refseq (mRNA)
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NM_014314
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NM_172689
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Refseq (Protein)
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NP_055129
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NP_766277
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Genlocus
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Chr 9: 32.46 – 32.53 Mb
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Chr 4: 40.2 – 40.24 Mb
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PubMed-Suche
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23586
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230073
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RIG-I (retinoic acid inducible gene I) ist ein zu den Helikasen gehörender intrazellulärer Rezeptor des angeborenen Immunsystems von Säugetieren und ein Restriktionsfaktor, der bei der Erkennung von mehreren RNA-Viren (unter anderem Hepatitis C, Influenza) eine zentrale Rolle spielt. Der natürliche Ligand von RIG-I wurde erst 2006 identifiziert. Erkannt werden einzel- und doppelsträngige Ribonukleinsäuren mit einem Triphosphat am 5'-Ende. Diese Triphosphat-RNA wird von viralen Polymerasen sowie der zellulären RNA-Polymerase III erzeugt.
RIG-I wird durch Interferon-α, -β, -γ und bakterielle Lipopolysaccharide aktiviert. Bei Bindung des Monomers an die Triphosphat-RNA findet eine Konformationsänderung statt und der Rezeptor multimerisiert. So wird anschließend die MAVS/IPS1-Signalkaskade ausgelöst, die zur Aktivierung von NF-κB, IRF3, IRF7 und zur Ausschüttung antiviraler Zytokine wie Interferon-β und CCR5 führt.[1]
Weblinks
- A. Ablasser, F. Bauernfeind, G. Hartmann, E. Latz, K. A. Fitzgerald, V. Hornung: RIG-I-dependent sensing of poly(dA:dT) through the induction of an RNA polymerase III-transcribed RNA intermediate. In: Nature Immunology. Band 10, Nummer 10, Oktober 2009, S. 1065–1072, doi:10.1038/ni.1779, PMID 19609254, PMC 3878616 (freier Volltext).
Einzelnachweise
- ↑ UniProt O95786