Hamartin

Hamartin
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	1164 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer; Heterodimer
Kofaktor	Tuberin
Bezeichner
Gen-Name	TSC1
Externe IDs	OMIM: 605284 UniProt Q92574
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Wirbeltiere[1]

Hamartin (TSC1) ist ein Protein in Wirbeltieren, das als Tumorsuppressor wirkt. Für diese Funktion ist die Bildung des Hamartin-Tuberin-Komplexes notwendig, die durch verschiedene Defekte gestört werden kann, im Mensch beispielsweise durch Mutation des TSC1-Gens. Unfähigkeit zur Bildung des Komplexes ist die Ursache für Tuberöse Sklerose, eine Erbkrankheit.

Der TSC1-TSC2-Komplex hemmt die Phosphorylierung der S6-Kinase durch Bindung an mTOR und hemmt so den mTOR-Signalweg. TSC1-TSC2-Verlust führt zur Resistenz gegenüber Aminosäureaushungerung, das heißt, ist TSC1-TSC2 defekt, wird selbst bei Aminosäuremangel die Proteinsynthese weiterbetrieben. Die durch TSC1-TSC2-Mangel hervorgerufenen Nierenzysten werden allerdings nicht über den mTOR-Weg gebildet.[2][3]

Weblinks

• reactome: Inhibition of TSC complex formation by PKB

Einzelnachweise

1. Homologe bei OMA
2. X. Gao, Y. Zhang, P. Arrazola, O. Hino, T. Kobayashi, R. S. Yeung, B. Ru, D. Pan: Tsc tumour suppressor proteins antagonize amino-acid-TOR signalling. In: Nat. Cell Biol. Band 4, Nr. 9, August 2002, S. 699–704, doi:10.1038/ncb847, PMID 12172555. 
3. Cleo S Bonnet, Mark Aldred, Christopher von Ruhland, Rebecca Harris, Richard Sandford, Jeremy P Cheadle: Defects in cell polarity underlie TSC and ADPKD-associated cystogenesis. In: Hum. Mol. Genet. Band 18, Nr. 12, 2009, S. 2166–2176, PMID 19321600.