Fitasa

Fitasa

Identificadors
Número EC	3.1.3.8
Bases de dades
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
Estructures PDB	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Recerca PMC articles PubMed articles NCBI proteins

Fitat

Una fitasa (mio-inositol hexaquisfosfat fosfohidrolasa) és qualsevol tipus d'enzim fosfatasa que catalitzi la hidròlisi de l'àcid fític (mio-inositol hexaquisfosfat) – una foma orgànica indigestible del fòsfor que es troba en els cereals i l'oli de llavors – i s'allibera com forma utilitzable de fòsfor inorgànic.[1] Si bé s'ha trobat fitases en animals, plantes, fongs i bacteris, les fitases normalment s'han detectat i caracteritzat en els fongs.[2]

Classes

S'han caracteritzat quatre classes de fitases: fosfatases d'àcid hisitiidna (histidine acid phosphatases (HAPS)), fitases B-propeller. fosfatases d'àcid porpra (purple acid phosphatases),[2] i més recentment,’’protein tyrosine phosphatase-like phytases'’’ (PTP-like phytases).[3]

Importància biològica

L'àcid fític i els seus metabolits en els cereals tenen importants funcions en les llavors com a emmagatzemament del fòsfor, de l'energia, com a font de cations i com a font de mio-inositol (un precursor de la paret de la membrana).[4] Els animals remugants poden usar àcid fític com a fon de fòsfor perquè els bacteris del seu estómac produeixen molts tipus de fitases. Tanmateix, els animals monogàstrics no tenen aquests bacteris i no poden usar l'acid fític el qual s'excreta en la seva femta.[4]

Altres papers importants de l'àcid fític i els seus metabòlits en els eucariotes són en la reparació de l'ADN, el control de la neuritransmissió i la proliferació cel·lular.[5][6][7]

La fitasa es fa servir com suplement alimentari en l'alimentació dels animals, molt sovint en aviram i en porcins.

En plantes transgèniques de colza, alfals i arròs s'ha introduït la fitasa. A gran escala es produeix fitasa en llevats modificats genèticament i també es pot aïllar la fitasa dels fongs basidiomycota. Enviropig, és una soca de porc transgènic que, malgrat ser un animal monogàstric, pot produir fitasa.[8]

Referències

1. Mullaney EJ, Daly CB, Ullah AH «Advances in phytase research». Adv Appl Microbiol, 47, 2000, pàg. 157–199. DOI: 10.1016/S0065-2164(00)47004-8. PMID: 12876797.
2. Mullaney EJ, Ullah AH «The term phytase comprises several different classes of enzymes». Biochem Biophys Res Commun, 312, 1, 2003, pàg. 179–184. DOI: 10.1016/j.bbrc.2003.09.176. PMID: 14630039.
3. Puhl AA, Gruninger RJ, Greiner R, Janzen TW, Mosimann SC, Selinger LB «Kinetic and structural analysis of a bacterial protein tyrosine phosphatase-like myo-inositol polyphosphatase». Protein Science, 16, 7, 2007, pàg. 1368–1378. DOI: 10.1110/ps.062738307. PMC: 2206706. PMID: 17567745.
4. Reddy NR, Sathe SK, Salunkhe DK «Phytates in legumes and cereals». Adv Food Res, 28, 1982, pàg. 1–92. DOI: 10.1016/s0065-2628(08)60110-x. PMID: 6299067.
5. Conway SJ, Miller GJ «Biology-enabling inositol phosphates, phosphatidylinositol phosphates and derivatives». Nat Prod Rep, 24, 4, 2007, pàg. 687–707. DOI: 10.1039/b407701f. PMID: 17653355.
6. Brailoiu E, Miyamoto MD, Dun NJ «Inositol derivatives modulate spontaneous transmitter release at the frog neuromuscular junction.». Neuropharmacology, 45, 5, 2003, pàg. 691–701. DOI: 10.1016/S0028-3908(03)00228-4. PMID: 12941382.
7. Bunce MW, Bergendahl K, Anderson RA «Nuclear PI(4,5)P(2): a new place for an old signal». Biochim Biophys Acta, 1761, 5–6, 2006, pàg. 560–569. DOI: 10.1016/j.bbalip.2006.03.002. PMID: 16750654.
8. Golovan, S. P., Meidinger, R. G., Ajakaiye, A., Cottrill, M., Wiederkehr, M. Z., Barney, D. J., ... & Forsberg, C. W. (2001). Pigs expressing salivary phytase produce low-phosphorus manure. Nature biotechnology, 19(8), 741–745. Retrieved from http://www.nature.com/nbt/journal/v19/n8/abs/nbt0801_741.html