Ангіогенін (англ.Angiogenin) – білок, який кодується геном ANG, розташованим у людини на довгому плечі 14-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 147 амінокислот, а молекулярна маса — 16 550[5]. Ангіогенін залучений в процес ангіогенезу (утворення нових кровоносних судин) пухлин. Серед багатьох пептидів, залучений в цей процес, ангіогенін унікальний тим, що він має ферментативну активність, та має 33 % амінокислотної послідовностігомологічної послідовністі бичачої панкреатичнійрибонуклеази. Окрім того, хоча Ang має ті ж загальні каталітичні властивості, що й рибонуклеаза, — він руйнує зв'язок в 3'-позиції піримідинів за допомогою механізму трансфорфорилювання/гідролізу — його активність помітно відрізняється як величиною, так і в специфічністю.
Kurachi K., Davie E.W., Strydom D.J., Riordan J.F., Vallee B.L. (1985). Sequence of the cDNA and gene for angiogenin, a human angiogenesis factor. Biochemistry. 24: 5494—5499. PMID2866795DOI:10.1021/bi00341a032
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID15489334DOI:10.1101/gr.2596504
Weiner H.L., Weiner L.H., Swain J.L. (1987). Tissue distribution and developmental expression of the messenger RNA encoding angiogenin. Science. 237: 280—282. PMID2440105DOI:10.1126/science.2440105
Moroianu J., Riordan J.F. (1994). Identification of the nucleolar targeting signal of human angiogenin. Biochem. Biophys. Res. Commun. 203: 1765—1772. PMID7945327DOI:10.1006/bbrc.1994.2391
Chen C.Z., Shapiro R. (1997). Site-specific mutagenesis reveals differences in the structural bases for tight binding of RNase inhibitor to angiogenin and RNase A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 1761—1766. PMID9050852DOI:10.1073/pnas.94.5.1761